Содержание

Цистеин, структурная формула, свойства

1

H

1,008

1s1

2,2

Бесцветный газ

пл=-259°C

кип=-253°C

2

He

4,0026

1s2

Бесцветный газ

кип=-269°C

3

Li

6,941

2s1

0,99

Мягкий серебристо-белый металл

пл=180°C

кип=1317°C

4

Be

9,0122

2s2

1,57

Светло-серый металл

пл=1278°C

кип=2970°C

5

B

10,811

2s2 2p1

2,04

Темно-коричневое аморфное вещество

пл=2300°C

кип=2550°C

6

C

12,011

2s2 2p2

2,55

Прозрачный (алмаз) / черный (графит) минерал

пл=3550°C

кип=4830°C

7

N

14,007

2s2 2p3

3,04

Бесцветный газ

пл=-210°C

кип=-196°C

8

O

15,999

2s2 2p4

3,44

Бесцветный газ

пл=-218°C

кип=-183°C

9

F

18,998

2s2 2p5

4,0

Бледно-желтый газ

пл=-220°C

кип=-188°C

10

Ne

20,180

2s2 2p6

Бесцветный газ

пл=-249°C

кип=-246°C

11

Na

22,990

3s1

0,93

Мягкий серебристо-белый металл

пл=98°C

кип=892°C

12

Mg

24,305

3s2

1,31

Серебристо-белый металл

пл=649°C

кип=1107°C

13

Al

26,982

3s2 3p1

1,61

Серебристо-белый металл

пл=660°C

кип=2467°C

14

Si

28,086

3s2 3p2

1,9

Коричневый порошок / минерал

пл

=1410°C

кип=2355°C

15

P

30,974

3s2 3p3

2,2

Белый минерал / красный порошок

пл=44°C

кип=280°C

16

S

32,065

3s2 3p4

2,58

Светло-желтый порошок

пл=113°C

кип=445°C

17

Cl

35,453

3s2 3p5

3,16

Желтовато-зеленый газ

пл=-101°C

кип=-35°C

18

Ar

39,948

3s2 3p6

Бесцветный газ

пл=-189°C

кип=-186°C

19

K

39,098

4s1

0,82

Мягкий серебристо-белый металл

пл=64°C

кип=774°C

20

Ca

40,078

4s2

1,0

Серебристо-белый металл

пл=839°C

кип=1487°C

21

Sc

44,956

3d1 4s2

1,36

Серебристый металл с желтым отливом

пл=1539°C

кип=2832°C

22

Ti

47,867

3d2 4s

2

1,54

Серебристо-белый металл

пл=1660°C

кип=3260°C

23

V

50,942

3d3 4s2

1,63

Серебристо-белый металл

пл=1890°C

кип=3380°C

24

Cr

51,996

3d5 4s1

1,66

Голубовато-белый металл

пл=1857°C

кип=2482°C

25

Mn

54,938

3d5 4s2

1,55

Хрупкий серебристо-белый металл

пл=1244°C

кип=2097°C

26

Fe

55,845

3d6 4s2

1,83

Серебристо-белый металл

пл=1535°C

кип=2750°C

27

Co

58,933

3d7 4s2

1,88

Серебристо-белый металл

пл=1495°C

кип=2870°C

28

Ni

58,693

3d8 4s2

1,91

Серебристо-белый металл

пл=1453°C

кип=2732°C

29

Cu

63,546

3d10 4s1

1,9

Золотисто-розовый металл

пл=1084°C

кип=2595°C

30

Zn

65,409

3d10 4s2

1,65

Голубовато-белый металл

пл=420°C

кип=907°C

31

Ga

69,723

4s2 4p1

1,81

Белый металл с голубоватым оттенком

пл=30°C

кип=2403°C

32

Ge

72,64

4s2 4p2

2,0

Светло-серый полуметалл

пл=937°C

кип=2830°C

33

As

74,922

4s2 4p3

2,18

Зеленоватый полуметалл

субл=613°C

(сублимация)

34

Se

78,96

4s2 4p4

2,55

Хрупкий черный минерал

пл=217°C

кип=685°C

35

Br

79,904

4s2 4p5

2,96

Красно-бурая едкая жидкость

пл=-7°C

кип=59°C

36

Kr

83,798

4s2 4p6

3,0

Бесцветный газ

пл=-157°C

кип=-152°C

37

Rb

85,468

5s1

0,82

Серебристо-белый металл

пл=39°C

кип=688°C

38

Sr

87,62

5s2

0,95

Серебристо-белый металл

пл=769°C

кип=1384°C

39

Y

88,906

4d1 5s2

1,22

Серебристо-белый металл

пл=1523°C

кип=3337°C

40

Zr

91,224

4d2 5s2

1,33

Серебристо-белый металл

пл=1852°C

кип=4377°C

41

Nb

92,906

4d4 5s1

1,6

Блестящий серебристый металл

пл=2468°C

кип=4927°C

42

Mo

95,94

4d5 5s1

2,16

Блестящий серебристый металл

пл=2617°C

кип=5560°C

43

Tc

98,906

4d6 5s1

1,9

Синтетический радиоактивный металл

пл=2172°C

кип=5030°C

44

Ru

101,07

4d7 5s1

2,2

Серебристо-белый металл

пл=2310°C

кип=3900°C

45

Rh

102,91

4d8 5s1

2,28

Серебристо-белый металл

пл=1966°C

кип=3727°C

46

Pd

106,42

4d10

2,2

Мягкий серебристо-белый металл

пл=1552°C

кип=3140°C

47

Ag

107,87

4d10 5s1

1,93

Серебристо-белый металл

пл=962°C

кип=2212°C

48

Cd

112,41

4d10 5s2

1,69

Серебристо-серый металл

пл=321°C

кип=765°C

49

In

114,82

5s2 5p

1

1,78

Мягкий серебристо-белый металл

пл=156°C

кип=2080°C

50

Sn

118,71

5s2 5p2

1,96

Мягкий серебристо-белый металл

пл=232°C

кип=2270°C

51

Sb

121,76

5s2 5p3

2,05

Серебристо-белый полуметалл

пл=631°C

кип=1750°C

52

Te

127,60

5s2 5p4

2,1

Серебристый блестящий полуметалл

пл=450°C

кип=990°C

53

I

126,90

5s2 5p5

2,66

Черно-серые кристаллы

пл=114°C

кип=184°C

54

Xe

131,29

5s2 5p6

2,6

Бесцветный газ

пл=-112°C

кип=-107°C

55

Cs

132,91

6s1

0,79

Мягкий серебристо-желтый металл

пл=28°C

кип=690°C

56

Ba

137,33

6s2

0,89

Серебристо-белый металл

пл=725°C

кип=1640°C

57

La

138,91

5d1 6s2

1,1

Серебристый металл

пл=920°C

кип=3454°C

58

Ce

140,12

f-элемент

Серебристый металл

пл=798°C

кип=3257°C

59

Pr

140,91

f-элемент

Серебристый металл

пл=931°C

кип=3212°C

60

Nd

144,24

f-элемент

Серебристый металл

пл=1010°C

кип=3127°C

61

Pm

146,92

f-элемент

Светло-серый радиоактивный металл

пл=1080°C

кип=2730°C

62

Sm

150,36

f-элемент

Серебристый металл

пл=1072°C

кип=1778°C

63

Eu

151,96

f-элемент

Серебристый металл

пл=822°C

кип=1597°C

64

Gd

157,25

f-элемент

Серебристый металл

пл=1311°C

кип=3233°C

65

Tb

158,93

f-элемент

Серебристый металл

пл=1360°C

кип=3041°C

66

Dy

162,50

f-элемент

Серебристый металл

пл=1409°C

кип=2335°C

67

Ho

164,93

f-элемент

Серебристый металл

пл=1470°C

кип=2720°C

68

Er

167,26

f-элемент

Серебристый металл

пл=1522°C

кип=2510°C

69

Tm

168,93

f-элемент

Серебристый металл

пл=1545°C

кип=1727°C

70

Yb

173,04

f-элемент

Серебристый металл

пл=824°C

кип=1193°C

71

Lu

174,96

f-элемент

Серебристый металл

пл=1656°C

кип=3315°C

72

Hf

178,49

5d2 6s2

Серебристый металл

пл=2150°C

кип=5400°C

73

Ta

180,95

5d3 6s2

Серый металл

пл=2996°C

кип=5425°C

74

W

183,84

5d4 6s2

2,36

Серый металл

пл=3407°C

кип=5927°C

75

Re

186,21

5d5 6s2

Серебристо-белый металл

пл=3180°C

кип=5873°C

76

Os

190,23

5d6 6s2

Серебристый металл с голубоватым оттенком

пл=3045°C

кип=5027°C

77

Ir

192,22

5d7 6s2

Серебристый металл

пл=2410°C

кип=4130°C

78

Pt

195,08

5d9 6s1

2,28

Мягкий серебристо-белый металл

пл=1772°C

кип=3827°C

79

Au

196,97

5d10 6s1

2,54

Мягкий блестящий желтый металл

пл=1064°C

кип=2940°C

80

Hg

200,59

5d10 6s2

2,0

Жидкий серебристо-белый металл

пл=-39°C

кип=357°C

81

Tl

204,38

6s2 6p1

Серебристый металл

пл=304°C

кип=1457°C

82

Pb

207,2

6s2 6p2

2,33

Серый металл с синеватым оттенком

пл=328°C

кип=1740°C

83

Bi

208,98

6s2 6p3

Блестящий серебристый металл

пл=271°C

кип=1560°C

84

Po

208,98

6s2 6p4

Мягкий серебристо-белый металл

пл=254°C

кип=962°C

85

At

209,98

6s2 6p5

2,2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

пл=302°C

кип=337°C

86

Rn

222,02

6s2 6p6

2,2

Радиоактивный газ

пл=-71°C

кип=-62°C

87

Fr

223,02

7s1

0,7

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

пл=27°C

кип=677°C

88

Ra

226,03

7s2

0,9

Серебристо-белый радиоактивный металл

пл=700°C

кип=1140°C

89

Ac

227,03

6d1 7s2

1,1

Серебристо-белый радиоактивный металл

пл=1047°C

кип=3197°C

90

Th

232,04

f-элемент

Серый мягкий металл

91

Pa

231,04

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

92

U

238,03

f-элемент

1,38

Серебристо-белый металл

пл=1132°C

кип=3818°C

93

Np

237,05

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

94

Pu

244,06

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

95

Am

243,06

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

96

Cm

247,07

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

97

Bk

247,07

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

98

Cf

251,08

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

99

Es

252,08

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

100

Fm

257,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

101

Md

258,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

102

No

259,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

103

Lr

266

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

104

Rf

267

6d2 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

105

Db

268

6d3 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

106

Sg

269

6d4 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

107

Bh

270

6d5 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

108

Hs

277

6d6 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

109

Mt

278

6d7 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

110

Ds

281

6d9 7s1

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

Металлы

Неметаллы

Щелочные

Щелоч-зем

Благородные

Галогены

Халькогены

Полуметаллы

s-элементы

p-элементы

d-элементы

f-элементы

Наведите курсор на ячейку элемента, чтобы получить его краткое описание.

Чтобы получить подробное описание элемента, кликните по его названию.

L-цистин

Общие сведения

Цистин (3,3′-дитио-бис-2-аминопропионовая кислота, дицистеин). Каждая молекула цистина состоит из двух молекул цистеина.

