Содержание

Белка — Википедия

Белки

промежуточные ранги

Sciurus Linnaeus, 1758

Бе́лки (лат. Sciurus) — род грызунов семейства беличьих. Кроме собственно рода Sciurus, белками называют ещё целый ряд представителей семейства беличьих из родов красные белки (Tamiasciurus), пальмовые белки (Funambulus) и многих других. Что касается собственно рода Sciurus, то он объединяет в себя около 30 видов, распространённых в Европе, Северной и Южной Америке и в умеренном поясе Азии.

В латинском sciurus — заимствование из др.-греч. , σκίουρος «белка», а там от σκιά + οὐρά, буквально «тенехвост»[1].

Род белок обыкновенных входит в трибу Sciurini наряду с четырьмя другими родами.

Имеет удлинённое тело с пушистым длинным хвостом, длинные уши, тёмно-бурый цвет с белым брюшком, иногда серый (особенно зимой). Водятся повсюду, кроме Австралии. Белка является источником ценного меха.

Одной из широко известных отличительных особенностей многих белок является их способность запасать на зиму орехи. Некоторые виды белок закапывают их в землю, другие — прячут в дуплах деревьев. Как полагают учёные, плохая память некоторых видов белок, в частности серой, помогает сохранять леса, так как они закапывают орехи в землю и забывают про них, а из проросших семян появляются новые деревья[2].

В основном питаются растительностью, богатой белками, углеводами и жирами. Самым тяжёлым временем для белок является ранняя весна, когда зарытые семена начинают прорастать и более не могут служить в качестве пищи, а новые ещё не поспели. В этот период белки питаются почками деревьев, в частности серебристого клёна. Белки всеядны: кроме орехов, семян, плодов, грибов и зелёной растительности они также употребляют в пищу насекомых, яйца и даже небольших птиц, а кроме того млекопитающих и лягушек. Очень часто эта пища заменяет белкам орехи в тропических странах.

Белки в населённых пунктах способны кормиться из птичьих кормушек, выкапывать высаженные растения в поисках семян и селиться в помещениях, таких как мансарды. В продаже есть кормушки с защитой от белок.

Зубы белок всегда острые и постепенно стачиваются (у грызунов зубы растут постоянно). Белки считаются вредителями — домовладельцы на территориях с большой популяцией белок должны тщательно закрывать свои подвалы и чердаки, так как белки могут устроить там свои гнёзда или испортить что-нибудь. Некоторые разбрасывают на чердаках и подвалах шерсть домашних животных (собак или кошек), что даёт белкам почувствовать в этих местах присутствие хищника. Чучела, как правило, игнорируются животными, и лучший способ предохранить какую-либо вещь от порчи — это смазать её чем-нибудь несъедобным, вроде чёрного перца. Иногда для белок устраивают ловушки и затем переносят их подальше от жилища.

Белок можно приручить для кормления с рук. Поскольку они приспособлены прятать излишки еды, они будут брать у вас столько, сколько вы будете предлагать. Если человек начинает прикармливать белку, она вернётся к нему через день за новой порцией. Белки, живущие в парках и садах в черте города, давно усвоили, что человек является источником продовольствия. Кормить белок с рук всё же не рекомендуется — они могут быть заражены чумой или другими болезнями, поранить руку или больно укусить.

Белки очень ловко разгрызают орехи. Зверёк вонзает оба нижних резца в то место, где орех крепится к веточке. Нижняя челюсть белки состоит из двух половинок, соединённых эластичной мышцей. Когда белка слегка стягивает их вместе, резцы немного расходятся в стороны и, как клин вбитый в отверстие, раскалывают орех пополам.

Белки могут стать причиной нарушений электроснабжения, вызывая короткие замыкания на элементах линий электропередач, находящихся под высоким напряжением. В США белки дважды в истории становились причиной понижения биржевого индекса высоких технологий NASDAQ и вызвали каскадное отключение электричества в Алабамском университете. Они часто точат свои зубы о ветки деревьев, но не в состоянии отличить ветки от электрических проводов. В настоящее время для защиты проводов используют специальные резиновые щитки.

