Аминокислота глицин свойства и роль в организме: Почему прием глицина важен для нашего организма — [SayYes]

Почему прием глицина важен для нашего организма — [SayYes]

Глицин входит в группу простейших заменимых аминокислот, которые содержатся в белках. Имеет легкий сладковатый привкус, а ее название с древнегреческого языка переводится как «сладкий».

Понятие заменимой кислоты вовсе не означает, что этот микроэлемент можно полностью заменить другими веществами. Большая часть глицина производится нашим организмом самостоятельно, а остальное мы получаем вместе с потребляемыми продуктами.

Роль глицина в функционировании организма сложно переоценить, поскольку именно с помощью этой кислоты удается максимально эффективно использовать кислород, если ощущается его дефицит. Именно глицин позволяет клеткам продолжать нормально функционировать в условиях гипоксии.

Это крайне редкое явление, когда в нашем организме наблюдается нехватка аминокислоты, однако последствия при этом очень серьезные: сразу нарушается обмен веществ, в частности в головном мозге.

 

Глицин – полезная аминокислота для работы организма

Рассматривая свойства глицина как важного составляющего компонента для здоровья и правильной работы всех систем органов, важно выделить такие ключевые моменты:

 активизируются процессы защитного торможения при сильных стрессах, стимулируется клеточное дыхание, а нейроны работают намного лучше;

  участвует в выработке глутатиона, который обладает мощным антиоксидантным воздействием;

  защищает клетки от губительного воздействия свободных радикалов;

  стимулирует выработку  многих органических соединений, в частности пептидов, липидов, коферментов, гемов, креатинина;

  тормозит образование аминокислот, которые возбуждающе влияют на организм;

 активизирует синтез гамма-аминомасяной кислоты, которая является главным нейромедиатором в процессах торможения ЦНС.

 

Глицин как биологическая добавка

Если говорить о глицине как биологически активной добавке, то его прием всегда  будет полезен для здоровья, чтобы провести профилактику или же восстановительные процедуры для укрепления здоровья. Глицин обладает такими важными характеристиками:

  оказывает противовоспалительное действие;

  стимулирует выработку основных ферментов;

  тормозит процессы дегенерации мышечных тканей;

  поддерживает правильную функцию вилочкой железы;

  улучшает функционирование костного мозга и селезенки;

  участвует в выработке кровяных клеток.

Лечебные свойства аминокислоты проявляются в следующем:

  выводит токсины, в том числе алкогольные, что позволяет применять вещество при лечении зависимости от спиртных напитков, а также от наркозависимости;

  помогает восстановлению мозга после инсульта и черепно-мозговых травм;

  используется как лекарство при гипертонии;

  выступает помощником  при сильном похмелье,  чтобы подавить плохое самочувствие и нормализовать работу организма;

  лекарство для детей с девиантным поведением и гиперактивностью;

  стимулирует процессы памяти и работу мозга при высоких нагрузках;

  снижает проявление симптомов вегето-сосудистых расстройств;

  в отдельных случаях подавляет приступы эпилепсии.

 

Особенности приема глицина

Глицин в составе специализированных лекарственных препаратов действует уже с первого приема. По мере наращивания дозы и длительности курса эффект будет сохраняться максимально долго.

Производится в виде таблеток или драже. Пилюли кладутся под язык или рассасываются до полного растворения. Такой способ приема позволяет глицину всасываться через слизистую оболочку и быстро проникать в кровь.

Из продуктов питания глицин можно получать из желе, мармелада, заливного и других желатиносодержащих продуктов.

 

Почему глицин интересен сразу многим наукам — Российская газета

Устал? Нервничаешь? Попринимай пару недель глицин. Так советуют некоторые врачи. Глицин — простенькая аминокислота, один из кирпичиков белка. Глицином интересуются многие науки: химия, биология, медицина, психология и даже астрофизика. Недавнее исследование международной группы ученых* показало, что это органическое вещество способно образовываться в межзвездных облаках и ему для этого не нужно ни тепло, ни свет звезд. Если не сдерживать фантазию, можно предположить, что именно благодаря глицину где-то в космосе появилась жизнь, которая потом вместе с кометами попала на Землю и за несколько миллиардов лет эволюционировала до такой сложной системы, как мы с вами. Но это неточно.

^{*В этом коллективе есть и россияне, в частности Глеб Федосеев, сотрудник научной лаборатории астрохимических исследований Уральского федерального университета.}

1820 — год открытия глицина

Дело было во Франции: отгремела революция, рухнула империя Наполеона, к власти вернулись Бурбоны. А в это время химик, ботаник и фармацевт Анри Браконно варил холодец…

Точнее — совершал то, что обычные люди делают, когда хотят приготовить холодец: долго кипятил в воде свиные сухожилия, хрящи и другие ткани. Но полученное желе он не подал на стол с хреном, а добавил туда серную кислоту. После фильтрации и выпаривания получились белые кристаллики, сладковатые на вкус.

Так впервые был выделен глицин. В том, как эта аминокислота воздействует на клетки и работу мозга, ученые разобрались намного позже — во второй половине XX века. И кстати, разобрались не во всем.

Аминокислота

Глицин — простейшая аминокислота с формулой Nh3-Ch3-COOH. Напомним, что из аминокислот состоят все белки. Сущность генетического кода как раз и заключается в том, что последовательность нуклеотидов в генах превращается в последовательность аминокислот в белке.

Надеемся, вы поняли, что имеется в виду слово «белки» с ударением на последнем слоге. Впрочем, белки, которые животные, тоже состоят из белков, которые вещества.

Лекарство от всего или пустышка?

Медики до сих пор спорят, есть ли польза от глицина. Мы попытались разобраться

Аргументы за

Глицин играет важную роль в нашем организме. Он входит в состав многих белков и биологически активных соединений, участвует в важных реакциях. Кроме того, глициновые рецепторы имеются во многих участках головного и спинного мозга.

Сотни исследований показывают, что глицин может улучшать состояние человека:

• при усталости,
• негативных последствиях стресса,
• алкоголизме,
• нарушениях сна,
• последствиях инсульта и травм головы,
• излишней возбудимости,

а также во многих других ситуациях, включая шизофрению.

Это вещество нетоксично. Оно и так вырабатывается в нашем организме и без труда усваивается. По крайней мере, вреда от приёма препарата в рекомендованных дозах пока не выявлено.

Аргументы против

До конца не ясно, насколько легко глицин преодолевает гематоэнцефалический барьер — специальный механизм, который позволяет посторонним веществам проникать в мозг через сосуды. Возможно, основная часть таблетки через желудок расходится по разным органам, а до главного адресата — мозга — добираются лишь малые остатки или совсем ничего.

Сторонники жесткой доказательной медицины уверяют, что экспериментальных данных, подтверждающих пользу глицина, пока недостаточно. Нужно больше статистики.

Да, глицин вроде бы безопасен (но это неточно). Поев свиного холодца, мы получаем дозу этого вещества, эквивалентную тысячам таблеток. Вроде ничего плохого с нами не происходит. Терапевтический эффект, однако, тоже как-то неочевиден.

Вывод

Если вам помогает глицин, принимайте его! Даже если целебное действие пока не доказано, никто не отменяет действие плацебо. К тому же эффект «целебной пустышки» неплохо работает как раз в тех случаях, когда прописывают глицин — например, при стрессе или сниженной концентрации внимания.

Темная химия в далеком космосе

В каком-то смысле глицин — это граница между жизнью и не жизнью. С одной стороны, это аминокислота, которая входит в состав белков, в том числе человеческих. С другой — она достаточно проста, чтобы образовываться без участия какого-либо организма.

В 2009 году на Землю поступили образцы, которые аппарат Stardust взял с кометы Wild 2. Там обнаружился глицин. Это открытие усилило позиции сторонников панспермии — идеи, что «строительные блоки» для появления жизни попали на нашу планету из космоса. Позднее глицин нашли и в пробах вещества с кометы Чурюмова — Герасименко.

Недавняя публикация в Nature Astronomy, сделанная с участием российских ученых, доказывает, что глицина в космосе может быть даже больше, чем думали раньше. Оказывается, эта аминокислота может синтезироваться в межзвездном пространстве, где нет ни тепла, ни света.

Условия эксперимента были следующие:

• Темнота.
• Температура около -260 ºС.
• Частицы пыли, покрытые тонким слоем самых распространенных льдов из воды, метана, аммиака, оксида углерода.

Выяснилось, что при столкновении атомов, аналогичных тем, что случаются в межзвездных облаках, вполне может получаться глицин. Авторы эксперимента назвали это «темной химией» — реакции шли без участия фотонов или каких-то еще лучей. То есть глицин мог образовываться еще до того, как сформировались звезды и планеты.

Сколько глицина в еде

• Свиные уши — 4,4%
• Отварная куриная кожа — 2,4%
• Жареные куриные крылышки — 2,0%
• Говядина, свинина — 1,5-2,0%
• Десерты на основе желатина — 1,9%
• Арахис — 1,63%
• Лосось — 1,42%

Источники: National Nutrient Database for Standard Reference (USA) и др.