L-Цистин — заменимая некодируемая аминокислота, не включается в пептидную цепь при ее биосинтезе, а образуется в результате ферментативного окисления остатков двух молекул цистеина (в т. ч. из разных полипептидных цепей).

Цистин – представляет собой бесцветные кристаллы, растворимые в воде. Образуется при окислении цистеина кислородом воздуха в щелочных растворах.

Аминокислоты метионин, цистеин и цистин метаболически тесно связаны друг с другом. Благодаря наличию в составе цистеина высокореактивной SH-группы в тканях легко осуществляется ферментативная окислительно-восстановительная реакция между цистеином и цистином. Цистеин образует с цистином окислительно-восстановительную пару, причем цистин играет роль восстановителя.

Основные источники

В форме кислоты входят в состав многих белков и природных пептидов. Особенно высоко содержание цистина в кератинах, которые в свою очередь явaляются производным белка ногтей, кожи и волос.

Пищевые источники цистина: рыба, овес, соя, рис, пшеница, яичный желток, лук и чеснок.

Функции в организме

  • Участвует в формировании пространственных структур ряда белков и пептидов, например инсулина, соматостатина и иммуноглобулинов.

  • Участвует в процессах формирования тканей кожи, способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи.

  • Помогает обезвреживать некоторые токсические вещества и защищает организм от повреждающего действия радиации.

  • Является антиоксидантом, причем его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена.

  • Является предшественником глютатиона – вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторых лекарственных препаратов и токсических веществ, содержащихся в сигаретном дыме.

Показания к применению

  • Необходимость улучшить состояние кожных покровов,

  • Ускорение регенерации волос и ногтевых пластинок,

  • Медленное заживление ран, царапин, ссадин.

В составе комплексной терапии

  • при анемиях различного происхождения,

  • болезнях дыхательной системы,

  • алкоголизме, курении,

  • белковом голодании и тяжелых инфекционных болезнях,

  • ревматоидном артрите,

  • атеросклерозе,

  • болезнях кожи, ломкости волос, алопециях.

Безопасность

Применение аминокислоты противопоказано при цистинурии. Во время беременности и в период грудного вскармливания вещество следует употреблять с осторожностью.

Особенности приема и взаимодействия

Совместное применение цистина и витаминов В1 и С снижает эффективность инсулина. При сахарном диабете принимать только по назначению врача. 

Цистеин — заменимая аминокислота

Цистеин достаточно широко применяется в качестве спортивной добавки и медицинского средства для восстановления баланса аминокислот, улучшения физического состояния, усиления процессов регенерации и детоксикации.

Что такое цистеин?

Цистеин – это алифатическая аминокислота, одна из двадцати, участвующих в синтезе большинства белков, особенно белков кожи (коллаген) и волос (кератин). Считается частично заменимой, т.к. может вырабатываться в организме из серина и метионина, но синтез собственного цистеина не покрывает всех потребностей организма, особенно при интенсивном расходе этой аминокислоты при активной физической работе или спортивных тренировках. Тем не менее, благодаря поступлению в организм цистеина из пищи, его дефицит возникает редко.

Формула цистеина

Формула цистеина интересна тем, что в нее входит сера, играющая важнейшую роль во многих обменных процессах. Благодаря этому цистеин входит в состав множества ферментов. Кроме того, серосодержащая тиольная группа в молекуле цистеина активно участвует в связывании и выведении тяжелых металлов (ртуть, кадмий, свинец).

Одна из главных функций цистеина (кроме участия в синтезе белков) – выступать в качестве антиоксиданта, образуя (вместе с глицином и глютаминовой кислотой) важнейшее соединение глютатион. Глютатион защищает клетку от повреждения активными формами кислорода, а также обеспечивает нормальный баланс окислительно-восстановительных реакций. Кроме того, глютатион играет ключевую роль в выведении ряда токсичных веществ, образующихся в печени.

Чем полезен цистеин?

В синтезе белка участвует только L-цистеин, на это необходимо обращать внимание, приобретая добавки и препараты с этой аминокислотой. Поэтому цистеин важен при спортивных занятиях – он помогает не только наращивать мышечную массу, но и поддерживать здоровье суставов, кожи и других органов, более активно сжигать жировые отложения.

Цистеин требуется для выработки таурина, играющего важную роль в регенерационных процессах. Такое свойство цистеина используется при лечении глазных болезней (например, катаракты на ранних стадиях).

Аминокислота цистеин обладает способностью разжижать слизь, и в частности, проявляет отхаркивающее действие, благодаря чему (предположительно) включается в состав сигаретных добавок. В форме ацетилцистеина широко применяется в медицине как муколитическое средство. Его применение помогает не только более активно выводить слизь, но подавляет воспаление в легочных тканях, усиливает активность лейкоцитов и лимфоцитов.

Еще одна важная и весьма полезная особенность цистеина состоит в его способности снижать токсическое действие алкоголя. Цистеин активизирует переработку ядовитого ацетальдегида (метаболита этанола, ответственного за самые явные токсические эффекты похмелья) в уксусную кислоту.

Кроме того, исследования выявили влияние цистеина на сопротивляемость радиации. Введение этой аминокислоты крысам за 10 мин до облучения заметно повысило их выживаемость.

В каких продуктах много цистеина?

Наибольшее количество кислоты цистеина содержится в белке куриного яйца (2100 мг на 100 г). Кроме того, им богаты:

  • соевый протеин (700-1000 мг),
  • конопляное семя, соя и спирулина (700 мг),
  • овсяные отруби (600 мг),
  • свиные и говяжьи субпродукты (печень, почки, сердце) – от 400 до 600 мг,
  • икра, овсяные хлопья и семечки подсолнечника (500 мг).

Для хорошего усвоения цистеина из продуктов необходимо также достаточное количество витаминов группы B (особенно B6), C и E, а также селена и кальция.

Добавки цистеина

Л-цистеин можно принимать в форме добавки, особенно когда его не хватает в пищевых продуктах. Нормальной для спорта считается дозировка от 1000 до 2000 мг в сутки. Превышать дозировку в 5000 мг настоятельно не рекомендуется из-за возможного вреда для здоровья. Противопоказанием к приему цистеина являются аллергические реакции. С осторожностью следует принимать добавку при серьезных заболеваниях ЖКТ и печени, а также при сахарном диабете.

Цистеин формула — Справочник химика 21

    Напишите структурную формулу трипептида, при полном гидролизе которого образуются глицин, аланин и цистеин, а при частичном гидролизе—аланилглицин и глицилцистеин. [c.214]

    Напишите структурные формулы глицина, лейцина, аланина, цистеина, [c.383]

    Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]


    Выход цистеина определяют ио формуле [c.13]

    Данные табл. 4 показывают также, что константы ассоциации тех лигандов, которые содержат более одного участка, доступного для связывания с ионом металла, во много раз превышают константы лигандов с одним реакционноспособным участком. Более того, константы ассоциации лиганда с двумя активными участками больше суммы констант ассоциации двух отдельных лигандов, содержащих эти активные участки. Так, например, глицин связывает ионы металлов сильнее, чем смесь уксусной кислоты и аммиака. В тех случаях, когда ион металла связывается с двумя или более атомами одного лиганда, говорят об образовании хелатного комплекса. Все аминокислоты, например, способны образовывать с ионами металлов хелат-пые комплексы. Особый интерес представляют с этой точки зрёния гистидин и цистеин, поскольку эти аминокислоты могут давать целый ряд хелатных структур. Ниже приведены формулы хелатных комплексов, образуемых цистеином. [c.24]

    Напишите формулу полипептида, состоящего из аланина, аргинина, триптофана и цистеина, и назовите его. [c.24]

    При синтезе пептидов, содержащих цистеин, ЗН-группу можно защитить, обработав хлоргидрат цистеина трифенилметилхлоридом. а) Напишите структурную формулу цистеина с защищенной тиогруппой и механизм реакции. [c.416]

    Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f.  [c.39]

    Опорой ДЛЯ определения конфигураций соединений с аминогруппой у асимметрического центра может служить доказанная рентгенографическим методом абсолютная конфигурация природного (правовращающего) аланина (см. стр. 186). Например, в 1907 г. Э. Фишер действием пятихлористого фосфора заменил гидроксильную группу (—)-серина на атом хлора и этот промежуточный продукт далее восстановил в (И-)-аланин, а действием Ва(ЗН)2 превратил в (—)-цистеин. Это позволяет для названных аминокислот написать следующие проекционные формулы  [c.192]


    Напишите формулу полипептида, в состав которого входят аспарагиновая и глютаминовая кислоты, цистеин и тирозин. Напишите его название. Подчеркните пунктиром свободные аминные, карбоксильные, фенольные и сульфгидрильные группы и укажите, какой преобладающий заряд несет молекула этого полипептида в водном растворе. [c.44]

    Одними из первых природных полипептидов, строение которых было полностью установлено и подтверждено синтезом, были белковые гормоны окситоцин и вазопрессин. Оба вещества построены сходно, различие отмечается лишь в двух звеньях полипептидной цепи (эти места отмечены в приводимых формулах стрелками), в то время как физиологическое действие обоих гормонов резко отлично цистеин —цистеин -, [c.404]

    Сравнение частот включения этих двух аминокислот относительно фенилаланина с ожидаемыми частотами встречаемости триплетов У А, УАг и Аз относительно фенилаланинового кодона Уд в случайной последовательности УА показывает, что кодоны тирозина и изолейцина, вероятнее всего, отвечают эмпирической формуле УаА. В-третьих, аналогичный анализ результатов по включению аминокислот под влиянием поли-] Ц и поли-УГ позволил Ниренбергу заключить, что кодонами серина и пролина соответственно являются УаЦ и УЦ, (хотя в опытах с поли-Ц было показано, что пролин кодируется также Цд)» кодонами валина и цистеина — У2Г и что триптофан и глицин кодируются кодонами УГз. Особый интерес представляют данные] по включению лейцина, так как включение лейцина стимулируется как поли-УЦ, так и поли-УГ. Это означает, что лейцин кодируется по крайней мере двумя различными кодонами — УаЦ и У Г. [c.437]

    Образующийся цистеин, как уже указывалось (стр. 379—381), участвует в образовании ряда веществ в организме. Наряду с этим, он также используется для обезвреживания в организме определенных ароматических соединений, давая замещенные меркаптаны с общей формулой [c.385]

    В химии белков и полипептидов для сокращения принято писать формулы, обозначая остатки аминокислот буквами (таблица с такими обозначениями приведена на стр. 485). Например, Glu — обозначение глутаминовой кислоты, Суз—SH—цистеина, Gly — глицина и т. д. Сокращенная формула глутатиона будет в таком изображении [c.507]

    Аланил Цистеинил Валин Рис. 4.1. Структурная формула трипептида. Пептидные связи для наглядности затенены. [c.33]

    Аскорбиновая кислота содержит два асимметричных атома углерода в 4-м и 5-м положениях, что позволяет образовать четыре оптических изомера. Природные изомеры, обладающие витаминной активностью, относятся к Ь-ряду. Аскорбиновая кислота хорошо растворима в воде, хуже—в этаноле и почти нерастворима в других органических растворителях. Из представленных структурных формул видно, что наиболее важным химическим свойством аскорбиновой кислоты является ее способность обратимо окисляться в дегидроаскорбиновую кислоту, образуя окислительно-восстановительную систему, связанную с отщеплением и присоединением электронов и протонов. Окисление может быть вызвано различными факторами, в частности кислородом воздуха, метиленовым синим, перекисью водорода и др. Этот процесс, как правило, не сопровождается снижением витаминной активности. Дегидроаскорбиновая кислота легко восстанавливается цистеином, глутатионом, сероводородом. В слабощелочной (и даже в нейтральной) среде происходит гидролиз лактонового кольца, и эта кислота превращается в дикетогулоновую кислоту, лишенную биологической активности. Поэтому при кулинарной обработке пищи в присутствии окислителей часть витамина С разрушается. Аскорбиновая кислота оказалась необходимым пищевым фактором для человека, обезьян, морских свинок и некоторых птиц и рыб. Все другие животные не нуждаются в пищевом витамине С, поскольку он легко синтезируется в печени из глюкозы. Как оказалось, ткани витамин-С-чувствительных животных и человека лишены одного-единственного фер- [c.238]