Одним из самых частых продуктов, которым подкармливают белок, является арахис. Однако недавние исследования учёных показали, что присутствующий в сыром арахисе фермент трипсин препятствует усвоению белка в кишечнике. Доктор Джеймс Киссветтер (англ. James K. Kieswetter) советует давать белкам прожаренный арахис[3]. Однако другие учёные говорят, что арахис в любом виде, а также семечки подсолнечника не полезны для белок, так как они бедны питательными веществами, в результате чего у белок может развиться метаболическая болезнь костей

[4].

  • Род Белки (Sciurus)[5]

В Средневековье белка считалась ленивой, похотливой, жадной и глупой, сообразно её чертам поведения (продолжительный сон, спаривание, запасание пищи и забывание, где сделана кладовая). Согласно одному из определений XIV века, она — «лесная обезьяна». Кроме того, символизм рыжего цвета определял, что белка, обладающая рыжей шкуркой, обладает и дурной природой[7].

В скандинавской мифологии белка-«грызозуб» — посредник, связующее звено между «верхом» и «низом», бегает по Мировому Древу Иггдрасиль.

В современности белка считается безобидным маленьким зверьком, симпатичным, весёлым и игривым[7].

  • Белка прячется, сливаясь с окружающим пейзажем.

  • Белок можно приручить для кормления с рук.

  • Белка, вид спереди.

  • Белка оглядывается.

  • Белка играет с жёлудями.

  1. ↑ Собственно латинское название белки, возможно, было такое же, как и у сони.
  2. ↑ Forgetful gray squirrels good for trees
  3. ↑ Miami Dead Animal Removal
  4. ↑ Metabolic Bone Disease
  5. ↑ Русские названия по книге Полная иллюстрированная энциклопедия. «Млекопитающие» Кн. 2 = The New Encyclopedia of Mammals / под ред. Д. Макдональда. — М.: Омега, 2007. — С. 441. — 3000 экз. — ISBN 978-5-465-01346-8.
  6. 1 2 3
    4 5 Соколов В. Е. Пятиязычный словарь названий животных. Млекопитающие. Латинский, русский, английский, немецкий, французский. / под общей редакцией акад. В. Е. Соколова. — М.: Рус. яз., 1984. — С. 143. — 10 000 экз.
  7. 1 2 3 Пастуро М. Символическая история европейского средневековья. Пер. с фр. Е. Решетниковой. — СПб.: «Александрия», 2012. — С. 410.

ru.wikipedia.org

белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего \(20\) видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

  • Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
  • Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
  • Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
  • Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют

ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

Функции белков

  • Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.
  • Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).
  • Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).
  • Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
  • Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).
  • Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.
  • Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
  • Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

 

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

www.yaklass.ru

Структура белков — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Структура белков — расположение атомов молекулы белка в трёхмерном пространстве. Белки являются полимерами — полипептидами, последовательностями, составленными из мономеров — различных L-α-аминокислот. Обычно белок, состоящий менее чем из 40 аминокислот, называют пептидом[1]. Для того, чтобы осуществлять свои биологические функции, белки сворачиваются в одну или несколько особых пространственных конфигураций, обусловленных рядом нековалентных взаимодействий, таких, как водородные связи, ионные связи, силы Ван-дер-Ваальса. Для понимания того, как функционируют белки на молекулярном уровне, необходимо определить их трёхмерную структуру.

Структура белков, от первичной к четвертичной.

Существуют четыре уровня структуры белков.

Аминокислотные остатки[править | править код]

Первичная структура[править | править код]

Вторичная структура[править | править код]

An alpha-helix with hydrogen bonds (yellow dots)

Третичная структура белков[править | править код]

Четвертичная структура белков[править | править код]

Домены, мотивы и свёртки в структурах белков[править | править код]

Структурный домен[править | править код]

Структурные мотивы и последовательности[править | править код]

Супервторичная структура[править | править код]

Белковые свёртки[править | править код]

Примеры структур белков из PDB

ru.wikipedia.org

Белки что это такое, какие бывают, из чего состоят

Всем известно, что в организм человека пища поступает в виде белков, жиров, углеводов, минералов и витаминов. А сколько и каких полезных веществ должен потреблять организм в сутки, чтобы быть здоровым и выполнять все жизненные функции, неизвестно. Увеличенный объем белков требуется организму во время болезни, после перенесенной операции, при выполнении тяжелой работы, спортсменам и подросткам. Меньше вещества требуется во время жары и людям пожилого возраста, у них снижается процесс метаболизма.