Аминокислоты для детоксикации

Мы, славяне, любим погулять. А потом спохватиться и начать рьяно заботиться о здоровье, особенно – о печени. Последнее время в наших широтах для «реинкарнации» гепатоцитов широко используются средства на основе аминокислот, в частности, препараты аргинина глутамата и глицина.

Эти лекарственные средства можно обнаружить в разделе «Белки и аминокислоты, Гепатопротекторы». Часть из них относится и к ноотропам, что дополнительно внушает потребителю веру в их действие и оптимизм: при похмелье нелишне взбодрить не только гепатоциты, но и нейроны. Самые просвещенные принимают такие средства загодя – накануне возлияний – с целью предупредить или хотя бы смягчить алкогольную интоксикацию.

Таурин – от слова «бык»

Интересно, что аминокислотные препараты и добавки популярны также и среди владельцев кошек и собак. Правда, для братьев наших меньших важнее особая аминокислота – таурин, она для них является незаменимой (то есть организм этих животных не синтезирует ее самостоятельно, таурин они получают с едой, например из говядины). От таурина зависит здоровье сердечной мышцы как собак, так и кошек.

В гуманной медицине тоже применяются препараты таурина, в основном в офтальмологии: эта серосодержащая аминокислота, образующаяся в организме в процессе превращения цистеина, действует как стабилизатор клеточного метаболизма при дистрофических поражениях сетчатки глаза.

«Очищаются» и «защищаются» от метаболитов этанола при алкогольной интоксикации наши пациенты в основном тремя аминокислотами – аргинином, метионином и глицином. И это в никоей мере не противоречит инструкции ни к одному из данных лекарств. Однако действие ОТС-препаратов вряд ли назовешь прозрачным: тот же аргинин – всего-навсего алифатическая и частично-заменимая α-аминокислота, одна из базовых компонент все протеинов, из которого состоит как человек, так и его пища. Трудно представить, как добавка на основе ее левоизомера, принятая перорально, помогает пережить алкогольную интоксикацию, или, тем более – восстановить несчастные гепатоциты при циррозе или алкогольном гепатозе.

Популярные аминокислоты для лечения печени

Что ж, придется обратиться к доказательной медицине и сверить «по букве» заявленное фармакотерапевтическое действие этих активных и позитивных аминокислот с результатами клинических исследований. Понятно, что это достаточно кропотливая работа, но разобраться стоит.

(Не)заменимые?

Как ми помним из курса биологии, аминокислоты делятся на условные группы:

• незаменимые – организм человека не способен синтезировать их самостоятельно, а может получать только с пищей;
• условно незаменимые – синтезируются в организме, но в недостаточных количествах.
• заменимые – организм может синтезировать их сам и в достатке.

Из рассматриваемых в статье трех аминокислот незаменим для человека только метионин.

Arg

Итак, заявлено, что аргинин участвует процессах нейтрализации и детоксикации аммиака, который образуется в результате обмена азотистых веществ: за счет выведения аммиака из организма снижается общая интоксикация.

Данная аминокислота используется для «детокса» по большей части не соло, а в виде аргинин глутамата – соединения основной аминокислоты аргинина и глутаминовой кислоты с нейромедиаторными свойствами (Arg+Glu).

Как объясняется в инструкции, при алкогольной интоксикации аргинин стимулирует утилизацию этанола в печени, предупреждая ингибирование алкогольдегидрогеназы (ключевого фермента, расщепляющего этанол). Помимо этих благих дел аргинин ускоряет связывание и выведение токсических продуктов метаболизма этанола из-за лкогольной интоксикации за счет увеличения образования янтарной кислоты. Помогает аргинину (и пациенту) глутаминовая кислота – снижает «депрессивное» влияние алкоголя на ЦНС.

Аргинин широко рекламируется как активный компонент диетических добавок для бодибилдеров и спортсменов с целью улучшения питания мышечной ткани. Если верить производителям, почти так же позитивно действует и аргинина аспартат (Arginine aspartate) – диетическая добавка, рекомендуемая при астенических состояниях.

К сожалению, подтверждений этому не нашлось – исследования в этом направлении если и проводились, то не публиковались в авторитетных источниках. То есть достоверно неизвестно, обладает ли аргинина глутамат заявленными гепатопротекторными свойствами и нормализует ли он обменные процессы в гепатоцитах. Публикации отечественных авторов на эту тему выглядят, мягко говоря, неубедительно: в них не описывается даже дизайн исследований, заключения даются сугубо умозрительно

Западных ученых эффекты аргинина глутамата интересуют совсем в другом контексте: в качестве консервантов. Оказывается, этот дуэт положительно влияет на жизнеспособность клеток в композиции перспективных терапевтических агентов, моноклональных антител. Про печень – ни слова.

Gly

Глицин выполняет в организме млекопитающих несколько важных физиологических функций, среди которых самые значимые – роль прекурсора биосинтеза и роль нейротрансмиттера. А как фармакотерапевтический агент глицин на самом деле оказался полезным и «для нервов», и «для печени».

Глицин – известный регулятор метаболических процессов в ЦНС, на самом деле подтвердивший свою нейромедиаторную активность, причем неоднократно. Глицин нормализует процессы возбуждения и торможения, повышает умственную работоспособность, устраняет депрессивные нарушения, повышенную раздражительность за счет чего даже способен смягчать симптоматику расстройств сна. Что касается «главного фильтра», то еще 10 лет назад в исследовании Dietary glycine blunts liver injury after bile duct ligation in rats, проводившемся на крысах, были получены данные, которые свидетельствуют о том, что глицин значительно уменьшает повреждение печени. Как заявили авторы этой работы, глицин, скорее всего, оказывает прямое воздействие на гепатоциты. Их результаты согласуются с данными другого исследования, The Effect of Dietary Glycine on the Hepatic Tumor Promoting Activity of Polychlorinated Biphenyls (PCBs) in Rats, подтверждающего гепатотпротекторные свойства глицина.

Размер не имеет значения

Глицин представляет собой самую маленькую и единственную ахиральную (оптически неактивную) α-аминокислоту с простой формулой h3NCh3COOH.

Несмотря на относительно недавнее открытие в 1820 году, глицин, возможно, иметь самую длинную историю исследований в качестве биохимического объекта. Например, неоднократно предпринимались попытки провести рекогносцировку химической эволюции. Ученые пытались воспроизвести, как в глубоком космосе могли образовываться органические молекулы, в которых в лаборатории было получено несколько так называемых пребиотических молекул – и единственной аминокислотой среди них был маленький глицин.

Некоторые авторы считают, что глицина может быть самой древней молекулой, участвующей в развитии жизни на Земле около 3,8 миллиарда лет тому назад.

Гепатопротекторный механизм глицина «расшифровали» ингибирует воспалительные молекулы, потенциально ведущие к фиброзу, а также снижает только недавно. Как объясняется в обзоре Multifarious Beneficial Effect of Nonessential Amino Acid, Glycine: A Review, опубликованном в прошлом году, эта аминокислота активность макрофагов в месте воспаления.

Выяснилось также, что глицин нормализует активность печеночных ферментов и, более того, способен оптимизировать липидный профиль, поддерживая целостность мембран гепатоцитов, даже при хроническом употреблении алкоголя. В экспериментах на крысах было также продемонстрировано, что добавки глицина являются превосходным профилактическим средством для снижения уровня алкоголя в крови.

Многие авторы признали, что добавки глицина, предназначенные для приема внутрь, способны предотвращать гепатотоксичные эффекты, обусловленные алкоголем. Однако важным недостатком пероральных добавок глицина является то, что это активное вещество быстро метаболизируется в пищеварительной системе. Исследователи предупредили о том, что глицин нельзя принимать в больших количествах.

Met

Метионин – единственная незаменимая кислота для человека в этом списке – регулирует азотистый баланс, обеспечивает синтез массы существенных соединений и, самое главное, участвует в процессе метилирования ДНК. Забавно, но для производства фармакологических субстанций метионин используется как в виде право- так и левоизомеров, хотя оптически неактивен как раз только вышеупомянутый глицин.

В международной базе медицинских и биологических публикаций PubMed исследований, подтверждающих гепатопротекторное действие метионина не нашлось (в отличие от его модификации, адметионина). Проводились работы, связывающие аномальный метаболизм метионина с алкогольным повреждением печени – патология (фиброгенез) в основном провоцировалась нарушенной антиоксидантной защитой, изменением экспрессии генов. Конечно, эти результаты никоим образом нельзя транслировать в рекомендацию принимать эту аминокислоту внутрь: трудно представить как метионин, пройдя через желудочно-кишечный тракт, начнет отдавать свою метильную группу нуждающимся в ней участкам ДНК и тем самым предотвратит повреждения на генном уровне.

Понятно, что метионин не применяется (и не рекомендуется) как средство монотерапии при серьезных состояниях. И механизм заявленного гепатопротекторного действия препаратов на основе них не объяснен ни в одном исследовании, пусть даже проведенного на животной модели.