    Приведите структурные формулы кислот а) аминоуксусной (глицина) б) а-аминопропионовой (аланина) в) 2-амино-3-метилбутановой (валина) г) 2-амино-4-метилпентановой (лейцина) д) 2-амино-З-фенилпропановой (фенилаланина) е) 2-амино-3-гйдроксипроиановой (серина) ж) 2-амино-З-меркаитоироиановвй (цистеина). [c.213]

    Установлено, что важными составляющими белков являются двадцать три аминокислоты. Названия этих кислот приведены в табл. 14.1 там же указаны формулы характеристических групп К. Некоторые аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу или дополнительную аминогруппу. Так, имеется двухосновная диаминокислота — цистин, очень близкая к простой аминокислоте цистеину. Четыре из указанных в таблице аминокислот содержат гетероциклические кольца (кольца, состоящие из атомов углерода и одного или нескольких атомов других элементов, в данном случае атомов азота). Две из приведенных аминокислот — аспарагин и глутамин — родственны двум другим — аспарагиновой и глутаминовой кислотам, от которых аспарагин и глутамин отличаются только тем, что имеют вместо дополнительной карбоксильной группы амидную группу [c.385]

    Подтверждение формулы кофермента А (LI) получено на основании его биохимического синтеза. Пантотеновая кислота (I) конденсируется с цистеином в пантотенилцистеин (LXII) [c.75]


    При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин — А, аспарагин — N, аспарагиновая кислота О, аргинин — Я, валин — V, гистидин — Н, глицин — О, глутамин О, глутаминовая кислота — Е, изолейцин — I, лейцин — Ь, лизин — К, метионин — М, пролин — Р, серии — 8, тирозин — V, треонин Т, триптофан — фенилаланин — Р, цистеин » С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

    Реакции алкилирования этилениминов наиболее быстро проходят с соединениями, содержащими сульфгидрильную группу. Так, в случае цистеина образуются тиоэфиры общей формулы XXVIII  [c.59]

    Относительная. конфигурация а-аминокислот определяется как и у гидроксикислот, по конфигурационному стандарту -глицериновому альдегиду — с использованием гидроксикислот ного ключа. Расположение в (правильно построенной ) проеь ционной формуле Фишера аминогруппы слева (как ОН-группы L-глицериновом альдегиде) соответствует L-конфигурации, спрг ва — D-конфигурации хирального атома углерода (см. 3.2.4) По R, S-системе обозначений а-углеродный атом у всех а-амин( кислот L-ряда имеет S-, а у D-ряда — R-конфигурацию (исклн чение составляет цистеин). [c.322]

    Эти остатки R могут быть неполярными (например, лейцин в приведенной выше формуле), полярными (тирозин), кислыми (глутаминовая кислота) или основными (аргинин, лизин). Неполярные группы R (происходяш ие из моноаминомонокарбоновых кислот) притягиваются другими аналогичными груннами только вандерваальсовыми силами. Гидроксилсодержащие остатки R (происходящие из оксиаминокислот) могут связываться с аналогичными группами других цепей при помощи водородных связей, а кислые и основные группы R — электростатическими связями. Несколько иначе ведет себя группа SH (остатков R, происходящих из цистеина), ввиду того что эта группа является единственной, которая может образовать ковалентные, а именно дисульфид-ные связи S—S с аналогичными группами других цепей. [c.425]

    Серин IV, как показывает эквивалентная предыдущей формула 1Уа, является 5-серином (большинство природных аминокислот принадлежат к 5-ряду), но -цистеин V является исключением, так как порядковый номер серы больше порядкового номера кислорода, и поэтому группа СНгЗН старше, чем группа СООН  [c.96]

    Дезагрегацию молекулы кератина при воздействии восстанавливающих агентов, например сульфита, приписывают тому, что эти агенты разрывают мостики, образованные дисульфидными группами цистина (формула II). Однако при окислении входящих в состав яичного альбумина сульфгидрильных групп цистеина с образованием дисульфидных групп цистина молекулярный вес яичного альбумина не меняется [79]. Заметно не меняется и вязкость растворов яичного или сывороточного альбумина после обработки их перйодатом, обусловливающим полное окисление дисульфидных мостиков цистина [80, 81]. Эти данные свиде-татьствуют о том, что структура указанных белков скорее соответствует формуле (III), чем формуле (II). Такое заключение [c.133]

    Как видно из приведенной выше общей формулы полипептидной цепи белковой молекулы, на одном ее конце в остатке аминокислоты сохраняется незамещенная аминогруппа —ЫНг эту аминокислоту называют Н-концевой аминокислотой. На другом конце цепи в остатке аминокислоты сохраняется карбоксил —СООН это С-концевая аминокислота. Из той же общей формулы полипептидной цепи видно, что такая цепь содержит множество боковых ответвлений —К, т. е. тех частей аминокислотных остатков, которые непосредственно в цепь не входят. Чтобы пояснить это, представим себе некоторый отрезок полипептидной цепи белковой молекулы, составленный из остатков различных а-аминокислот, например аланина, глутаминовой кислоты, серина, лизина, цистеина и т. п. (формулы этих а-аминокислот приведены в табл. 14)  [c.331]

    Однако если раствор аминокислоты обработать фосфатом меди, то отношение между а-аминным азотом и медью в растворе никогда не будет равным 0,44 [203], как это имело бы место, если бы составу комплекса действительно соответствовала формула А2Си (для гистидина это отношение равно 0,25 для аспараги-новой кислоты — 0,39, для лизина — 0,52 и т. д.). Указанные расхождения возникают благодаря существованию двух упомянутых выше равновесий, а также вследствие того, что в некоторых аминокислотах (гистидине, цистеине, орнитине и т. д.) вторая группа также способна связывать металл. В результате этого образуются интрамолекулярные комплексы, примером которых может служить гистидиновый комплекс  [c.129]

    Как видно из формулы, серин представляет собой оксиамино-пропионовую кислоту. Существуют также аминокислоты, содержащие кроме аминогруппы группу—5Н, то есть тиоаминокислоты. Примером такой кислоты может служить цистеин. [c.320]

    Если конечной стадией является сочетание тиоловой группы остатка цистеина с остатком а-аминоакрило-вой кислоты, то непонятно, почему последний должен образоваться из цистина, а не из серина. Интересна в этой связи работа Николе и Шинна [95], сочетавших бензилмеркаптан с остатками серина в обработанном щелочью фиброине шелка (с образованием остатка 5-бензилцистеина). Точно так же можно ожидать, что остатки треонина дадут образование -метиллантио-нина. Кюстер и Ирион [96] выделили из шерсти, которая обрабатывалась сернистым натро-м, вещество, которому 0 щ приписывают следующую формулу  [c.53]

    Как видно из структурных формул, приведенных на фиг. 15, двадцать стандартных аминокислот (которые часто обозначаются, как это показано на фиг. 15, тремя первыми буквами их полных названий) можно разбить на несколько подгрупп в соответствии с природой их заместителей (боковых цепей) в основной цепи. Глицин, аланин, валив, лейиин, изо-лейиин, серии и треонин содержат простые алифатические заместители, а фенилаланин и тирозин — простые ароматические заместители. Цистеин и метионин содержат серу. Лизин, аргинин и гистидин имеют в своих алифатических боковых цепях вторую аминогруппу. У аспарагиновой и глутиминовой кислот в алифатических боковых цепях имеется вторая карбоксильная группа. Аспарагин и глутамин представляют собой простые амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. Наконец, триптофан, пролин и гистидин обладают гетероциклическими боковыми пенями. [c.40]

    Когда такой полинуклеотид был использован в качестве матрицы в бесклеточной системе синтеза белка, наблюдалось образование чередующегося полипептида-валин-цистеин-валин-цистеин-, очевидно определяемого последовательностью кодонов-УГУ-ГУГ-УГУ-ГУГ-. Этот результат позволил заключить, что лейциновый кодон с формулой УгГ в действительности не УГУ и что кодоны триптофана и глицина с формулами УГа— не ГУГ. Стало также ясно, что либо валиновый кодон с формулой УаГ — это УГУ и тогда ГУГ является вторым кодоном для цистеина, либо цисте-иновый кодон с формулой УаГ — это УГУ и тогда ГУГ является вторым кодоном для валина. Помимо этого, образование чередующегося полипептида на чередующейся полинуклеотидной матрице окончательно доказало, что кодон содержит нечетное число нуклеотидов, т. е. состоит из трех, а не из шести нуклеотидов слабые сомнения в этом еще оставались после работ Крика и Бреннера, доказывающих триплетность кода. [c.439]

    Как видно из приведенной выше формулы, окситоцин содержит цикл, замыкающийся в результате возникновения дисульфидной связи между 1-м и 6-м остатками цистеина в его молекуле. [c.449]


Пояснения к ТН ВЭД 2930901300

2930 — Соединения сероорганические:

2930Соединения сероорганические:
2930 20 000 0— тиокарбаматы и дитиокарбаматы
2930 30 000 0— тиурам моно-, ди- или тетрасульфиды
2930 40— метионин:
2930 40 100 0— — метионин (INN)
2930 40 900 0— — прочие
2930 50 000 0— каптафол (ISO) и метамидофос (ISO)
2930 90— прочие:
2930 90 130 0— — цистеин и цистин
2930 90 160 0— — пpоизводные цистеина или цистина
2930 90 200 0— — тиодигликоль (INN) (2,2′-тиодиэтанол)
2930 90 300 0— — DL-2-гидpокси-4-(метилтио) масляная кислота
2930 90 400 0— — 2,2′-тиодиэтилбис[3-(3,5-ди-трет-бутил -4-гидpоксифенил)пропионат]
2930 90 500 0— — смесь изомеров, состоящая из 4-метил-2,6-бис(метилтио)-м-фенилендиамина и 2-метил-4,6-бис(метилтио)-м-фенилендиамина
2930 90 850 0— — пpочие

Эта товарная позиция включает сероорганические соединения, чьи молекулы содержат атом (атомы) серы, непосредственно связанный с атомом (атомами) углерода (см. примечание 6 к настоящей группе). Настоящая товарная позиция включает соединения, чьи молекулы содержат, в дополнение к атому (атомам) серы, другой атом (атомы) металла или неметалла, непосредственно связанный с атомом (атомами) углерода.

(А) Дитиокарбонаты (ксантогенаты)

Эти соединения представляют собой сложные диэфиры или соли сложных моноэфиров дитиокарбоновой кислоты и соответствуют общей формуле CS(OR)(SR’), в которой R — органический радикал и R’- металл (натрий, калий и др.) или органический радикал.

1) Этилдитиокарбонат натрия (этилксантогенат). Аморфный; используется для приготовления синтетического индиго и при флотации руд.

2) Этилдитиокарбонат калия (этилксантогенат). Маслянистые, желтоватые кристаллы; используется в качестве флотационного агента для свинцовых и цинковых руд, в качестве антипаразитического и антиспорового средства.