Белки – это строительный материал для клеток, тканей и органов, для производства ферментов, пептидных гормонов, гемоглобина и других. В питании человека они имеют огромное значение, помимо строительных функций, они выполняют регуляторные работы в органической системе и отвечают за все обменные процессы. Белок или протеин является высокомолекулярным веществом, состоящим из альфа-кислот. Мельчайшие частицы кислот связаны между собой пептидными соединениями. Из чего состоит белок – из аминокислот, в нем содержатся 20 видов, из которых 9 видов вырабатываются организмом и считаются незаменимыми, а остальные – заменимые, их можно получить извне.

Содержание статьи

Подробнее о соединениях

К числу незаменимых аминокислот относят:

  • лейцин;
  • валин;
  • изолейцин;
  • лицин;
  • триптофан;
  • гистидин;
  • треонин;
  • матионин;
  • Фенилаланин.

К аминокислотам, которые можно заменить:

  • аланин;
  • серин;
  • цистин;
  • аргенин;
  • тирозин;
  • паролин;
  • глицин;
  • аспарагин;
  • глутамин;
  • аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

Есть и другие аминокислоты, которые выполняют важные функции для человеческой органической системы. Более важными для организма являются аминокислоты Лейцин, Изолейцин и Валин.

Что это за вещества и для чего нужны для жизнедеятельности представляется в таблице.

Название аминокислоты Основное назначение Природный источник кислоты
Лейцин Строительство и рост мышц Белок молочной сыворотки
Синтез белковых веществ в печени и мышцах Белок овса
Не дает белкам разрушаться Из кукурузы и пшена
Источник энергии Яичные белковые соединения
Не дает снижаться серотонину Творог (казеин), лесной орех
Изолейцин Дает энергию клеткам Белок из сыворотки молока
Не дает перерождаться серотонину творог, мясо, яичный белок и лесного ореха
Валин Энергия для мышц белки из яиц и мяса
Препятствует снижению серотонина Белок овса, ореха и риса

Данные аминокислоты называются ВСАА, и они играют важную роль в энергетическом снабжении клеток мышц.

Видео

Для того, чтобы это было ежедневным и постоянным, каждая из кислот должна быть в питании или же в качестве добавки. Сколько употреблять данных веществ, показано в таблице.

Аминокислоты Лейцин Изолейцин Валин
Потребность человека в
аминокислоте (г/100)
Минимальн

pohudet.guru

Белки. Из чего состоят Белки. Незаменимые белки. Растительные белки

Ну вот, мы уже знаем, что нам нужно есть и сколько если хотим похудеть или же поправиться.
Мы уже знаем, что есть нужно небольшими порциями и часто, мы даже уже знаем что человек, как и все живое состоит из белков, жиров и углеводов. 

Начнем с белка.

Слово «протеин» (белок) происходит от греческого слова «протейос», что означает «занимающий первое место». Белок составляет около 50% сухого веса любого тела. Белок содержится в каждой клетке нашего организма. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, 20% — в костях и сухожилиях и 10% — в коже.  А т.к. наш организм – постоянно обновляющийся механизм, белка нужно достаточно много. 

Белки – сложные органические соединения, состоящие из аминокислот.  

Большинство людей не задумываются, над тем, какой белок потребляют, кто-то не любит яйца, кто-то ест только рыбу, кто-то увлекается вегетарианством и полагают, что потребляют достаточное количество белка. Возможно у кого-то это получается. Тем не менее, каждому продукту свойственен свой особый вид белка, точнее вид то один, а вот аминокислотный состав у всех разный, поэтому то белок и сложное соединение, хотя состоит всего из нескольких элементов — углерода, азота, кислорода, водорода (в некоторых содержится сера и фосфор)

В человеческом организме присутствуют около 5 миллионов! белков. И все они образуются всего из 22 основных аминокислот (на самом деле их больше, но в формировании «человеческого» белка участвуют всего 22).  При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение — полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют ещё более сложные и крупные частицы и в итоге — сложную молекулу белка, при усвоении происходит обратный процесс: белок – полипептиды – аминокислоты, из которых организм синтезирует уже специфические белки, свойственные именно ему. Если белка поступает слишком много, то избыток аминокислоты в результате окисляются до углекислого газа и воды.

Аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.
К заменимым относятся все аминокислоты, которые организм способен синтезировать сам.
К незаменимым относятся те аминокислоты, которые не синтезируются организмом и должны постоянно поступать с пищей. На сегодняшний день выделяют 10 незаменимых аминокислот: изолейцин, метионин, лизин, лейцин, треонин, валин, гистидин, фенилаланин, триптофан и аргинин. 

Незаменимые аминокислоты  в организме служат  для синтеза тканевых белков, т.е  расходуются на пластические нужды организма, а также в качестве источников энергии (распад белка на аминокислоты сопровождается выделением энергии: 1г белка – 4Ккал). Кроме того, аминокислоты входят в состав нейромедиаторов (клетки, проводящие нервные импульсы в головной мозг человека), т.е. от полноценности белков и регулярности их поступления зависит работа всей нервной системы.

Многие процессы в организме происходят под действием ферментов и гормонов. И тут тоже не обошлось без аминокислот:)  Они служат основой для их создания. Как видите, белки, и, в частности, аминокислоты играют огромную роль в нашем организме. Недостаток хотя бы одной из незаменимых кислот в пище в течение длительного времени приводит серьезным заболеваниям.

Белки, в состав которых входят полный набор, включая незаменимые считаются полноценными. Такие белки содержатся в животной пище. Растительные белки считаются неполноценными, т.к. не содержат в себе некоторых незаменимых аминокислот (кроме сои, гороха и фасоли).

Идеальным, с точки зрения  аминокислотного состава и сбалансированности, считается белок куриного яйца. И раз уж речь зашла о балансе, стоит отметить, что не все полноценные белки (преимущественно животные) одинаковы, во всех соотношение тех или иных аминокислот разное. Конечно, можно есть одни яйца, но это скучно:) Один полноценный белок вполне можно заменить несколькими неполноценными. Разнообразие белков в пище обеспечивает необходимый баланс незаменимых кислот нашему организму. Кроме полноценности белков, так же важно количество.
На сегодняшний момент ВОЗ  рекомендует следующую суточную потребность в аминокислотах:

Валин — 4000 мг
Изолейцин — 4000 мг
Лейцин — 6000 мг
Лизин — 5000 мг
Метионин — 4000 мг
Треонин — 3000 мг
Триптофан — 1000 мг
Фенилаланин — 4000 мг
Гистидин — 2000 мг
Аргинин — 6000 мг
Аланин — 3000 мг
Аспарагиновая кислота — 6000 мг
Глицин — 3000 мг
Глютаминовая кислота — 16000 мг
Пролин — 5000 мг
Серин — 3000 мг
Тирозин — 4000 мг
Цистин — 3000 мг

По сложности и скорости усваивания лучше и быстрее всего усваиваются молочные белки и яичный белок. Следом идут белок, получаемый из рыбы и мяса. Сложнее переваривать растительные белки, чем ближе растительный белок к полноценному, тем сложнее он усваивается. Самые сложные для усвоения – грибы. 

Дефицит белка в питании  ведёт к мышечной дистрофии, снижает иммунитет, так как уменьшается уровень образования антител, обеспечивающих невосприимчивость организма к микробам, нарушается синтез лизоцима и интерферона, обостряется течение воспалительных процессов, неблагоприятно отражается на деятельности сердечно-сосудистой, дыхательной и других систем. 

Избыток же белка вреден огромной нагрузкой на почки и печень, т.к. при неадекватно большом потреблении белка выделяются в значительных количествах продукты распада, такие как: аммиак, мочевина, индол, скатол, фенол. Согласитесь – не очень приятные побочные эффекты. 