Теория «аминокислотной компенсации»

Поводом для клинического использования аминокислот в отечественной медицине стало открытие синдрома эндогенной метаболической интоксикации (СЭМИ): по словам ученых, описавших этот синдром, именно он играет ведущую роль в развитии поражений печени алкогольной этиологии.

Суть общей концепции синдрома эндогенной «метаболической» интоксикации заключается в следующем: в организме пациента, особенно при прогрессирующей патологии печени, существенно извращается ход нормальных биохимических процессов в этом органе. И при таких обстоятельствах в пораженном органе преобладают не синтетические (анаболические), а деградационные (катаболические) процессы. В результате аномальной деструкции протеиновых молекул в печени образуются отсутствующие в норме патологические метаболиты, прежде всего, так называемые среднемолекулярные пептиды – фрагменты разрушенных молекул протеинов длиной от 5-11 аминокислот. Эти среднемолекулярные пептиды токсичны для клеток и тканей, и именно они обусловливают развитие эндогенной метаболической интоксикации.

Публикации относительно релевантности СЭМИ – исключительно авторства постсоветских ученых. Правда, есть косвенные доказательства жизнеспособности этой гипотезы. Например, результаты исследования 2016 года Acute alcohol exposure, acidemia or glutamine administration impacts amino acid homeostasis in ovine maternal and fetal plasma, рассматривавшего явление фетального алкогольного синдрома, действительно, говорят о том, что воздействие алкоголя влияет на гомеостаз аминокислот в организме. Однако нет данных о том, что дополнительное пероральное введение каких либо аминокислот компенсирует этот эффект.

Анализ крови на аминокислоты и ацилкарнитины (32 показателя)

Общая информация об исследовании

Аминокислоты – это сложные органические вещества, главная функция которых состоит в том, что они являются строительным материалом для синтеза белка в организме. В настоящее время известно несколько сотен химических формул различных аминокислот, но только 20 из них способны участвовать в образовании протеинов. Существует важнейшее деление аминокислот на две группы: заменимые (способные синтезироваться в организме) и незаменимые (могут поступать только в составе пищи). В группу заменимых аминокислот входят аланин, аспарагин, аспаргиновая кислота, глицин, глютамин, глютаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин. К незаменимым аминокислотам у взрослых относятся валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, а у детей также аргинин и гистидин.

L-карнитин, или левокарнитин, представляет собой вещество, подобное витаминам группы В, синтезируется в организме и является необходимым для осуществления многих жизненно важных метаболических процессов. 

Ацилкарнитины являются органическими веществами, производными карнитина и жирных кислот, являются участниками сложнейших биохимических реакций клеточного метаболизма.

Данный комплекс позволяет оценить количественное содержание наиболее значимых аминокислот и ацилкарнитинов.

Аланин – аминокислота, которая состоит из двух подвидов: альфа (является частью различных белков) и бета (присутствует в составе многих биологически активных веществ, например пантотеновой кислоты). Важнейшим свойством аланина является способность его к превращению в глюкозу в печени (один из путей синтеза глюкозы в организме).

Аргинин – аминокислота, имеющая специфическую функцию в виде участия в синтезе оксида азота NO, который обладает возможностями влияния стенку сосудов. Это позволяет контролировать процессы, в первую очередь, сердечно-сосудистой системы, иммунных и противовоспалительных реакций, дезинтоксикации и регенерации и др.

Валин является основным структурным компонентом белков мышечной и нервной тканей, играя при этом важнейшую роль для скелетной мускулатуры, центральной и вегетативной нервной системы, также принимает участие в работе печени.

Глицин – наиболее известен в составе лекарственного препарата, так как обладает тормозящим действием на нейроны, вызывая успокоительный эффект, а также оказывая нейропротективное, нейрометаболическое, антиоксидантное воздействие в нервной системе.

Лейцин и изолейцин принимают участие во всех видах обменных и энергетических процессов, поддерживают структуру мышц, глюкозу в крови, обеспечивают выносливость и восстановление после физических нагрузок.

Метионин известен как достаточно сильный антиоксидант, является составной некоторых гормонов и других биологически активных веществ. Имеет важное свойство накапливаться в измененных опухолевым процессом тканях, поэтому используется в лучевых методах исследования.

Пролин – аминокислота, необходимая для синтеза коллагена, поэтому она наиболее важна для поддержания тонуса кожи, мышечной ткани, прочности и эластичности хрящевой ткани, а также сосудистой стенки, что способствует профилактике атеросклероза.

Тирозин играет роль в работе мозга (внимание, память, настроение, реакция на стресс и т. д.), щитовидной железы и гипофиза.

Фенилаланин незаменим для работы центральной нервной системы (концентрация внимания, память, ясность мышления, снижение тревожности), также участвует в синтезе гормона мелатонина, регулирующего цикл сна и бодрствования.

Орнитин является промежуточным продуктом в синтезе мочевины, следовательно, участвует в выведении продуктов обмена, также способен превращаться в некоторые другие аминокислоты.

Цитруллин также участвует в цикле мочевины и является субстратом для синтеза аргинина.

L-карнитин поступает из пищи и синтезируется в организме с участием аминокислот метионина и лизина, ряда ферментов, витаминов и микроэлементов. Основная его функция заключается в участии в реакциях энергетического обмена. Также L-карнитин участвует в процессах укрепления костей и мышц, расщепления жировой ткани, снижения глюкозы крови, препятствует накоплению токсинов, что защищает клетки и ткани от их повреждающего воздействия.

В состав комплекса также входит определение содержания достаточно большого количества ацилкарнитинов. Ацилкарнитины представляют собой эфиры карнитина и жирных кислот и подразделяются на короткоцепочечные (С2-С5), среднецепочечные (С6-С12) и длинноцепочечные (С14-С18) в зависимости от длины углеродной цепи присоединенной кислоты. Химические названия этих соединений происходят от латинского обозначения цифр по количеству атомов углерода жирной кислоты, присоединенной к карнитину, например деканоилкарнитин (10 атомов углерода). Ацилкарнитины являются промежуточными веществами в сложных окислительно-восстановительных реакциях, протекающих в митохондриях и приводящих в итоге к синтезу АТФ – основного источника энергии для жизнеобеспечения каждой клетки и всего организма в целом.

Данное комплексное исследование направлено на диагностику различных нарушений метаболизма (обменных процессов) аминокислот или органических жирных кислот (для этого исследуется содержание ацилкарнитинов). Обменные патологии могут быть врожденными (обусловленными генетическими нарушениями) или приобретенными (связаны с нарушением синтеза в организме или усвоения из продуктов питания, разрушением данных соединений в организме или неправильной утилизацией и т. д.). Заболевания, связанные с нарушением обмена аминокислот, объединяются в общее название – аминоацидопатии. Среди врожденных аминоацидопатий наиболее значимыми и часто встречающимися являются фенилкетонурия, алкаптонурия, гомоцистинурия, цитруллинемия, тирозинемия и др. Приобретенные нарушения аминокислотного обмена, как правило, связаны с различными другими заболеваниями, к примеру с сахарным диабетом, онкологическими новообразованиями, хроническими воспалительными или инфекционными процессами ЖКТ, почек, нарушением питания. Ацилкарнитины являются участниками обмена жирных и органических кислот, следовательно, отклонение от нормы их концентрации указывает на нарушения в данных видах обмена, которые имеют свои нозологические формы или синдромы.

Комплексное определение концентрации аминокислот и ацилкарнитинов доступно с помощью использования метода высокоэффективной жидкостной хроматографии с тандемной масс-спектрометрией (ВЭЖХ/МС). В настоящее время данный вид исследования нашел широкое применение для проведения скрининговой диагностики, включающей большое количество показателей, сходных между собой. На первом этапе происходит качественный анализ – разделение изучаемых веществ по их физико-химическим свойствам. Затем, на втором этапе, оцениваются количественные характеристики каждой аминокислоты и ацилкарнитина, результаты которых отражаются в мкмоль/л и сравниваются с диапазоном референсных значений. ВЭЖХ/МС на сегодняшний день является одним из самых точных методов лабораторной диагностики с анализом большого количества показателей одновременно, обладает высокой чувствительностью и специфичностью и выполняется в достаточно короткие сроки, что также имеет значение при некоторых тяжелых формах обменных нарушений.

Кроме патологических процессов и заболеваний, связанных с обменом аминокислот и ацилкарнитинов, следует отметить, что данные вещества широко применяются в спортивном питании. Также в настоящее время популярны системы вегетарианского питания, исключающие поступления в организм белков животного происхождения, а значит, и некоторых незаменимых аминокислот. Комплексное исследование аминокислотного профиля может быть полезно и для данных категорий в целях оценки влияния режима питания на обменные процессы в организме. 

Для чего используется исследование?