3) Метил-, бутил-, пентил- и бензил-дитиокарбонаты (ксантогенаты).

(Б) Тиокарбаматы, дитиокарбаматы и тиурамсульфиды

1) Тиокарбаматы являются солями и эфирами тиокарбаминовой кислоты (Nh3.CO.SH или Nh3.CS.OH) (которая не существует в свободном состоянии), независимо от того, замещены или нет атомы водорода группы Nh3 алкильными или арильными группами.

2) Дитиокарбаматы включают соли и сложные эфиры дитиокарбаминовой кислоты, независимо от того, замещены или нет атомы водорода группы Nh3 алкильными или арильными группами. Металлические соли замещенных дитиокарбаминовых кислот (например, дибутилдитиокарбамат цинка) используются в качестве ускорителей вулканизации в резино-технической промышленности.

3) Тиурам моно-, ди- или тетрасульфиды. Алкилзамещенные производные (например, тетраэтилтиурамдисульфид) используются в качестве ускорителей вулканизации.

(В) Сульфиды (или простые тиоэфиры)

Эти соединения могут рассматриваться как простые эфиры, в которых атом кислорода замещен атомом серы

(R.О.R1) ……………………. (R.S.R1)

простой эфир сульфид

1) Метионин. Белые пластинки или порошок. Аминокислота. Неотъемлемый компонент питания человека, не синтезируется организмом человека.

2) Диметилсульфид, дифенилсульфид. Бесцветные жидкости с очень неприятным запахом.

3) Тиодигликоль или бис(2-гидроксиэтил)сульфид; жидкость, используемая в качестве растворителя для красителей в текстильном производстве при нанесении рисунка на ткани (при набивке тканей).

4) Тиоанилин или 4,4′-диаминодифенил сульфид.

(Г) Тиоамиды

1) Тиомочевина (Nh3.CS.Nh3) представляет собой диамид тиоугольной кислоты и, таким образом, является серным аналогом мочевины. Блестящие, белые кристаллы. Используются в фотографии, в качестве вспомогательного агента при крашении и для получения промежуточных соединений при производстве красителей и в фармацевтической промышленности.

2) Тиокарбанилид (дифенилтиомочевина). Бесцветные, кристаллические таблетки или аморфный белый порошок. Используется для получения промежуточных соединений при производстве красителей (серные красители, индиго) и синтетических фармацевтических продуктов; а также в качестве ускорителя вулканизации резины и при флотации руд.

3) Ди-o-толилтиомочевина. Белый порошок, не растворимый в воде; используется в качестве ускорителя вулканизации каучука.

(Д) Тиолы (меркаптаны)

Эти соединения серы соответствуют спиртам или фенолам, в которых атомы кислорода замещены атомами серы.

(R.ОH) …………………….. (R.SН)

спирт или меркаптан

фенол

1) Тиоспирты, как и спирты, могут быть первичными, вторичными или третичными, содержащими, соответственно, группы (-Ch3.SH), (>CH.SH) или ( C.SH).

Они обычно являются бесцветными или желтоватыми жидкостями с неприятным запахом.

а) Метантиол (метил меркаптан).

б) Этантиол (этил меркаптан).

в) Бутантиол (бутил меркаптан).

г) Пентантиол (пентил меркаптан).

2) Тиофенолы.

а) Тиофенол (C6H5.SH).

б) o-Меркаптобензойная кислота, называемая иногда тиосалициловой кислотой.

(Е) Тиоальдегиды

Общая формула (R.CS.H).

(Ж) Тиокетоны

Общая формула (R.CS.R1).

(3) Тиокислоты

Общая формула (R.CO.SH или R.CS.OH, а также R.CS.SH).

Например, дитиосалициловая кислота (C6h5.(OH).CS.SH), однако это название часто применяется в отношении соединения ди(o-карбоксифенил)дисульфид.

(И) Сульфикислоты, сульфоксиды и сульфоны

Эти соединения имеют следующие общие формулы (R.SO2.H), (R.SO.R1) и (R.SO2.R1) соответственно.

Например, сульфонал, бесцветные кристаллы, применяемые в медицине.

(К) Изотиоцианаты

Общая формула (RN=CS).

Их можно рассматривать как «сложные эфиры» изотиоциановой кислоты. Они включают этил изотиоцианат; фенил изотиоцианат; аллил изотиоцианат (или искусственное горчичное масло).

Пояснения к подсубпозициям

Сероорганические соединения, определенные в примечании 6 к этой группе, должны классифицироваться в этой товарной позиции, независимо от того, содержат они или нет другие неметаллы или металлы, непосредственно связанные с атомами углерода.

Цистеин | Химия онлайн

Цистеин — условно заменимая алифатическая α-аминокислота.

Цистеин — серусодержащая аминокислота, так как для ее синтеза необходим атом серы, источником которого служит незаменимая аминокислота метионин.

Так же для синтеза цистеина в организме необходима еще одна аминокислота — серин (источник углеродного скелета), а также АТФ и витамин В6.

Цистеин — 2-амино-3-меркаптопропановая кислота или α-амино-β-тиопропионовая кислота.

Цистеин (Цис, Cys, С) имеет химическую формулу HO2CCH (NH2) CH2SH.

Цистеин впервые выделен в виде цистина К. Мернером в 1899 из рога.

Суточная потребность в цистеине составляет 2-3 грамма.

Физические свойства

Цистеин представляет собой бесцветные кристаллы, легко растворимые в воде. Температура плавления 1780С.

Пути метаболизма цистеина

Цистеин является чрезвычайно важной аминокислотой в связи с тем, что это единственный источник органической серы для клеток организма. В результате реакций метаболизма эта сера переходит в состав других серусодержащих веществ – фосфоаденозинфосфосерная кислота (ФАФС), коэнзим А, глутатион, сульфированные производные углеводов.

Биологическая роль

Цистеин  может находиться в составе белка в двух формах: либо в форме цистеина, либо в форме дипептида — цистина, который представляет собой комплекс из двух молекул цистеина, ковалентно связанных друг с другом при помощи дисульфидного мостика.

Благодаря этому свойству цистеин выполняет важную функцию по стабилизации структуры белковой молекулы.

Цистеин играет ключевую роль в формировании инсулина и иммуноглобулинов (антител).

Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи.

Цистеин обладает антиоксидантными свойствами.

Участвует в процессе биологической детоксикации при отравлении токсическими веществами (разлагает и удаляет токсины из организма).

Цистеин участвует в биосинтезе цистина, глутатиона, таурина и кофермента А.

Цистеин является предшественником глутатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторыми лекарственными препаратами и токсическими веществами, содержащимися в сигаретном дыме.

Цистеин входит в состав альфа-кератина, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи.

Цистеин способствует пищеварению, участвуя в процессах переаминирования.

Белки, содержащие цистеин, такие как металлотионеин, способны связывать такие металлы, как ртуть, свинец и кадмий.

Цистеин участвует в синтезе таурина в животных тканях. Таурин необходим для синтеза парных желчных кислот в печени. Кроме того, он очень важен в клетках как антиоксидант.

Цистеин участвует в обмене веществ хрусталика глаза. Изменения, происходящие при катаракте, связаны с нарушением содержания в хрусталике этой аминокислоты.

Характерная особенность цистеина – его способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием остатков цистина.

Хотя цистеин классифицируется как заменимая аминокислота, в редких случаях он может быть жизненно важен для младенцев, пожилых людей и лиц с заболеванием, которое возникает вследствие нарушения пищеварительно-транспортной функции тонкой кишки, что приводит к метаболическим расстройствам.

В нормальных физиологических условиях, при наличии достаточного количества доступного метионина, цистеин может быть синтезирован в организме человека. Цистеин катаболизируется в желудочно-кишечном тракте и плазме крови.

Природные источники

Цистеин содержится в большинстве продуктов с высоким содержанием белка.

Животные источники: мясо (свинина, курица, индейка, утка), яйца, молоко, сывороточный протеин, рикотта, творог, йогурт.

Растительные источники: красный перец, чеснок, лук, брокколи, брюссельская капуста, овес, мюсли, зародыши пшеницы, проросшая чечевица, горох, соя, рис.

Области применения

Цистеин является исходным сырьем в пищевой, фармацевтической и медицинской промышленности.

Очень часто цистеин используется для создания запахов. Например, в результате взаимодействия цистеина с сахаром можно ощутить ярко выраженный запах мяса.

Цистеин также используется в качестве технологической добавки в кулинарии для выпечки. В качестве пищевой добавки цистеин обозначается как Е920.

Цистеин используется как средство для перманентной завивки волос, так как он способен разрушать дисульфидные связи кератина волос.

Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний.

Цистеин необходим при ревматоидном артрите, заболеваниях артерий, раке.

Он ускоряет выздоровление после операций, ожогов, связывает тяжелые металлы и растворимое железо.

Цистеин ускоряет сжигание жиров и образование мышечной ткани.

Цистеин обладает способностью разрушать слизь в дыхательных путях, благодаря этому его часто применяют при бронхитах и эмфиземе легких. Он ускоряет процессы выздоровления при заболеваниях органов дыхания и играет важную роль в активизации лейкоцитов и лимфоцитов.

Цистеин помогает обезвреживать некоторые токсические вещества и защищает организм от повреждающего действия радиации.

Он представляет собой один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена.

Цистеин был предложен в качестве профилактического средства негативным эффектам алкоголя, в том числе повреждений печени и похмелья.

Он противодействует ядовитому воздействию ацетальдегида, основного побочного продукта метаболизма алкоголя и отвечает за большинство отрицательных последствий и долгосрочных повреждений, связанных с употреблением алкоголя (но не отменяет непосредственного эффекта опьянения).

В результате метаболизма цистеина ацетальдегид превращается в относительно безвредную уксусную кислоту.

Цистеин применяется для задержки развития катаракты и просветления хрусталика, при начальных формах возрастной, миопатической, лучевой и контузионной катаракты.

Отмечено сильное противовирусное, противоопухолевое (цитотоксическое) и противовоспалительное действие цистеина.

Цистеин помогает уменьшить отрицательные последствия химио- и лучевой терапии.

При цистинурии, редком генетическом состоянии, приводящем к образованию цистиновых камней, принимать цистеин нельзя.

Сахарный диабет также является противопоказанием для назначения цистеина.

Аминокислоты

Классификация аминокислот

Aминокислоты — урок. Химия, 8 класс.

Аминокислоты — это органические вещества, в молекулах которых содержатся две функциональные группы: карбоксильная −COOH и аминогруппа −Nh3.

Состав аминокислот можно выразить формулой:

 

Примеры аминокислот

Аминокислоты — это производные карбоновых кислот, в молекулах которых вместо атома водорода содержится аминогруппа.

 

Самая простая аминокислота —  аминоуксусная, или глицин  .

 

Гомологом глицина является аланин. Его формулу можно записать следующим образом:

 

   

 

Аминокислоты могут содержать в радикале разные группы атомов. Так, в молекуле фенилаланина содержится бензольное кольцо. Его структурная формула:

 

  

 

В молекуле серина содержится гидроксильная группа:

 

 

В состав аминокислот могут также входить атомы некоторых элементов. Например, в молекуле цистеина содержится атом серы. Формула цистеина может быть представлена следующим образом:

 

  

Физические свойства

Аминокислоты — кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они могут быть сладкие, безвкусные и даже горькие. Температуры плавления всех аминокислот выше \(22\) °С.