Если белка слишком мало, а нагрузка очень большая, то организм будет вынужден черпать ресурсы из других источников – в первую очередь из мышц.  Кроме того, при недостатке белка увеличивается потеря калия, ускоряется выведение с мочой аскорбиновой кислоты, тиамина, рибофлавина, пиридоксина, ниацина, что приводит к формированию дефицита этих витаминов в организме даже при достаточном их поступлении.

В среднем, человеку нужно 1 – 1,3 г. белка на 1 кг массы тела.  Чем больше ваша активность и интенсивней тренировки (или работа, связанная с физической активностью), тем больше нужно белка. Женщинам необходимо меньше белка, чем мужчинам.

При активных занятиях спортом, в период наращивания массы, во время беременности и активного роста в среднем требуется от 2 до 2,5 г белка на 1кг веса. 

В отдельных случаях, при сверх высоких нагрузках потребность в белке может достигать 3 г на 1 кг веса.

Потребление белка должно быть адекватно вашим нагрузкам.

Чем больше вы едите белковой пищи, тем больше нужно пить воды. Она помогает выводить продукты распада, соответственно облегчает работу печени и почкам.

За один прием усваивается около 40-50гр. белка, поэтому разумно разделить всю дневную норму белков на несколько порций. 

Вконтакте

Facebook

Twitter

Google+

LiveJournal

LinkedIn

Одноклассники

naturfit.ru

Виды белков, их функции и структура

По теории Опарина-Холдейна жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка. То есть следует вывод, что именно эти химические соединения — основа всего живого, что существует сегодня. Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения химического строения, молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

  • карбоксильную -СООН;
  • амино-группу -NH2.

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы — ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами. Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества. Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в сыром виде. Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток — это и есть искомое вещество. То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды структур белка определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

  1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой — глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
  2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
  3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей — это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур — альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
  4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

  1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся «белок» — это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
  2. Радиация.
  3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство — гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения — гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

  1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
  2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

  1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
  2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
  3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
  4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
  5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
  6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример — глобулины.
  7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними «в бой», выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

  • полноценные — те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
  • неполноценные — те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа. Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе. Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

  • яйцо;
  • молоко;
  • творог;
  • мясо и рыба;
  • бобы;
  • соя;
  • фасоль;
  • арахис;
  • пшеница;
  • овес;
  • чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого — клетки — также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции. В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами. По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

  1. Актин и миозин.
  2. Эластин.
  3. Кератин.
  4. Коллаген.
  5. Тубулин.
  6. Гемоглобин.
  7. Инсулин.
  8. Транскобаламин.
  9. Трансферрин.
  10. Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных видов протеинов, которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

  1. Глобулярные белки. Это такие, которые представлены третичной структурой, то есть плотно упакованной глобулой. Примеры таких структур следующие: иммуноглобулины, значительная часть ферментов, многие гормоны.
  2. Фибриллярные белки. Представляют собой строго упорядоченные нити, имеющие правильную пространственную симметрию. К данной группе относятся протеины с первичной и вторичной структурой. Например, кератин, коллаген, тропомиозин, фибриноген.

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен веществ просто невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

  • оксидоредуктазы;
  • трансферазы;
  • каталазы;
  • гидролазы;
  • изомеразы;
  • лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы — это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

fb.ru

Белки. Химические и физические свойства. Биологические функции.

  • ЕГЭ
    • Решение заданий ЕГЭ из банка ФИПИ
    • Теория для подготовки к ЕГЭ
    • Решение реальных заданий ЕГЭ в формате 2020 года
    • Полезные справочные материалы к ЕГЭ
    • Тематические задания для подготовки к ЕГЭ
    • Тренировочные варианты для подготовки к ЕГЭ
    • Полезные советы для подготовки к ЕГЭ
    • Полезное
      • ЕГЭ онлайн
      • Расстановка коэффициентов в уравнении онлайн
      • Приложение-тренажер по уравнениям неорганических реакций из реальных ЕГЭ
      • Форум
      • Автор

scienceforyou.ru

Отправить ответ

avatar
  Подписаться  
Уведомление о