• Диагностика врожденных (наследственных) и приобретенных заболеваний, связанных с нарушением обмена аминокислот, жирных и органических кислот – при возникновении их клинических симптомов или при отягощенном семейном анамнезе по наличию аминоацидопатий и нарушений метаболизма жирных кислот.
• Дифференциальная диагностика причин патологии азотистого обмена, увеличения в крови содержания аммиака и нарушения его выведения из организма.
• Определение пищевого статуса (особенно у вегетарианцев и при спортивном режиме питания).
• Контроль эффективности терапии при подтвержденном диагнозе обменных нарушений.
• Контроль соблюдения рекомендаций по питанию.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на нарушение метаболизма аминокислот и жирных кислот у детей, проявлениями которых могут быть нарушения работы ЖКТ (рвота, диарея), нарушение психомоторного и психоречевого развития, наличие специфического запаха и окраски пеленок (белья), нарушения кислотно-щелочного равновесия (метаболический ацидоз).
• Скрининг новорождённых, имеющих отягощенный семейный анамнез по обменным нарушениям.
• При нарушении утилизации аммиака и увеличения его концентрации в крови (гипераммониемия).
• Обследование лиц, придерживающихся принципов спортивного питания с употреблением в пищу протеинов или вегетарианства.
• Необходимость контроля соблюдения рекомендаций по питанию или применения лекарственных препаратов.

Урок 12. аминокислоты. белки — Химия — 10 класс

Химия, 10 класс

Урок № 12. Аминокислоты. Белки

Перечень вопросов, рассматриваемых в теме: урок посвящён аминокислотам, их строению, номенклатуре, знакомству с пептидной группой и пептидной связью, химическими свойствами аминокислот, пептидам и полипептидам, знакомству с глицином как представителем аминокислот, биологической роли аминокислот, белкам, их структуре, химическим свойствам.

Глоссарий

Аминокислота – это азотсодержащее органическое соединение, в составе которой есть как аминогруппа, так и карбоксильная группа.

Белки – органические полимеры, в состав которых входят остатки аминокислот, соединённые пептидной связью. Количество аминокислотных остатков в белках обычно более 50.

Биуретовая реакция – качественная цветная реакция на пептидные связи. При добавлении к белку раствора щёлочи и сульфата меди (II) раствор приобретает красно-фиолетовую окраску.

Гидролиз белка – распад белка на отдельные аминокислоты в водном растворе кислот или щелочей.

Денатурация белка – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при нагревании, действии растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей. При денатурации белок сворачивается и выпадает в осадок.

Ксантопротеиновая реакция – качественная цветная реакция концентрированной азотной кислоты с белками, содержащими остатки ароматических аминокислот. При добавлении концентрированной азотной кислоты к белку и нагревании сначала происходит денатурация белка, а затем появляется жёлтое окрашивание.

Олигопептиды – органические соединения, состоящие из 10–20 остатков аминокислот, связанных пептидными связями.

Пептидная группа – группа атомов в составе пептидов, состоящая из атомов углерода, кислорода, азота и водорода.

Пептидная связь – связь между атомами углерода и азота в пептидной группе.

Пептиды – органические соединения, состоящие из нескольких аминокислотных остатков, соединённых пептидной связью.

Полипептиды – макромолекулы, состоящие из 20–50 аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Основная литература: Рудзитис, Г. Е., Фельдман, Ф. Г. Химия. 10 класс. Базовый уровень; учебник/ Г. Е. Рудзитис, Ф. Г, Фельдман – М.: Просвещение, 2018. – 224 с.

Дополнительная литература:

1. Рябов, М.А. Сборник задач, упражнений и тестов по химии. К учебникам Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия. 10 класс» и «Химия. 11 класс»: учебное пособие / М.А. Рябов. – М.: Экзамен. – 2013. – 256 с.

2. Рудзитис, Г.Е. Химия. 10 класс : учебное пособие для общеобразовательных организаций. Углублённый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М. : Просвещение. – 2018. – 352 с.

Открытые электронные ресурсы:

• Единое окно доступа к информационным ресурсам [Электронный ресурс]. М. 2005 – 2018. URL: http://window.edu.ru/ (дата обращения: 01.06.2018).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО ИЗУЧЕНИЯ

Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа

Простейшим представителем аминокислот является глицин – аминоуксусная (аминоэтановая) кислота

По международной номенклатуре нумерация углеродных атомов начинается от углерода карбоксильной группы.

Достаточно часто в литературе можно встретить обозначения углеродных атомов в аминокислотах с помощью букв греческого алфавита. При этом атом углерода карбонильной группы не имеет обозначения.

Для некоторых аминокислот существуют тривиальные названия.

Изомеры аминокислот различаются строением углеводородного радикала и положением аминогруппы.

Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют в своем составе асимметрический атом, который следует сразу за карбоксильной группой. У этого атома углерода все заместители разные.

Благодаря этому атому, для α-аминокислот характерна оптическая изомерия. В природе распространены только L-α-аминокислоты.

Биологическое значение аминокислот

Из аминокислот наибольшее значение имеют α-аминокислоты, так как они входят в состав белковых молекул, из которых построено всё живое вещество.

Растения и бактерии способны самостоятельно синтезировать все необходимые для них аминокислоты. Млекопитающие, в том числе и человек, не могут синтезировать ряд аминокислот, они должны поступать в организм с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся метионин, треонин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, лизин, триптофан.

α-Аминокислоты необходимы человеку для образования белков. Большую часть аминокислот для этих целей человек получает с пищей. Некоторые аминокислоты можно синтезировать. Для регулирования обменных процессов аминокислоты применяются как лекарства (например, глицин).

Получение аминокислот

В промышленности α-аминокислоты получают гидролизом белков.

Можно синтезировать аминокислоты из хлорпроизводных карбоновых кислот и аммиака.

Cl-CH₂-COOH + 2NH₃ → NH₂-CH₂-COOH + NH₄Cl

Физические и химические свойства аминокислот

Аминокислоты – кристаллические вещества без цвета и запаха, сладковатые на вкус. Хорошо растворяются в воде.

Аминокислоты – амфотерные соединения, так как аминогруппа проявляет основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные.

Карбоксильная группа в составе аминокислот позволяет им реагировать со спиртами. В результате реакции образуются сложные эфиры.

Ион водорода от карбоксильной группы может переходить к аминогруппе, в результате образуется биполярный ион.

Пептиды

Аминокислоты могут реагировать друг с другом, аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой другой кислоты, при этом происходит выделение воды.

Группа атомов СО-NH называется пептидной (или амидной) группой, а связь между атомами углерода и азота – пептидной (амидной) связью.

Соединения, образованные из нескольких аминокислот с помощью пептидной связи, называются пептидами.

Называют пептиды перечислением тривиальных названий аминокислот, входящих в состав пептида, начиная с аминокислотного остатка со свободной аминогруппой (N-конец), заменяя в названии аминокислот окончание «ин» на «ил». Последней называют аминокислоту со свободной карбоксильной группой (С-конец), её название не изменяется. Часто название пептида записывают с помощью трёхбуквенных латинских сокращённых наименований аминокислот.

Молекулы, в состав которых входит 10–20 остатков аминокислот, называют олигопептидами.

Макромолекулы, образованные 20–50 остатками аминокислот называют полипептидами.

Полипептиды входят в состав многих гормонов. Нейропептиды регулируют работу мозга, процессы сна, обучения, обладают обезболивающим эффектом.

Белки

Полипептиды, содержащие в своём составе более 50 остатков аминокислот, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Без белков невозможны обмен веществ, размножение и рост живых организмов.

Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этих атомов, макромолекулы белков могут содержать атомы фосфора, серы, железа и других элементов.

Относительная молекулярная масса белковых молекул может быть от нескольких десятков до сотен атомных единиц массы.

Структура белков

Последовательность остатков аминокислот в молекуле белка образует первичную структуру белка.

Между атомом кислорода в группе С=О и атомом водорода в амидной группе – NH – образуется водородная связь, в результате чего макромолекула белка закручивается в спираль. Образуется вторичная структура белка.

Функциональные группы, расположенные на внешней стороне спирали, могут взаимодействовать с другими функциональными группами этой же макромолекулы. Например, между атомами серы образуется сульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами возникает сложноэфирный мостик.

В результате образуется третичная структура белка, которая определяет специфическую биологическую активность белков. Именно благодаря уникальной третичной структуре биологические катализаторы – ферменты обладают уникальной избирательностью.

Благодаря различным функциональным группам белковые молекулы могут соединяться друг с другом, в результате формируется четвертичная структура белка.

Химические свойства белков

В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней.

Под действием температуры, растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей происходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, называемое денатурацией.

При нагревании в присутствии кислоты или щёлочи белки подвергаются гидролизу, распадаясь на исходные аминокислоты.

Белки в щелочной среде в присутствии сульфата меди (II) окрашивают раствор в красно-фиолетовый цвет. Это реакция на пептидную группу (биуретовая реакция).

Концентрированная азотная кислота при нагревании окрашивает белки в жёлтый цвет, если в состав белка входят остатки ароматических аминокислот, например, фенилаланина (ксантопротеиновая реакция).