Химические свойства

Функциональные группы определяют химические свойства аминокислот: карбоксильная — кислотные, а аминогруппа — основные. Основность аминогруппы связана со способностью атома азота присоединять к себе протоны водорода за счёт свободной электронной пары:

 

−N..h3+H+→−Nh4+.

 

Аминокислоты способны реагировать как с кислотами, так и с основаниями с образованием солей:

 

 

 

Аминокислоты — амфотерные органические соединения, имеющие одновременно кислотные и основные свойства.

Благодаря наличию двух функциональных групп аминокислоты способны взаимодействовать друг с другом и соединяться в более сложные вещества — пептиды:

 

 

 

 

При взаимодействии аминокислот образуются молекулы полимера (полипептида) и воды.

Реакция образования полимера, сопровождающаяся выделением низкомолекулярного вещества, называется реакцией поликонденсации.

При взаимодействии молекул аминокислот между их остатками возникает связь, которая называется пептидной связью.

Пептидная связь — связь, возникающая между остатком аминогруппы одной молекулы аминокислоты и остатком карбоксильной группы другой молекулы аминокислоты −NH−CO− в полипептидах.

Применение аминокислот

Аминокислоты используются как лекарства. В сельском хозяйстве их применяют для подкормки животных. Некоторые аминокислоты служат исходными веществами для синтеза полимеров (например, капрона).

Цистеин — Энциклопедия Нового Света

Цистеин

Систематическое (ИЮПАК) название
(2R)-2-амино-3-сульфанилпропановая кислота
Идентификаторы
CAS-номер 52-90-4
ПабХим 5862
Химические характеристики
Формула C 3 H 7 NO 2 S  
Мол.масса 121,16
Полные данные

Цистеин — это встречающаяся в природе серосодержащая аминокислота, которая содержится в большинстве белков, хотя и в небольших количествах. Цистеин является одной из 20 стандартных аминокислот, необходимых человеку, и уникален среди них тем, что содержит тиоловую группу. Тиольная группа (или сульфгидрильная группа) представляет собой функциональную группу, состоящую из атома серы и атома водорода (-SH).Он отвечает за ряд важных функций цистеина, таких как обеспечение образования дисульфидных связей, которые имеют решающее значение для определения структуры многих белков (см. биохимию). Другая серосодержащая аминокислота, метионин, не может образовывать дисульфидные связи.

Цистеин часто участвует в реакциях переноса электрона и помогает ферменту катализировать эту реакцию. Цистеин также необходим для внутриклеточного производства важного антиоксиданта глутатиона. N-ацетил- L -цистеин (NAC) представляет собой форму цистеина, в которой ацетильная группа присоединена к атому азота цистеина; он продается как пищевая добавка и используется в качестве ингредиента в лекарствах от кашля.Человеческий творческий потенциал также находит свое отражение в коммерческом производстве и применении цистеина и его производных для придания вкуса пищевым продуктам, в качестве вспомогательного средства для выпечки и ухода за волосами, а также в других практических целях.

Генетическая аномалия может повлиять на нормальную сложную координацию человеческого тела, что приводит к состоянию, известному как цистинурия, когда эта аминокислота образует твердые цистиновые камни в почках. Цистин представляет собой окисленную форму цистеина, включающую два цистеиновых остатка, связанных дисульфидной связью.Цистеин назван в честь цистина, который происходит от греческого слова kustis , означающего мочевой пузырь: цистин был впервые выделен из камней в почках.

Биохимия

Цистеин — стандартная аминокислота, необходимая людям для нормального функционирования. Аминокислоты, которые являются основными структурными строительными блоками белков, представляют собой органические молекулы с тремя основными компонентами: аминогруппой (-Nh3), группой карбоновой кислоты (-COOH) и группой R, или боковой цепью, уникальной для каждой аминокислота.Хотя в природе существует более 100 аминокислот, человеческому организму для нормального функционирования требуется около 20 аминокислот, называемых стандартными аминокислотами.

Большинство аминокислот встречаются в виде двух возможных оптических изомеров, называемых D и L. Аминокислоты L представляют подавляющее большинство аминокислот, содержащихся в белках. Встречающейся в природе формой цистеина является L-цистеин.

Цистин с дисульфидной связью

Как уже отмечалось, цистеин характеризуется наличием тиоловой (сульфидной) группы (-SH).Поскольку тиоловые группы могут подвергаться восстановительным (окислительно-восстановительным) реакциям, цистеин может подвергаться окислительно-восстановительным реакциям. Окисление цистеина может привести к образованию дисульфидной связи с другим тиолом. Дисульфидная связь, также называемая SS-связью или дисульфидным мостиком, представляет собой одинарную ковалентную связь, полученную в результате сочетания тиоловых групп. Общая связность C-S-S-C.

То есть, когда цистеин окисляется, он может образовывать цистин , который представляет собой два остатка цистеина, соединенных дисульфидной связью (cys-S-S-cys) между группой -SH.Эта реакция обратима, так как при восстановлении этой дисульфидной связи регенерируются две молекулы цистеина. (При дальнейшем окислении могут образовываться сульфиновые или сульфоновые кислоты.)

Дисульфидные связи цистина имеют решающее значение для определения структуры многих белков. Дисульфидные связи играют важную роль в укладке и стабильности некоторых белков, стабилизируя свернутую форму. Внеклеточно, сшивая белки, цистеины повышают молекулярную стабильность белка в жесткой внеклеточной среде, а также обеспечивают протеолитическую устойчивость (поскольку экспорт белка является дорогостоящим процессом, желательно свести к минимуму его необходимость).Внутриклеточно дисульфидные мостики между цистеинами внутри полипептида поддерживают вторичную структуру белка. Инсулин является примером белка с цистиновым сшиванием, где две отдельные пептидные цепи соединены парой дисульфидных связей.

Тиоловая группа цистеина также является нуклеофилом (реагент, который образует химическую связь со своим партнером по реакции, отдавая оба связывающих электрона), и может подвергаться реакциям нуклеофильного присоединения и нуклеофильного замещения. Тиоловые группы становятся гораздо более реакционноспособными, когда они ионизированы, а цистеиновые остатки в белках имеют значения константы кислотной диссоциации pK a , близкие к нейтральности, поэтому часто находятся в своей реактивной тиолатной форме в клетке (Bulaj et al.1998).

Некоторые важные производные цистеина нуклеофилы включают убиквитинлигазы, которые переносят убиквитин на боковые белки. Убиквитин представляет собой небольшой регуляторный белок, повсеместно встречающийся у эукариот. Другим примером являются каспазы, которые участвуют в протеолизе в апоптотическом цикле. Интеины часто функционируют с помощью каталитического цистеина. Эти роли обычно ограничены внутриклеточной средой, где среда восстанавливается, а цистеин не окисляется до цистина.

Белковые дисульфидизомеразы катализируют правильное образование дисульфидных связей; клетка переносит дегидроаскорбиновую кислоту в эндоплазматический ретикулум, который окисляет окружающую среду.В этой среде цистеины обычно окисляются до цистина и больше не действуют как нуклеофилы.

Тиоловая группа также обладает высоким сродством к тяжелым металлам, а белки, содержащие цистеин, прочно связывают такие металлы, как ртуть, свинец и кадмий (Baker and Czarnecki-Maulden 1987).

Общие биологические функции

Благодаря этой способности вступать в окислительно-восстановительные реакции цистеин обладает антиоксидантными свойствами. Цистеин является важным источником серы в метаболизме человека, и, хотя он классифицируется как заменимая аминокислота, цистеин может быть необходим для младенцев, пожилых людей и людей с определенными метаболическими заболеваниями или страдающих синдромом мальабсорбции.

Цистеин является важным предшественником в производстве антиоксиданта глутатиона, который защищает клетки от токсинов, таких как свободные радикалы, в организме человека и других организмах. Системная доступность перорального глутатиона (GSH) незначительна; подавляющее большинство его должно производиться внутриклеточно. Глутатион — это трипептидный антиоксидант, состоящий из трех аминокислот — цистеина, глицина и глутамата. Глутамат и глицин легко доступны в рационе большинства жителей Северной Америки, но доступность цистеина делает его лимитирующим субстратом для синтеза глутатиона внутри клетки.Именно сульфгидрильная (тиоловая) группа (SH) цистеина служит донором протонов и отвечает за биологическую активность глутатиона (Ammunotec 2007). Иногда называемый «главным антиоксидантом», глутатион регулирует действие меньших антиоксидантов (таких как витамин С и витамин Е), а уровни глутатиона в клетках предсказывают, как долго проживет человек (Ammunotec 2007).

Цистинурия

Цизинурия является генетическим заболеванием, при котором предотвращается удержание организмом определенных аминокислот из экскреторных путей, и эти аминокислоты имеют тенденцию накапливаться в мочевыводящих путях в концентрациях, превышающих нормальные (ICF 2007).Цистин имеет тенденцию образовывать твердые кристаллы, которые превращаются в твердые цистиновые камни в почках (ICF 2007).

Диетические источники

Цистеин можно найти в мясе, красном перце, чесноке, луке, брокколи, брюссельской капусте, овсе, молоке, сывороточном белке и зародышах пшеницы. Однако цистеин не классифицируется как незаменимая аминокислота и обычно может синтезироваться человеческим организмом в нормальных физиологических условиях, если доступно достаточное количество серосодержащей аминокислоты метионина.

Свободная аминокислота цистеин не представляет собой идеальную систему доставки в клетку. Цистеин потенциально токсичен и спонтанно катаболизируется в желудочно-кишечном тракте и плазме крови. И наоборот, цистеин, поглощаемый во время пищеварения в виде цистина (две молекулы цистеина, соединенных дисульфидной связью) в желудочно-кишечном тракте, более стабилен, чем свободная аминокислота цистеин. Цистин безопасно проходит через желудочно-кишечный тракт и плазму крови и быстро восстанавливается до двух молекул цистеина при попадании в клетку (Ammunotec 2007).

Коммерческое производство

Интересно отметить, что в настоящее время самым дешевым источником материала, из которого может быть очищен пищевой L-цистеин с высоким выходом, является гидролиз молекул человеческого волоса. Другие источники включают перья и свиную щетину. Компании, производящие цистеин методом гидролиза, расположены в основном в Китае.

Хотя многие другие аминокислоты были доступны посредством ферментации в течение нескольких лет, L-цистеин был недоступен до 2001 года, когда немецкая компания представила способ производства посредством ферментации (нечеловеческого, неживотного происхождения).)

Источником связанного цистеина (цистина) является неденатурированный бычий сывороточный белок; это та же форма, что и в грудном молоке человека.

приложений

Цистеин (в основном в природной форме L-цистеин) используется в пищевой, фармацевтической промышленности и в средствах личной гигиены.

Одним из самых крупных применений является производство различных ароматизаторов. Например, взаимодействие цистеина с сахаром в реакции Майяра дает мясной вкус.

L-цистеин также используется в качестве технологической добавки для выпечки. Небольшие количества (в диапазоне десятков частей на миллион) помогают смягчить тесто и, таким образом, сократить время обработки.

Производное цистеина N-ацетилцистеин (NAC) часто используется в качестве лекарства от кашля, поскольку он разрушает дисульфидные связи в слизи и, таким образом, разжижает ее, облегчая отхаркивание. NAC также используется в качестве пищевой добавки, как уже указано выше.

В сфере личной гигиены цистеин используется для «перманентной волны», преимущественно в Азии.Цистеин используется для разрушения дисульфидных связей в кератине волос.