Для обнаружения в составе белка атомов серы проводят реакцию с ацетатом свинца в щелочной среде при нагревании. В результате образуется чёрный осадок (цистеиновая реакция).

Превращения белков в организме

Белки являются обязательными компонентами в пищевом рационе человека. В организме человека белки, поступившие с пищей, под действием ферментов подвергаются гидролизу и разлагаются на отдельные аминокислоты. Эти аминокислоты – строительный материал для образования новых белков, необходимых человеку. Для синтеза белков необходима энергия, которую поставляет в организме АТФ. Также энергия выделяется при распаде жиров и углеводов. Кроме синтеза белков происходит их распад с образованием углекислого газа, аммиака, мочевины и воды.

Успехи в изучении и синтезе белков

В 1954 г. британский биолог Фредерик Сенгер впервые расшифровал строение белка инсулина. Каждая молекула инсулина состоит из двух полипептидов, в одном из которых 21 остаток аминокислоты, а в другом – 30 аминокислотных остатков.

В 1967 г. был создан прибор – секвенатор, позволяющий определять последовательность остатков аминокислот в макромолекуле белка.

Первый белок, синтезированный в лаборатории в 1953 г. был окситоцин.

В настоящее время развивается наука, которая занимается синтезом искусственных белков, – генная инженерия.

ПРИМЕРЫ И РАЗБОР РЕШЕНИЙ ЗАДАЧ ТРЕНИРОВОЧНОГО МОДУЛЯ

1. Решение задачи на вычисление массовой доли элемента в молекуле аминокислоты.

Условие задачи: вычислите массовую долю азота в молекуле аспаргина

. Ответ запишите с точностью до десятых долей.

Шаг первый: вычислить относительную молекулярную массу молекулы аспаргина:

М = 4·12 + 8·1 + 2·14 + 3·16 = 132 а.е.м.

Шаг второй: определить количество атомов азота в молекуле аспаргина и определить их относительную атомную массу:

2·14 = 28 а.е.м.

Шаг третий: определить массовую долю азота как отношение относительной атомной массы азота к относительной молекулярной массе аспаргина:

(28 : 132)·100 = 21,2 %.

Ответ: 21,2.

2. Решение задачи на определение количества различных олигопептидов, которые можно получить из определённого набора аминокислот.

Условие задачи: Сколько ди- и трипептидов можно составить из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина?

Шаг первый: определить количество возможных дипептидов.

Из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина можно составить три дипептида: Ala-Ala, Ala-Cys и Cys-Ala (два последних дипептида – разные соединения, так как в молекуле Ala-Cys карбоксильная группа аланина соединяется с аминогруппой цистеина, а в молекуле Cys-Ala карбоксильная группа цистеина соединяется с аминогруппой аланина).

Шаг второй: определить количество возможных трипептидов.

Ala-Ala-Cys, Ala-Cys-Ala, Cys-Ala-Ala – возможно составить 3 трипептида.

Ответ: 3 дипептида и 3 трипептида.

Аминокислоты в питании человека Текст научной статьи по специальности «Фундаментальная медицина»

lectures

АМИНОКИСЛОТЫ В ПИТАНИИ ЧЕЛОВЕКА

Лысиков Ю.А.

ГУ Институт питания РАМН, Москва

Лысиков Юрий Александрович 109240 Москва, Устьинский проезд, д. 2/14 E-mail: [email protected]

РЕЗЮМЕ

В статье представлены данные о метаболизме аминокислот в организме человека. Рассмотрена структура и свойства аминокислот, критерии незаменимости, вклад аминокислот в энергетику организма, специфические функции аминокислот, потребность в аминокислотах.

SUMMARY

The article presents data on amino acids metabolism in human organism. The review described structure and function of amino acids, essentiality criteria, amino acids energy source role, amino acids specific functions, amino acids requirements.

CO CO

СТРУКТУРА И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Известно около 200 природных аминокислот, из них только 20 входят в состав белков. Эти аминокислоты называют протеиногенными — строящими белки. В организме человека наряду с протеиногенными аминокислотами можно найти и другие, которые играют иную роль, например, орнитин, в-аланин, таурин и др.. Многие из протеиноген-ных аминокислот в организме человека выполняют важные самостоятельные функции, например, глицин, глютаминовая и аспарагиновая кислоты являются биологически активными соединениями, фенилаланин, тирозин и триптофан служат источником образования биогенных аминов и других биорегуляторов, глицин и таурин входят в состав желчных кислот.

Первая аминокислота, аспарагин, была открыта еще в 1806 году. Последней из обнаруженных известных аминокислот оказался треонин, который

соон

Н — С — 1ЧН2

Рис. 1. Общая структурная формула аминокислоты

удалось выделить лишь в 1938 году. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда связанное с источником происхождения. Например, аспарагин впервые был обнаружен в аспарагусе, глютаминовая кислота — в клейковине (глютене) пшеницы. Глицин был назван так за сладкий вкус (от греческого glykos — сладкий). В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

Все 20 аминокислот, которые входят в состав белка, характеризуются общей структурной особенностью — наличием карбоксильной группы (-СООН) и аминогруппы (-№И2), связанной с одним и тем же атомом углерода и различаются структурой боковых цепей групп) (рис. 1). Почти все аминокислоты содержат по одной карбоксильной и аминогруппе. Однако имеются аминокислоты, которые могут содержать две карбоксильные (дикарбоновые аминокислоты) или две аминогруппы (диаминоами-нокислоты). Большинство аминокислот являются а-аминокислотами, в отличие от в-аминокислот, таких как в-аланин и таурин.

Стереоизомеры аминокислот. Из-за асимметрии молекулы все а-аминокислоты, за исключением

глицина, могут существовать в форме двух Б- или Ь-стереоизомеров — оптических изомеров, которые представляют собой зеркальные изображения друг друга. В ходе биосинтеза белка в его состав попадают только Ъ-аминокислоты. Следует подчеркнуть, что присутствие в составе белка Ъ-аминокислот определяет его структуру и свойства. Б-аминокислоты никогда не включаются в белки в процессе биосинтеза. В то же время в составе белка можно обнаружить и Б-аминокислоты. Причина этого парадокса

заключается в том, что для аминокислот характерна медленная самопроизвольная неферментативная рацемизация, в результате которой в составе белка появляются Б-аминокислоты. По этой причине структура белка со временем начинает меняться, могут изменяться и его свойства. Это является одним из механизмов старения белков, что вызывает необходимость их непрерывного обновления.

Таблица 1

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ [2; 3]

Химическая структура Полярность боковой цепи Изоэлектри-ческая точка р! Молекулярная масса , г/моль Степень гидрофильности Полярность боковой цепи

1. Алифатические Высокогидрофильные

Алании -1,9 6,0 89 Глютамин +9,4

Валин* -2,0 6,0 117 Аспарагин +9,7

Глицин -2,4 6,0 75 Глютаминовая кислота +10,2

Изолейцин* -2,2 5,9 131 Гистидин +10,3

Лейцин* -2,3 6,0 131 Аспарагиновая кислота +11,0

2. Серосодержащие Лизин* +15,0

Метионин* -1,5 5,7 149 Аргинин +20,0

Цистеин -1,2 5,0 121 Умеренно гидрофильные

3. Ароматические Треонин* +4,9

Тирозин +6,1 5,7 181 Серин +5,1

Триптофан* +5,9 5,9 204 Триптофан* +5,9

Фенилаланин* +0,8 5,5 165 Пролин +6,0

4. Оксиаминокислоты Тирозин +6,1

Серин +5,1 5,7 105 Высокогидрофобные

Треонин* +4,9 5,6 119 Цистеин -1,2

5. Дикарбоновые (кислые) Метионин* -1,5

Аспарагиновая кислота +11,0 2,8 133 Аланин -1,9

Глютаминовая кислота +10,2 3,2 147 Валин* -2,0

6. Амиды дикарбоновых кислот Изолейцин* -2,2

Аспарагин +9,7 5,4 132 Лейцин* -2,3

Глютамин +9,4 5,7 146 Глицин -2,4

7. Диаминоаминокислоты (основные) Фенилаланин* +0,8

Аргинин +20,0 10,9 174

Гистидин +10,3 7,6 155

Лизин* +15,0 9,7 146

8. Иминокислота

Пролин +6,0 6,3 115

о

СО

Примечание: * — незаменимые аминокислоты.

сэ

о

Биосинтез Ь-аминокислот в клетках организма происходит с помощью стереоспецифических ферментов, которые имеют асимметричные активные центры. При химическом синтезе аминокислот с одинаковой скоростью образуются как Б-, так и Ь-стереоизомеры. В результате получается рацемическая (одинаковая по составу) смесь разных стереоизомеров аминокислот. Рацемическую смесь аминокислот можно разделить на Б- и Ь-стереоизомеры, но это дорого. Поэтому полученные искусственным путем препараты аминокислот могут содержать не только необходимые организму Ь-аминокислоты, но и Б-стереоизомеры. Полные гидролизаты белков будут содержать только Ь-стереоизомеры аминокислот. В природе встречаются и некоторые Б-аминокислоты, которые входят в состав пептидных антибиотиков и клеточных стенок бактерий [1].

По химической структуре можно выделить 8 классов аминокислот (табл. 1):

1. Алифатические аминокислоты (аланин, ва-лин, глицин, изолейцин и лейцин) отличаются тем, что их боковые цепи содержат лишь атомы углерода и водорода.

У валина, изолейцина и лейцина боковая цепь разветвляется, их еще называют аминокислотами с разветвленной цепью.

2. Серосодержащие аминокислоты (метионин и цистеин) содержат атомы серы. При этом место серы может занимать атом селена.

3. Ароматические аминокислоты (тирозин, триптофан и фенилаланин) содержат ароматические циклические группы.

4. Оксиаминокислоты (серин и треонин) содержат -ОН-группы.

5. Дикарбоновые аминокислоты (аспарагино-вая и глютаминовая кислоты) содержат две карбоксильные группы

6. Амиды дикарбоновых аминокислот (аспа-рагин и глютамин) содержат атом азота в составе второй карбоксильной группы.

7. Диамино-, или двуосновные, аминокислоты (аргинин, гистидин и лизин) содержат две аминогруппы.

8. «Аминокислота» пролин занимает особое положение, поскольку, аминокислотой не является. По своей структуре это иминокислота и включает циклическое имидазольное кольцо. Благодаря циклической группе пролин вызывает изгибы в полипептидной цепочке белка, что очень важно, например, для структуры белка соединительной ткани коллагена, где пролина очень много.

Благодаря наличию карбоксильной и аминогруппы в водных растворах все аминокислоты ионизированы и ведут себя одновременно как кислоты и как основания. В водной среде организма свободные аминокислоты играют роль буферных веществ, стабилизируя рН среды. При этом растворимость в воде и степень гидрофильности разных аминокислот существенно различается. По степени

гидрофильности — способности связывать молекулы воды аминокислоты можно разделить на [2]:

1. Высокогидрофильные: аспарагин, аспара-гиновая кислота, аргинин, гистидин, глютамин, глютаминовая кислота и лизин, которые почти всегда располагаются на внешней поверхности молекул белка.

2. Умеренно гидрофильные: пролин, серин, тирозин, треонин и триптофан. Они занимают промежуточное положение, отличаясь определенной гидрофильностью.

3. Гидрофобные: аланин, валин, глицин, изо-лейцин, лейцин, метионин, цистеин и фенилала-нин, которые располагаются в основном внутри молекул белка.

Гидрофильность аминокислот во многом зависит от их полярности, которая связана с величиной заряда их боковых групп. Пять алифатических аминокислот (аланин, валин, глицин, изолейцин и лейцин) содержат слабо полярные боковые группы. Слабую полярность имеют серосодержащие аминокислоты (метионин и цистеин), а также одна из ароматических аминокислот — фенилаланин. Благодаря гидрофобности эти аминокислоты плохо растворяются в воде. Остальные аминокислоты содержат заряженные положительно полярные боковые группы и поэтому они более гидрофильны и хорошо растворяются в воде. Полярность аминокислот оказывают существенное влияние на структуру белка, его свойства и функции. Следует подчеркнуть, что большинство гидрофобных аминокислот являются незаменимыми (валин, изолейцин, лейцин, метионин и фенилаланин). Две других незаменимых аминокислоты (треонин и триптофан) отличаются умеренной гидрофильностью.

Онкотическое давление. Гидрофобные аминокислоты, как правило, располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные — на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка. Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток. Гидрофильность белков крови обеспечивают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах. При уменьшении содержания белка в организме человека в первую очередь уменьшается количество плазменных белков, что приводит к снижению он-котического давления крови, выходу жидкости из кровеносной системы в межклеточное пространство, что может приводить к возникновению безбелковых (голодных) отеков. Гидрофильность пищевых белков обеспечивает их способность набухать, образовывать студни, эмульсии и пены. Гидрофильность белков клейковины злаков определяет качество зерна и его хлебопекарные свойства.

Нестандартные аминокислоты в составе белка. Кроме 20 стандартных аминокислот, которые присутствуют почти во всех белках, существуют так называемые нестандартные аминокислоты, которые

встречаются лишь в некоторых из них. Причем, каждая из этих аминокислот представляет собой производное одной из обычных. К нестандартным аминокислотам относят: производное пролина — 4-гидроксипролин и 5-гидроксипролин. Обе аминокислоты входят в состав коллагена. В мышечном белке миозине присутствует производное лизина — Nметиллизин. Другое производное лизина — аминокислота десмозин (комплекс из четырех молекул лизина — тетрапептид) содержится только в фибриллярном белке соединительной ткани — эластине. В белке протромбине, а также в некоторых других белках, которые активно связывают ионы кальция, присутствует у-карбоксиглютаминовая кислота.

Особо следует остановиться на серосодержащей аминокислоте цистеине. Она может находиться в составе белка в двух формах: либо в форме цисте-ина, либо в форме дипептида — цистина, который представляет собой комплекс из двух молекул ци-стеина, ковалентно связанных друг с другом при помощи дисульфидного мостика. Благодаря этому свойству цистеин выполняет важную функцию по стабилизации структуры белковой молекулы. Цистеин играет ключевую роль в формировании инсулина и иммуноглобулинов (антител). В этих белках благодаря дисульфидным цистеиновым мостикам соединяются разные полипептидные цепи в одну молекулу белка. Такие поперечные связи обычно отсутствуют во внутриклеточных белках, но широко представлены в секреторных белках. Разрушение дисульфидных связей в кератине, формирующем структуру волос, лежит в основе процесса химической завивки. Для этого используют тиоловые соединения, под действием которых происходит разрыв поперечных дисульфидных связей в кератине. После укладки волос действие кислорода воздуха приводит к образованию новых поперечных связей, которые закрепляют новую форму волос.

Функциональная классификация аминокислот. С физиологических позиций аминокислоты можно разделить на:

• Протеиногенные, которые входят в состав белка (20 аминокислот), и непротеиногенные, не входящие в состав белка, но выполняющие в организме человека другие важные функции.

• Заменимые (8 аминокислот) и незаменимые (12 аминокислот). О них мы будем говорить ниже.

• Глюкогенные, которые превращаются в глюкозу и далее в гликоген или расщепляются по пути метаболизма глюкозы с образованием АТФ. Глюкогенными, в той или иной степени, являются подавляющее большинство — 19 аминокислот, за исключением лейцина.

• Кетогенные, которые могут превращаться в кетоновые тела (короткоцепочечные жирные кислоты). Кетогенными являются 6 аминокислот: изолейцин, лейцин, лизин, тирозин, триптофан и фенилаланин.

АМИНОКИСЛОТЫ КАК ИСТОЧНИКИ ЭНЕРГИИ

Известно, что при полном окислении 1 г белка (или смеси аминокислот) в калориметрической бомбе в среднем образуется 5,65 ккал. Углерод аминокислот окисляется до СО2, водород — до Н2О, а азот — до NО2. Однако в организме человека энергию в форме АТФ можно получить только при окислении углеводородной составляющей аминокислот. Поэтому из 5,65 ккал организму будут доступны только 4,3 ккал, а оставшаяся часть (1,3 ккал) является энергией окисления азота. В настоящее время установлено, что действительная энергетическая ценность белка колеблется от 1,82 до 4,27 ккал/г, однако за эталон принимают цифру 4,0 ккал/г [4]. Существенные различия в энергетической ценности белка связаны, с одной стороны, с различной молекулярной массой аминокислот, а с другой — с разными путями и механизмами их окислительного метаболизма (рис. 2).

Считают, что белки (аминокислоты) могут обеспечить 11-14% энергии суточного рациона. Например, при суточной калорийности в 2500 ккал на белок может приходиться 275-350 ккал, что должно соответствовать 69-88 г белка. Однако все пищевые аминокислоты не могут полностью окисляться с образованием энергии. Значительная часть энергии теряется в процессе кругооборота и метаболизма аминокислот. Поэтому эффективность использования энергии пищи организмом человека, как полагают, составляет около 20-25% [4].

Аминокислоты мышечных белков, а также сывороточные и другие белки являются важным источником образования глюкозы и метаболической энергии в форме АТФ. При длительном голодании это приводит к массивному распаду мышечного белка и снижения содержания белка и его фракций в сыворотке крови. Диеты с низким (недостаточным) количеством углеводов также ведут к деградации мышечных и сывороточных белков.