Цистеин является очень популярной мишенью для экспериментов по сайт-направленному мечению для изучения биомолекулярной структуры и динамики. Малеимиды избирательно присоединяются к цистеину с помощью ковалентного присоединения по Михаэлю. Сайт-направленная спиновая маркировка для EPR также широко использует цистеин.

В отчете за 1994 год, опубликованном пятью ведущими табачными компаниями, цистеин является одной из 599 добавок к сигаретам (Martin 2007).Однако его использование или цель неизвестны, как и многие сигаретные добавки. Его включение в сигареты может дать два преимущества: действовать как отхаркивающее средство, поскольку курение увеличивает выработку слизи в легких; и увеличение полезного антиоксиданта глутатиона (которого у курильщиков меньше).

Цистеин помогает в лечении некоторых симптомов похмелья от употребления алкоголя. Он напрямую противодействует ядовитому действию ацетальдегида, особенно токсичного побочного продукта алкоголя в организме человека.Цистеин притягивает токсин, расщепляя его на нетоксичный ацетат, вещество, похожее на уксус. Фактическая эффективность употребления цистеина в качестве средства от похмелья неясна (LEF 2003).

Цистеин необходим овцам для производства шерсти. Однако для овец это незаменимая аминокислота, которая не может быть синтезирована овцами и должна поступать в пищу из травы. Это означает, что в условиях засухи овцы перестают производить шерсть. Были разработаны трансгенные овцы, которые могут вырабатывать собственный цистеин.

Ссылки

Ссылки ISBN поддерживают NWE за счет реферальных сборов

  • Аммунотек. 2007. Преимущества глутатиона (GSH)]. Ammunotec.com . Проверено 15 марта 2007 г.
  • .
  • Бейкер Д. и Г. Чарнеки-Молден. 1987. Фармакологическая роль цистеина в уменьшении или усилении минеральной токсичности. J Nutr 117(6): 1003-10.
  • Булай Г., Т. Кортемме и Д. Гольденберг. 1998. Взаимосвязь ионизации и реактивности цистеиновых тиолов в полипептидах. Биохимия 37(25): 8965-72. PMID 9636038.
  • Международный фонд цистинурии (ICF). 2007. Что такое цистинурия?. Международный фонд цистинурии . Проверено 16 марта 2007 г.
  • .
  • Фонд продления жизни (LEF). 2003. Алкогольное похмелье: профилактика. Фонд продления жизни . Проверено 15 марта 2007 г.
  • .
  • Мартин, Т. 2007. Что в сигарете. Quitsmoking.com . Проверено 16 марта 2007 г.

Кредиты

New World Encyclopedia авторов и редакторов переписали и дополнили статью Wikipedia в соответствии со стандартами New World Encyclopedia .Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с надлежащим указанием авторства. Указание должно осуществляться в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на авторов New World Encyclopedia , так и на самоотверженных добровольных участников Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних вкладов википедистов доступна исследователям здесь:

История этой статьи с момента ее импорта в New World Encyclopedia :

Примечание. На использование отдельных изображений, которые лицензируются отдельно, могут распространяться некоторые ограничения.

Цистеин: применение, взаимодействие, механизм действия

Distilpure Msm Цистеин (0,02 г/100 г) + биотин (0,02 г/100 г) + цистин (0,05 г/100 г) + метионин (0,02 г/100 г) + Тиамин хлорид (0,02 г / 100 г) порошок Topical MBG INC (Корея Институт развития науки) 2017-09-16 2018-09-16 2018-09-16 US
Freamine III% 10 1000 мл (SETLI) Цистеин (0.016 %) + аланин (0,71 %) + аргинин (0,95 %) + глицин (1,4 %) + гистидин (0,28 %) + изолейцин (0,69 %) + лейцин (0,91 %) + лизин (0,73 %) + метионин (0,53 % ) + Фенилаланин (0,56 %) + Пролин (1,12 %) + Серин (0,59 %) + Треонин (0,4 %) + Триптофан (0,15 %) + Валин (0,66 %) Раствор Внутривенно САН.ВЕ ТИК. ТАК КАК. 14.08.2020 Не применимо Турция
ФРИМИН III %10 1000 мл (SETSIZ) Цистеин (0.016 %) + аланин (0,71 %) + аргинин (0,95 %) + глицин (1,4 %) + гистидин (0,28 %) + изолейцин (0,69 %) + лейцин (0,91 %) + лизин (0,73 %) + метионин (0,53 % ) + Фенилаланин (0,56 %) + Пролин (1,12 %) + Серин (0,59 %) + Треонин (0,4 %) + Триптофан (0,15 %) + Валин (0,66 %) Раствор Внутривенно САН.ВЕ ТИК. ТАК КАК. 14.08.2020 Не применимо Турция
ФРИМИН III %10 500 мл (SETLI) Цистеин (0.016 %) + аланин (0,71 %) + аргинин (0,95 %) + глицин (1,4 %) + гистидин (0,28 %) + изолейцин (0,69 %) + лейцин (0,91 %) + лизин (0,73 %) + метионин (0,53 % ) + Фенилаланин (0,56 %) + Пролин (1,12 %) + Серин (0,59 %) + Треонин (0,4 %) + Триптофан (0,15 %) + Валин (0,66 %) Раствор Внутривенно САН.ВЕ ТИК. ТАК КАК. 14.08.2020 Неприменимо Турция
ФРИМИН III %10 500 мл (SETSIZ) Цистеин (0.016 %) + аланин (0,71 %) + аргинин (0,95 %) + глицин (1,4 %) + гистидин (0,28 %) + изолейцин (0,69 %) + лейцин (0,91 %) + лизин (0,73 %) + метионин (0,53 % ) + Фенилаланин (0,56 %) + Пролин (1,12 %) + Серин (0,59 %) + Треонин (0,4 %) + Триптофан (0,15 %) + Валин (0,66 %) Раствор Внутривенно САН.ВЕ ТИК. ТАК КАК. 14.08.2020 Неприменимо Турция
ФРЕАМИН III %8.5 500 мл (SETLI) Цистеин (0,014 %) + Аланин (0,6 %) + Аргинин (0,81 %) + Глицин (1,19 %) + Гистидин (0,24 %) + Изолейцин (0,59 %) + Лейцин (0,77 %) + Лизин (0,62 %) + Метионин (0,45 %) + Фенилаланин (0,48 %) + Пролин (0,95 %) + Серин (0,5 %) + Треонин (0,34 %) + Триптофан (0,13 %) + Валин (0,56 %) Раствор Внутривенно ECZACIBAŞI-BAXTER HASTANE ÜRÜNLERI SAN.VE TİC. ТАК КАК. 14.08.2020 Неприменимо Турция
ФРЕАМИН III %8.5 500 мл(СЕТСИЗ) Цистеин (0,014 %) + Аланин (0,6 %) + Аргинин (0,81 %) + Глицин (1,19 %) + Гистидин (0,24 %) + Изолейцин (0,59 %) + Лейцин (0,77 %) + Лизин (0,62 %) + Метионин (0,45 %) + Фенилаланин (0,48 %) + Пролин (0,95 %) + Серин (0,5 %) + Треонин (0,34 %) + Триптофан (0,13 %) + Валин (0,56 %) Раствор Внутривенно ECZACIBAŞI-BAXTER HASTANE ÜRÜNLERI SAN.VE TİC. ТАК КАК. 14.08.2020 Не применимо Турция
ФРЕЗЕЛАМИН %10 1000 мл SETLI SISE Цистеин (0.016 %) + аланин (0,71 %) + аргинин (0,95 %) + глицин (1,4 %) + гистидин (0,28 %) + изолейцин (0,69 %) + лейцин (0,91 %) + лизин (0,73 %) + метионин (0,53 % ) + Фенилаланин (0,56 %) + Пролин (1,12 %) + Серин (0,59 %) + Треонин (0,4 %) + Триптофан (0,15 %) + Валин (0,66 %) Раствор Внутривенно OSEL İLAÇ SAN. ВЕ ТИК. ТАК КАК. 14.08.2020 Неприменимо Турция
ФРЕСЕЛАМИН %10 1000 мл SETSIZ SISE Цистеин (0.016 %) + аланин (0,71 %) + аргинин (0,95 %) + глицин (1,4 %) + гистидин (0,28 %) + изолейцин (0,69 %) + лейцин (0,91 %) + лизин (0,73 %) + метионин (0,53 % ) + Фенилаланин (0,56 %) + Пролин (1,12 %) + Серин (0,59 %) + Треонин (0,4 %) + Триптофан (0,15 %) + Валин (0,66 %) Раствор Внутривенно OSEL İLAÇ SAN. ВЕ ТИК. ТАК КАК. 14.08.2020 Неприменимо Турция
ФРЕЗЕЛАМИН %10 500 мл SETLI SISE Цистеин (0.016 %) + аланин (0,71 %) + аргинин (0,95 %) + глицин (1,4 %) + гистидин (0,28 %) + изолейцин (0,69 %) + лейцин (0,91 %) + лизин (0,73 %) + метионин (0,53 % ) + Фенилаланин (0,56 %) + Пролин (1,12 %) + Серин (0,59 %) + Треонин (0,4 %) + Триптофан (0,15 %) + Валин (0,66 %) Раствор Внутривенно OSEL İLAÇ SAN. ВЕ ТИК. ТАК КАК. 14.08.2020 Не применимо Турция

Документация ExPASy — ProtParam


Ниже приводится выдержка из главы
Инструменты идентификации и анализа белков на сервере ExPASy;
Гастайгер Э., Hoogland C., Gattiker A., ​​Duvaud S., Wilkins M.R., Appel R.D., Bairoch A.;
(В) Джон М. Уокер (редактор): Справочник по протоколам протеомики, Humana Press (2005).
стр. 571-607
Полный текст — Copyright Humana Press.

Использование ProtParam

ProtParam вычисляет различные физико-химические свойства, которые можно вывести из последовательности белка. Никакой дополнительной информации о рассматриваемом белке не требуется. Белок может быть указан либо в виде номера доступа Swiss-Prot/TrEMBL, либо в виде идентификатора, либо в форме необработанной последовательности.Пробелы и цифры игнорируются. Если вы укажете инвентарный номер записи Swiss-Prot/TrEMBL, вам будет предложено перейти на промежуточную страницу, которая позволит вам выбрать часть последовательности, для которой вы хотите выполнить анализ. Выбор включает выбор зрелых цепей или пептидов и доменов из таблицы признаков Swiss-Prot (которые можно выбрать, щелкнув позиции), а также возможность ввести начальную и конечную позиции в два поля. По умолчанию (т.е.если вы оставите два поля пустыми), будет проанализирована вся последовательность.
Примечание. Невозможно указать посттрансляционную модификацию для вашего белка, и ProtParam не будет знать, образует ли ваш зрелый белок димеры или мультимеры. Если вы знаете, что ваш белок образует димер, вы можете просто продублировать свою последовательность (т.е. добавить вторую копию последовательности к первой), так как все вычисления, выполняемые ProtParam, основаны либо на композиционных данных, либо на N-концевом фрагменте. аминокислота.

Расчетные параметры

Параметры, рассчитанные ProtParam, включают молекулярную массу, теоретическую pI, аминокислотный состав, атомный состав, коэффициент экстинкции, расчетный период полувыведения, индекс нестабильности, алифатический индекс и общее среднее гидропатичности (GRAVY). Молекулярную массу и теоретическую pI рассчитывают, как в Compute pI/Mw. Аминокислотный и атомный состав говорят сами за себя. Все остальные параметры будут описаны ниже.