В биосинтезе глюкозы участвуют в основном заменимые аминокислоты — 10-25% и только 1% незаменимых аминокислот. В организме человека углеродные скелеты некоторых аминокислот могут непосредственно превращаться в пируват или в промежуточные продукты цитратного цикла (окса-лоацетат, сукцинил-КоА, кетоглутарат и фума-рат) с освобождением энергии в дыхательной цепи митохондрий (табл. 2). При этом оксалоацетат может превращаться в фосфоенолпируват и по пути глюконеогенеза — в глюкозу. Источником глюкозы может стать и пируват [5]. Таким образом, разные глюкогенные аминокислоты могут включаться в пути обмена глюкозы (гликолиз и глюконеогенез) на разных его этапах. Судьба разных аминокислот

го

О 2

ГЛЮКОЗА

ГЛИКОГЕН

фосфоенолп и руват

оксалоацетат

го

го

0 ^

2

го

1

I

ГЛЮКОЗА

ГЛИКОГЕН

фосфоенолпируват

оксалоацетат

Пируват

аминокислоты

Ацетил-КоА

I

ЦИТРАТНЫЙ ЦИКЛ сукцинил КоА, кетоглутарат, фумарат, оксалоацетат

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ

ЭНЕРГИЯ

Рис. 2. Пути метаболизма глюкогенных аминокислот

о

неодинакова: одни из них могут превращаться в глюкозу и далее в гликоген, тогда как другие, минуя глюкозу, могут непосредственно окисляться до СО2 и Н2О с образованием АТФ.

Установлено, что из 100 г аминокислот может образовываться только 57 г глюкозы. При голодании в первые 3-4 дня из аминокислот в среднем в сутки образуется около 41 г глюкозы, а спустя несколько недель голодания образование глюкозы снижается до 16 г в сутки. При сахарном диабете 2-го типа превращение глюкогенных аминокислот в глюкозу происходит с гораздо большей скоростью, чем у здоровых людей [5]. Как следствие этого у больных диабетом с мочой выводится большое количество мочевины, которая образуется при дезаминировании глюкогенных аминокислот. В критических состояниях скорость глюконеогенеза с использованием аминокислот также существенно возрастает.

Среди аминокислот наиболее эффективно превращаются в глюкозу серин, аланин и пролин, тогда как глютамин, который широко используется в энтеральном и парентеральном питании, стоит на четвертом месте (табл. 3).

Важную роль в процессах глюконеогенеза играет так называемый цикл аланина, который характерен для мышечной ткани (рис. 3). При дефиците глюкозы в организме или при голодании усиливается катаболизм мышечных белков с освобождением свободных аминокислот, около 50% которых составляет аланин [2]. Аланин поступает в печень, где из него образуется пируват, который включается в глюконеогенез. Когда в мышечной ткани возобновляется биосинтез белка, возникает потребность в аланине, который начинает синтезироваться из пирувата. В свою очередь источником пирувата является глюкоза, из которой он образуется в результате гликолиза. Таким образом, аланин завершает свой кругооборот:

НЕЗАМЕНИМОСТЬ АМИНОКИСЛОТ

Говоря о значении различных аминокислот для организма человека, необходимо рассмотреть понятие незаменимости. Основным критерием в определении биологической ценности аминокислот является их способность поддерживать рост животных и человека, что связано с биосинтезом белка в организме. Исключение из пищевого рациона хотя бы одной из таких аминокислот, при сохранении содержания остальных, влечет за собой задержку роста и снижение массы тела растущего организма. Поэтому незаменимыми аминокислотами считают такие, которые «либо не синтезируются в организме, или синтезируются со скоростью, недостаточной или не соответствующей обмену веществ,

S Lr

обеспечивающих пластические и регенера- sj

тивные процессы, связанные с образованием ц

новых клеток и тканей» [6]. <

Согласно классическим исследованиям Rose, для взрослого здорового человека жизненно необходимыми являются 8 аминокислот, которые стали считать незаменимыми (табл. 4). Полагают, что эти аминокислоты не образуются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей.

Остальные 12 аминокислот считают заменимыми. К ним относят: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, гистидин, глицин, глютамин, глютами-новую кислоту, пролин, серин, тирозин и цистеин. Эти аминокислоты, как полагают,

катаболизм белка t! глюконеогенез

БЕЛОК аланин пируват ГЛЮКОЗА

анаболизм белка МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ гликолиз ПЕЧЕНЬ

Рис. 3. Цикл аланина Таблица 2

СУДЬБА ГЛЮКОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ [5]

Аминокислоты Превращаются в: Результат

Аланин, глицин, серин, треонин, цистеин Пируват Глюкоза/АТФ

Аспарагин, аспарагиновая кислота Оксалоацетат Глюкоза/АТФ

Валин, изолейцин, метионин, триптофан Сукцинил-КоА АТФ

Аргинин, гистидин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин Кетоглутарат АТФ

Аспарагиновая кислота, тирозин, фенилаланин Фумарат АТФ

Таблица 3

СКОРОСТЬ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА В ПЕЧЕНИ ИЗ РАЗЛИЧНЫХ ПРЕДШЕСТВЕННИКОВ [5]

Предшественник Образование глюкозы мк моль/мин г ткани Предшественник Образование глюкозы, мкмоль/мин г ткани

Фруктоза 2,68 Глутамин 0,45

Диоксиацетон 2,07 Треонин* 0,40

Лактат 1,06 Глутамат 0,31

Пируват 1,02 Аргинин 0,27

Серин 0,98 Аспартат 0,23

Аланин 0,66 Изолейцин* 0,22

Пролин 0,55 Орнитин 0,19

Глицерин 0,48 Валин* 0,12

Примечание: * — незаменимые аминокислоты.

m

о

способны синтезироваться в организме человека в достаточном количестве. Наряду с этим выделяют группу аминокислот, которые необходимы человеку в определенные периоды развития и в некоторых физиологических и клинических ситуациях. Эти аминокислоты относят к условно незаменимым (табл. 5).

Другим критерием значимости и биологической ценности аминокислот считают степень их участия в обеспечении азотистого равновесия. Имеются данные о целесообразности выделения третьей группы аминокислот, обладающих свойствами ускорять рост. К их числу относят 7 аминокислот: аргинин, глютаминовую кислоту, пролин, серин, тирозин, триптофан и цистеин.

Заслуживает внимание классификация аминокислот, предложенная Josue de Castro, который разделил их на две группы. В первую группу вошли 5 аминокислот, обеспечивающие рост: аргинин, гистидин, лизин, пролин и цистеин. Во вторую — другие 5 аминокислот, которые необходимы для регенерации тканей: аспарагиновая и глютаминовая кислоты, тирозин, триптофан и фенилаланин [6].

А.Э. Шарпенак относил к незаменимым 12 аминокислот: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин. По данным Eagle, для культивирования клеток животных и человека необходимы те же 12 аминокислот, но с заменой треонина на глютамин [6].

Таблица 4

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ [6]

Автор Rose Условно незаменимые Ускоряют рост Jose de Castro А.Э. Шарпенак Eagle, 1958

Число 8 6 7 10 12 12

Валин Аспартат Аргинин Рост Аргинин Аргинин

Изолейцин Гистидин Глютамат Аргинин Валин Валин

Лейцин Глютамин Пролин Гистидин Гистидин Гистидин

ЛИЗИН* Таурин Серин Лизин Изолейцин Изолейцин

Метионин Тирозин Тирозин Пролин Лейцин Лейцин

Ами- ТРЕОНИН* Цистеин Триптофан Цистеин Лизин Лизин

лоты Триптофан Цистеин Регенерация Метионин Метионин

Фенилаланин Аспартат Тирозин Тирозин

Абсолютно Глютамат Треонин Глютамин

заменимые Тирозин Триптофан Триптофан

ГЛЮТАМАТ Триптофан Фенилаланин Фенилаланин

СЕРИН Фенилаланин Цистеин Цистеин

Примечание: * — абсолютно незаменимые аминокислоты.

Таблица 5

ФУНКЦИИ УСЛОВНО НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ

Аминокислота Функции в организме

Аспартат Необходим для процессов регенерации

Гистидин Необходим для маленьких детей, у которых эндогенный синтез недостаточен

Глютамин Необходим для процессов регенерации, является важным энергетическим субстратом в критических состояниях

Таурин Необходим для новорожденных, у которых эндогенный синтез недостаточен, а также для больных в критических состояниях. Дефицит возникает при недостатке метионина и цистеина

Тирозин Необходим для маленьких детей, у которых эндогенный синтез недостаточен. При нарушении функции почек снижено образование тирозина из фенилаланина

Цистеин Необходим для маленьких детей, у которых эндогенный синтез недостаточен. Дефицит возникает при недостаточном содержании метионина в питании. Крайне необходим при нарушениях функции печени и для больных в критических состояниях

В основе разноголосицы в определении важности и незаменимости тех или иных аминокислот лежат особенности их биосинтеза и метаболизма в организме человека. За исключением двух аминокислот — лизина и треонина, которые являются у человека абсолютно незаменимыми, остальные «незаменимые» аминокислоты в определенных количествах могут синтезироваться за счет реакций трансаминирования, но объем их синтеза является недостаточным.