Коэффициенты экстинкции
Коэффициент экстинкции показывает, сколько света поглощает белок при определенной длине волны. Полезно иметь оценку этого коэффициента для наблюдения за белком, который спектрофотометр при его очистке.

Было показано [1c], что можно оценить молярный коэффициент экстинкции белка, зная его аминокислотный состав. Из молярного коэффициента экстинкции тирозина, триптофана и цистина (цистеин не поглощает заметно при длинах волн >260 нм, в отличие от цистина) при заданной длине волны можно рассчитать коэффициент экстинкции нативного белка в воде, используя следующее уравнение:

E(Prot) = Numb(Tyr)*Ext(Tyr) + Numb(Trp)*Ext(Trp) + Numb(Cystine)*Ext(Cystine)

 
где (для белков в воде, измеренных при 280 нм): Ext(Tyr) = 1490, Ext(Trp) = 5500, Ext(Cystine) = 125;

Поглощение (оптическую плотность) можно рассчитать по следующей формуле:

Поглощение (защита) = E (защита) / молекулярный_вес

 

Два значения выводятся ProtParam на основе приведенных выше уравнений, оба для белков, измеренных в воде при 280 нм.Первый показывает вычисленное значение, основанное на предположении, что все остатки цистеина появляются как половинные цистины (т.е. все пары остатков Cys образуют цистины), а второй предполагает, что ни один цистеин не появляется в виде половины цистина (т. е. предполагается, что все остатки Cys редуцированы). Опыт показывает, что расчет достаточно надежен для белков, содержащих остатки Trp, однако для белков без остатков Trp может быть ошибка более 10%.

Примечание: цистин представляет собой аминокислоту, образующуюся при соединении пары молекул цистеина дисульфидной связью.


Важное примечание для предыдущих пользователей ProtParam: Измененный алгоритм расчета коэффициента экстинкции (2005 г.)
Мы решили рассчитать коэффициенты экстинкции белка с использованием метода Эдельхоха [1b], но с коэффициентами экстинкции для Trp и Tyr, определенными Пейсом [1a ] и другие. Эдельхох определил коэффициенты экстинкции для Trp и Tyr, используя аналоги блокированных аминокислот в качестве модельных веществ, чтобы представить ситуацию в белках. N-ацетил-L-триптофанамид и глицил-L-тирозилглицин использовали для Trp и Tyr, соответственно, и значения определяли при pH 6.5, 6,0 М гидрохлорид гуанидия, 0,02 М фосфатный буфер.

Гилл и фон Хиппель [1c] обнаружили, что эти значения, пригодные для расчета коэффициентов экстинкции денатурированного белка с хорошим приближением, можно также использовать для расчета коэффициентов экстинкции нативного белка. Заключение основывалось на расчетах, выполненных на 18 глобулярных белках (всего 44 значения), для которых были известны молярные коэффициенты экстинкции. В целом имелось хорошее соответствие между измеренными и рассчитанными значениями (как указано в аннотации: «(до &plusmn 5% в большинстве случаев)»), но 6 значений отличались более чем на 10%.

Чтобы повысить эту точность, Pace et al. использовали 116 измеренных молярных коэффициентов экстинкции для 80 белков, чтобы откалибровать уравнение для нативного белка в воде. Они закончились рекомендуемыми значениями, которые имеют общее значение ave%dev=3,836% между рассчитанными и измеренными коэффициентами, но для 94 записей, содержащих Trp, ave%dev=3,167%. Как правило, рассчитанные значения значительно больше (часто >10%) отклонялись от измеренных для белков, не содержащих остатков Trp.Это связано с тем, что Trp вносит гораздо больший вклад в общий коэффициент экстинкции, чем Tyr и цистины, и что коэффициент экстинкции Trp менее чувствителен к окружающей среде, чем для Tyr.

Примечание Гилла С.К. и фон Хиппеля П.Х. Обсуждение: Мы предполагаем, что белок не содержит [других] хромофоров, поглощающих при 280 нм. Это означает, что концентрация конъюгированных белков (например, каталазы, гемоглобина или пероксидазы), которые содержат простетические группы, поглощающие в ближней УФ и видимой частях спектра, не может быть проанализирована с помощью этого подхода.

Период полураспада in vivo
Период полувыведения — это прогноз времени, за которое половина количества белка в клетке исчезать после его синтеза в клетке. ProtParam опирается на «правило N-конца», которое связывает период полураспада белка с идентификацией его N-концевого остатка; предсказание дается для 3 модельных организмов (человек, дрожжи и кишечная палочка). Правило N-конца (обзор см. в [5], [6]) возникла из наблюдений, что идентичность N-концевого остатка белка играет важную роль. роль в определении его стабильности in vivo ([2],[3],[4]).Правило было установлено с эксперименты, в которых изучалась метаболическая судьба искусственных белков бета-галактозидазы с различные N-концевые аминокислоты, сконструированные с помощью сайт-направленного мутагенеза. Бета-гал белки разработанные таким образом, имеют поразительно разные периоды полураспада in vivo: от более 100 часов до менее чем 2 минуты, в зависимости от природы аминокислоты на аминоконце и от экспериментальная модель (дрожжи in vivo, ретикулоциты млекопитающих in vitro, Escherichia coli in vivo).Кроме того, было показано, что у эукариот ассоциация дестабилизирующего N-концевого остатка и внутреннего лизина направляет белок на убиквитин-опосредованную протеолитическую деградацию [6]. Обратите внимание, что программа дает оценку периода полужизни белка и не применима к белкам, модифицированным на N-конце.



  Таблица аминокислот и соответствующий им период полувыведения 



 Аминокислота Дрожжи млекопитающих E. coli

 Аля 4.4 часа >20 часов >10 часов

 Арг 1 час 2 мин 2 мин

 Asn 1,4 часа 3 мин >10 часов

 Асп 1,1 ч 3 мин >10 ч

 Cys 1,2 часа > 20 часов > 10 часов

 Gln 0,8 час 10 мин >10 час

 Glu 1 час 30 мин >10 час

 Гли 30 час >20 час >10 час

 Его 3,5 часа 10 минут >10 часов

 Иль 20 час 30 мин >10 час

 Лев 5.5 час 3 мин 2 мин

 Лиз 1,3 часа 3 мин 2 мин

 Выдержал 30 часов >20 часов >10 часов

 Phe 1,1 час 3 мин 2 мин

 Про >20 часов >20 часов ?

 Ser 1,9 час >20 час >10 час

 Через 7,2 часа >20 часов >10 часов

 Трп 2,8 часа 3 мин 2 мин

 Тыр 2,8 часа 10 мин 2 мин

 Val 100 час >20 час >10 час

 

Индекс нестабильности (II)
Индекс нестабильности дает оценку стабильности вашего белка в пробирке.Статистический анализ 12 нестабильных и 32 стабильных белков показал [7], что существуют определенные дипептиды, встречаемость которых в нестабильных белках существенно отличается от таковой в стабильных. Авторы этого метода присвоили весовое значение нестабильности каждому из 400 различных дипептидов (DIWV). Используя эти значения веса, можно рассчитать индекс нестабильности (II), который определяется как:

                   я=L-1

II = (10/л) * сумма DIWV(x[i]x[i+1])

                   я=1



     где: L — длина последовательности

            DIWV(x[i]x[i+1]) представляет собой значение веса нестабильности для дипептида, начинающегося в положении i.
Белок, индекс нестабильности которого меньше 40, прогнозируется как стабильный, значение выше 40 предполагает, что белок может быть нестабильным.

Алифатический индекс
Алифатический индекс белка определяется как относительный объем, занимаемый алифатическими боковыми цепями (аланин, валин, изолейцин и лейцин). Это можно рассматривать как положительный фактор повышения термостабильности глобулярных белков. Алифатический индекс белка рассчитывается по следующей формуле [8]:

Алифатический индекс = X(Ala) + a * X(Val) + b * (X(Ile) + X(Leu))

где X(Ala), X(Val), X(Ile) и X(Leu) представляют собой мольные проценты (100 X мольных долей)

аланина, валина, изолейцина и лейцина.Коэффициенты a и b представляют собой относительный объем боковой цепи валина (a = 2,9).

и боковых цепей Leu/Ile (b = 3,9) к боковой цепи аланина.

 

СОУС (большая средняя гидропатия)
Значение GRAVY для пептида или белка рассчитывается как сумма значений гидропатии [9] всех аминокислот, деленная на количество остатков в последовательности.


[1a] Пейс, К.Н., Вайдос, Ф., Фи, Л., Гримсли, Г., и Грей, Т. (1995) Как измерить и предсказать молярный коэффициент поглощения белка.Белковая наука. 11, 2411-2423. [В паблике: 8563639]

[1б] Edelhoch, H. (1967) Спектроскопическое определение триптофана и тирозина в белках. Биохимия 6, 1948-1954. [В паблике: 6049437]

[1с] Гилл С.К. и фон Хиппель П.Х. (1989) Расчет коэффициентов экстинкции белка на основе данных аминокислотной последовательности. Анальный. Биохим. 182:319-326 (1989). [В паблике: 2610349]

[2] Бахмэр, А., Finley, D. and Varshavsky, A. (1986) Время полужизни белка in vivo зависит от его амино-концевого остатка. Наука 234, 179-186. [Пубмед: 3018930]

[3] Гонда, Д.К., Бахмайр, А., Вуннинг, И., Тобиас, Дж.В., Лейн, В.С. и Варшавский, А. Дж. (1989) Универсальность и структура правила N-конца. Дж. Биол. хим. 264, 16700-16712. [В паблике: 2506181]

[4] Тобиас, Дж.В., Шрадер, Т.Е., Рокап, Г. и Варшавский, А. (1991) Правило N-конца у бактерий. Наука 254, 1374-1377.[Пубмед: 1962196]

[5] Ciechanover, A. and Schwartz, A.L. (1989) Как субстраты распознаются убиквитин-опосредованной протеолитической системой? Тенденции биохим. науч. 14, 483-488. [В паблике: 2696178]

[6] Варшавский, А. (1997) Путь деградации белка по правилу N-конца. Гены Клетки 2, 13-28. [В паблике: 9112437]

[7] Гурупрасад, К., Редди, Б.В.Б. и Пандит, М. В. (1990) Корреляция между стабильностью белка и его дипептидным составом: новый подход к прогнозированию in vivo стабильность белка по сравнению с его первичной последовательностью.Белок англ. 4,155-161. [Пубмед: 2075190]

[8] Икаи, А.Дж. (1980) Термостабильность и алифатический индекс глобулярных белков. Дж. Биохим. 88, 1895-1898 гг. [В паблике: 7462208]

[9] Кайт, Дж. и Дулиттл, Р.Ф. (1982) Простой метод отображения гидропатического характера белка. Дж. Мол. биол. 157, 105-132. [В паблике: 7108955]

Цистеин Определение и значение | Dictionary.com

📙 Уровень средней школы

Показывает уровень в зависимости от сложности слова.

[ sis-tee-een, -in ]SHOW IPA

/ ˈsɪs tiˌin, -ɪn / ФОНЕТИЧЕСКОЕ ПРАВОПОЛОЖЕНИЕ

См. слово, которое чаще всего путают с цистеином. сложность.


сущ. Биохимия.

кристаллическая аминокислота, C3H7O2NS, компонент почти всех белков, полученный восстановлением цистина. Аббревиатура: Цис; Символ: C

СРАВНЕНИЕ ЧАСТО ПУТАЕМЫХ СЛОВ

Это похожие слова, имеющие схожие значения, но их использование очень различно.Нажмите на кнопки, чтобы узнать больше об этих словах, которые часто путают.

ТЕСТ

ТЕСТ САМОСТОЯТЕЛЬНОСТИ НА АФФЕКТ VS. ЭФФЕКТ!

По сути, этот тест покажет, есть ли у вас навыки, чтобы отличить «аффект» от «эффекта».

Вопрос 1 из 7

Дождливая погода не могла испортить ________ мое приподнятое настроение в день моего выпуска.

Происхождение цистеина

Впервые зарегистрировано в 1880–1885 гг.; изменение цистина

ДРУГИЕ СЛОВА ОТ цистеин

цисте·ин·ик, прилагательное

Слова рядом с цистеин

цистатионин гамма-синтаза, цистатионинурия, цистэктазия, цистэктомия, цистеиновая кислота, цистеин, цистеин, кистозные, кистозные угри, кистозные артерия, кистозная болезнь молочной железы

Словарь.ком без сокращений На основе Random House Unabridged Dictionary, © Random House, Inc. 2022

Как использовать цистеин в предложении

популярные статьиli{-webkit-flex-basis:49%;-ms-flex-preferred-size:49%; flex-basis:49%;}@media only screen and (max-width: 769px){.css-2jtp0r >li{-webkit-flex-basis:49%;-ms-flex-preferred-size:49%; flex-basis:49%;}}@media только экран и (max-width: 480px){.css-2jtp0r >li{-webkit-flex-basis:100%;-ms-flex-preferred-size:100% ;flex-basis:100%;}}]]>

Определения цистеина в Британском словаре

цистеин

/ (ˈsɪstɪˌiːn, -ɪn) /


существительное

серосодержащие белки, присутствующие в аминокислотах окисляется на воздухе с образованием цистина.Формула: HSCH 2 CH(NH 2)COOH

Производные формы цистеина

цистеин, прилагательное

Происхождение слова для цистеина

C19: вариант цистина

Collins English Dictionary — Complete & Unabridged 2012 Digital Edition © William Collins Sons & Co. Ltd., 1979, 1986 © HarperCollins Publishers 1998, 2000, 2003, 2005, 2006, 2007, 2009, 2005, 2006, 2007, 2009, 2012 г.

Медицинские определения для цистеина

Cysteine ​​

[Sĭstē-ēn ‘, -ĭn, sĭ-stē’ĭn]


n.

Альфа-аминокислота, содержащаяся в большинстве белков и особенно распространенная в кератине.

Медицинский словарь Стедмана The American Heritage® Copyright © 2002, 2001, 1995, компания Houghton Mifflin. Опубликовано компанией Houghton Mifflin.

Научное определение цистеина


Заменимая аминокислота. Химическая формула: C3H7NO2S. Подробнее об аминокислотах.

Научный словарь American Heritage® Авторские права © 2011. Опубликовано издательством Houghton Mifflin Harcourt Publishing Company.Все права защищены.

Другие читают li{-webkit-flex-basis:100%;-ms-flex-preferred-size:100%;flex-basis:100%;}@media only screen and (max-width: 769px){.css -1uttx60 >li{-webkit-flex-basis:100%;-ms-flex-preferred-size:100%;flex-basis:100%;}}@media only screen and (max-width: 480px){. css-1uttx60 >li{-webkit-flex-basis:100%;-ms-flex-preferred-size:100%;flex-basis:100%;}}]]>

L-цистеин CAS 52-90- 4 | 102838

1028380025
Получение доступности…
Ограниченная доступность
В наличии
Снято с производства
Доступно ограниченное количество
В наличии
Войдите, чтобы увидеть инвентарь
В наличии Ограниченная доступность В наличии
Осталось : Посоветую
Осталось : Посоветую
Посоветую
Обратитесь в службу поддержки клиентов
Обратитесь в службу поддержки клиентов

Обратитесь в службу поддержки клиентов
Обратитесь в службу поддержки клиентов
Пластиковая бутылка 25 г
Получение цены…
Цена не может быть получена
Минимальное количество кратно
Максимальное количество
После выполнения заказа Больше информации
Вы спасли ()
 
Запрос цен
Войдите, чтобы увидеть ваши цены

Проверить наличие свободных мест
Добавить в избранное Добавить в избранное Добавлено в Избранное
1028380100
Получение доступности…
Ограниченная доступность
В наличии
Снято с производства
Доступно ограниченное количество
В наличии
Войдите, чтобы увидеть инвентарь
В наличии Ограниченная доступность В наличии
Осталось : Посоветую
Осталось : Посоветую
Посоветую
Обратитесь в службу поддержки клиентов
Обратитесь в службу поддержки клиентов

Обратитесь в службу поддержки клиентов
Обратитесь в службу поддержки клиентов
Пластиковая бутылка 100 г
Получение цены…
Цена не может быть получена
Минимальное количество кратно
Максимальное количество
После выполнения заказа Больше информации
Вы спасли ()
 
Запрос цен
Войдите, чтобы увидеть ваши цены

Проверить наличие свободных мест
Добавить в избранное Добавить в избранное Добавлено в Избранное
1028381000
Получение доступности…
Ограниченная доступность
В наличии
Снято с производства
Доступно ограниченное количество
В наличии
Войдите, чтобы увидеть инвентарь
В наличии Ограниченная доступность В наличии
Осталось : Посоветую
Осталось : Посоветую
Посоветую
Обратитесь в службу поддержки клиентов
Обратитесь в службу поддержки клиентов

Обратитесь в службу поддержки клиентов
Обратитесь в службу поддержки клиентов
Пластиковая бутылка 1 кг
Получение цены…
Цена не может быть получена
Минимальное количество кратно
Максимальное количество
После выполнения заказа Больше информации
Вы спасли ()
 
Запрос цен
Войдите, чтобы увидеть ваши цены

Проверить наличие свободных мест
Добавить в избранное Добавить в избранное Добавлено в Избранное

Цистин — обзор | ScienceDirect Topics

Цистиновые камни

В нормальных условиях аминокислоты свободно фильтруются клубочками и почти полностью реабсорбируются в проксимальных канальцах почек.Цистин и другие двухосновные аминокислоты транспортируются через апикальную мембрану проксимальных канальцев почек и в тощую кишку с помощью натрий-независимого переносчика гетеромерных аминокислот (HAT) в обмен на нейтральные аминокислоты. Транспортер цистина состоит из тяжелой субъединицы rBAT, кодируемой SLC3A1 (Calonge et al., 1994; Pras et al., 1994), которая находится на коротком плече хромосомы 2, и легкой субъединицы bo,+AT. кодируется SLC7A9 (Feliubadaló et al., 1999), расположенным на длинном плече хромосомы 19.Две субъединицы образуют гетеродимер, который находится в апикальной мембране клеток проксимальных канальцев, и мутации в генах любой субъединицы приводят к цистинурии. По состоянию на 2010 г. сообщалось о 133 и 95 мутациях в генах SLC3A1 и SLC7A9 соответственно (Chillaron et al., 2010). Цистинурия наследуется как аутосомно-рецессивное заболевание (или редко аутосомно-доминантное заболевание с неполной пенетрантностью).

В нормальных условиях фракционная экскреция цистина составляет приблизительно 0.4%, но возрастает до 100% при цистинурии. Хотя происходит значительная потеря других двухосновных аминокислот, плохая растворимость цистина приводит к образованию камней. Цистин представляет собой димер, состоящий из двух молекул цистеина, связанных дисульфидной связью. Цистин гораздо менее растворим, чем цистеин, и отвечает за образование цистиновых камней. Цистин восстанавливается внутриклеточно до цистеина, тем самым обеспечивая благоприятный градиент для продолжающейся реабсорбции цистина (Broer, 2008). Цистиновые камни встречаются редко, встречаясь в Соединенных Штатах и ​​Европе с частотой от 1 на 1000 до 1 на 17 000 (Cabello-Tomas et al., 1999; Knoll et al., 2005). У детей цистинурия является причиной до 10% всех камней (Erbağci et al., 2003; Faerber, 2001; Knoll et al., 2005).

Несколько факторов определяют растворимость цистина, включая концентрацию цистина, pH, ионную силу и макромолекулы мочи. Основным фактором кристаллизации цистина является перенасыщение, поскольку в моче нет специфического ингибитора кристаллизации цистина (Pak and Fuller, 1983). Из-за плохой растворимости цистина в моче осаждение цистина и последующее образование камней происходит при физиологических условиях мочи (Joly et al., 1999). Растворимость цистина сильно зависит от рН: растворимость составляет 300 мг/л, 400 мг/л и 1000 мг/л при рН 5, 7 и 9 соответственно (Dent and Senior, 1955). Ионная сила также влияет на растворимость, и до 70 мг дополнительного цистина может быть растворено в каждом литре раствора при увеличении ионной силы с 0,005 до 0,3 (Pak and Fuller, 1983). Макромолекулы, такие как коллоиды, также повышают растворимость цистина, хотя механизм этого не ясен (Pak and Fuller, 1983).Поэтому цистин более растворим в моче, чем в синтетическом растворе (рис. 91.15).

N-ацетилцистеин (NAC): использование и риски

N-ацетилцистеин (NAC) используется организмом для создания антиоксидантов. Антиоксиданты — это витамины, минералы и другие питательные вещества, которые защищают и восстанавливают клетки от повреждений.

Вы можете получать NAC в качестве добавки или отпускаемого по рецепту лекарства.

Почему люди принимают NAC?

В качестве лекарственного средства, отпускаемого по рецепту, врачи используют NAC для лечения передозировки ацетаминофена.Это также может помочь разжижать слизь у людей с некоторыми заболеваниями легких, такими как хронический бронхит.

В качестве добавки некоторые люди используют NAC для защиты печени. Есть доказательства, что это может помочь предотвратить повреждение почек или неврологию, вызванное некоторыми лекарствами.

NAC может помочь предотвратить рак толстой кишки у людей с некоторыми типами полипов толстой кишки, но для уверенности необходимы дополнительные исследования. NAC, по-видимому, не снижает риск рака легких или рака головы и шеи.

Имеются смешанные данные о том, помогает ли NAC при других состояниях, таких как бесплодие, грипп, муковисцидоз, заболевания печени, стенокардия, ВИЧ, высокий уровень холестерина и некоторые заболевания глаз.Необходимы дополнительные исследования.

Оптимальные дозы NAC в качестве добавки не установлены ни для одного заболевания. Качество и активные ингредиенты в добавках могут сильно различаться от производителя к производителю. Это затрудняет установление стандартной дозы.

Существуют стандартные дозы NAC для рецептурного использования. Они зависят от состояния, которое лечится. Обратитесь за советом к врачу.

Можно ли получить NAC естественным путем из пищевых продуктов?

NAC не содержится в пищевых продуктах.

Каковы риски?

Сообщите своему врачу о любых добавках, которые вы принимаете, даже если они натуральные.Таким образом, ваш врач может проверить любые потенциальные побочные эффекты или взаимодействия с лекарствами.

Побочные эффекты. Некоторые из побочных эффектов, которые могут быть вызваны NAC, включают:

Риски. Если у вас астма или проблемы со свертываемостью крови, врач может порекомендовать вам избегать NAC. Скорее всего, вам предложат прекратить прием NAC за 2 недели до любой плановой операции.

Если вы беременны или кормите грудью, вы должны проконсультироваться с врачом перед использованием добавок NAC.

Взаимодействие. Если вы регулярно принимаете какие-либо лекарства, поговорите со своим врачом, прежде чем начать принимать добавки NAC.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.