Ряд незаменимых аминокислот являются предшественниками для синтеза заменимых. Например, из незаменимой аминокислоты фенилаланина синтезируется заменимая аминокислота тирозин, а из незаменимого метионина — заменимый цистеин. Установлено, что до 80-89% метионина может трансформироваться в цистеин, а 70-75% фенилаланина — в тирозин [2]. По этой причине незаменимых аминокислот метионина и фенилаланина требуется больше, так как существенная их часть должна расходоваться на образование цистеина и тирозина. Аминокислоты цистеин и тирозин по своему физиологическому значению близки к незаменимым аминокислотам, к которым их относили ранее. Таким образом, поступление с пищей цистеина и тирозина позволяют сократить потребность в незаменимых аминокислотах мети-онине и фенилаланине.

С метаболических позиций абсолютно заменимыми являются глютаминовая кислота и серин, которые в необходимых количествах синтезируются из кетокислот. Биосинтез остальных «заменимых» аминокислот в организме человека ограничен. По этой и другим причинам полностью обеспечить потребность организма только за счет биосинтеза большинства заменимых аминокислот невозможно. Важно подчеркнуть, что потребность организма в белке, а, стало быть, в аминокислотах — есть величина переменная, которая изменяется на протяжении жизни и может резко возрастать при очень многих физиологических и патологических состояниях.

Подводя итог спорам о важности и незаменимости тех или иных аминокислот, следует подчеркнуть:

• Во-первых, ценность тех или иных аминокислот определяется возможностью их биосинтеза в организме. При этом часть незаменимых аминокислот может синтезироваться в организме, но объем их биосинтеза недостаточен. Разумеется, те аминокислоты, которые ни при каких условиях не образуются в организме и являются абсолютно незаменимыми, должны непрерывно поступать с пищей. Возможности запасания и резервирования лимитирующих аминокислот в составе мышечных белков, альбумина или других белков ограничены.

• Во-вторых, некоторая часть незаменимых аминокислот, помимо пищи, может образовываться при микробиологическом синтезе кишечной микрофлорой и поступать во внутреннюю среду организма.

• В-третьих, физиологическая потребность в незаменимых аминокислотах есть величина переменная и может изменяться в зависимости от активности процессов анаболизма и катаболизма белка, которые, в свою очередь, зависят от уровня физической активности, особенностей обмена веществ, состояния здоровья.

• В-четвертых, обеспечение организма белком и незаменимыми аминокислотами зависит не только от качества, но и режима питания, а также от содержания других компонентов пищевого рациона, например, углеводов. Заменимые аминокислоты занимают

достаточно большой удельный вес в составе белков пищи — до 2/3 суммы аминокислот. В организме человека они выполняют весьма важные функции, причем многие из них играют не меньшую роль, чем незаменимые аминокислоты. Следует подчеркнуть, что хотя заменимые аминокислоты могут образовываться в организме, однако за счет эндогенного биосинтеза обеспечивается лишь минимальная потребность организма. Более того, установлено, что при небольшом потреблении белка в том случае, когда потребность в незаменимых аминокислотах удовлетворяется полностью, лимитирующими становятся заменимые аминокислоты I II [6]. Для обеспечения стабильного азотистого равновесия в организме необходимо примерно в 2 раза больше качественного белка, чем для того, чтобы закрыть потребность в незаменимых аминокислотах. Таким образом, хотя заменимые аминокислоты не являются лимитирующим фактором в белковом питании, но их присутствие в питании также является обязательным. Поступление достаточного количества заменимых аминокислот в составе белков пищи является тем путем, с помощью которого можно обеспечить их оптимальную физиологическую потребность, более легкое и быстрое использования для нужд организма.

ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ

В организме человека аминокислоты, помимо строительства белковых молекул, выполняют еще целый ряд важных функций:

• Участвуют в образовании других аминокислот.

• Входят в состав разных природных соединений — коферментов, желчных кислот, антибиотиков.

• Участвуют в образовании гормонов, медиаторов и нейротрансмиттеров.

• Являются источниками метаболитов, принимающих участие в обмене веществ.

К числу медиаторов относятся некоторые аминокислоты (глютаминовая и аспарагиновая кислоты, глицин и дофа), а также биогенные амины.

1-Л

о

<3

о

Биогенные амины образуются при отщеплении от аминокислот карбоксильной группы (реакция декарбоксилирования). К их числу относятся: у-аминомасляная кислота, дофамин, норадреналин, адреналин, серотонин, гистамин. Из триптофана через промежуточный продукт 5-гидрокситриптофан образуется нейромедиатор серотонин. Из глютамино-вой кислоты образуется у-аминомасляная кислота.

Гистамин — важнейший медиатор и нейромедиатор, образуется в основном в тучных клетках и нейтрофильных лейкоцитах и участвует в развитии аллергических и воспалительных реакций. При аллергических реакциях высвобождение гистамина происходит под действием аллергенов, лекарств, некоторых тканевых гормонов. В ЦНС гистамин действует как нейромедиатор. Важным системным эффектом гистамина является расширение кровеносных сосудов, снижение артериального давления и частоты сердечных сокращений. Гистамин также стимулирует секрецию соляной кислоты.

Таблица 6

Адреналин — гормон коры надпочечников, где он образуется из аминокислоты тирозина. Адреналин является ключевым гормоном стресса — «аварийным гормоном» и действует на обмен веществ и сердечно-сосудистую систему: повышает сердечную функцию; сужает сосуды, повышая артериальное давление; расширяет бронхи, увеличивая снабжение кислородом; ускоряет расщепление гликогена до глюкозы, обеспечивая энергией мышечную ткань.

Катехоламины — группа биогенных аминов, которые содержат в качестве общего фрагмента производное фенилаланина — катехол. Все эти вещества берут свое начало от аминокислоты тирозина, из которой первоначально образуется аминокислота дофа (3,4-дигидроксифенилаланин). При ее декар-боксилировании образуется дофамин, который в дальнейшем может превращаться в норадреналин и далее в адреналин. Адреналин выполняет функции, как медиатора, так и гормона [2].

ПРОДУКТЫ МЕТАБОЛИЗМА И СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ [8]

Аминокислота Метаболиты аминокислот Физиологическая функция

Аргинин Образования N0 Креатин Полиамины Молекулярный биорегулятор Предшественник креатинфосфата Экспрессия генов

Аспарагиновая кислота Основа нуклеотида пиримидина Входит в состав нуклеотидов и нуклеиновых кислот

Гистидин Гистамин Нейромедиатор, медиатор воспаления, стимуляция секреции соляной кислоты

Глицин Основа нуклеотида пурина Порфирин Креатин Гиппуровая кислота Гликохолевая желчная кислота Входит в состав нуклеотидов и нуклеиновых кислот Входит в состав гемоглобина и цитохрома Предшественник креатинфосфата Связывание токсических соединений — детоксикация Эмульгирование липидов

Глютаминовая кислота Глютамин у-аминомасляная кислота Транспорт азота в организме, важный источник энергии, предшественник глутатиона Нейромедиатор

Лизин Гидроксилизин Карнитин Составная часть коллагена Транспорт жирных кислот в клетке

Метионин Холин Составная часть фосфолипидов

Серин Этаноламин Холин-ацетилхолин Составная часть фосфолипидов Нейромедиатор

Тирозин Норадреналин-адреналин Тироксин Меланин Нейромедиатор, гормон Гормон щитовидной железы Пигмент кожи и волос

Триптофан Серотонин Никотиновая кислота Нейромедиатор Витамин, составная часть пуриновых нуклеотидов, NAD и NADH

Цистеин Таурин Таурохолевая желчная кислота Антиокислительная активность Предшественник глутатиона

В процессе обмена веществ отдельные аминокислоты превращаются в метаболиты, которые выполняют важные функции в организме человека. -имидазолилпролиновая кислота) выделен в 1896 году. В значительном количестве содержится в гемоглобине, а также входит в состав карнозина и ансерина. По этой причине недостаток гистидина приводит к снижению уровня гемоглобина. Гемоглобин является одним из резервов гистидина в организме и при недостатке гистидина происходит повышенное разрушение гемоглобина, в результате которого высвобождается гистидин. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин. В ряде продуктов при их хранении, например в рыбе и сыре, происходит микробиологическое декарбоксилирование гисти-дина с образованием и накоплением больших количеств гистамина, что может иметь клинические последствия.

Лейцин (а-аминоизокапроновая кислота) впервые получен из сыра в 1819 году. Его много в составе белка (в среднем 10%). При недостатке лейцина в

Таблица 7

питании у детей происходит задержка роста и снижение массы тела, отмечают изменения в почках и щитовидной железе.

Лизин (а,е-диаминокапроновая кислота) выделен в 1889 году из казеина. Недостаточное содержание лизина в широко распространенных зерновых продуктах и сравнительно высокая потребность в нем организма (3-5 г в сутки) делают его одной из наиболее важных незаменимых аминокислот. Его недостаток в питании приводит к уменьшению числа эритроцитов и снижению гемоглобина, возникают дистрофические изменения в мышцах, в печени и в легких, нарушается кальцификация костей. Наиболее богат лизином мышечный белок — миозин, а также гемоглобин.

Метионин (а-амино-у-метилтиомасля-ная кислота) впервые был выделен в 1922 году из казеина. Метионин относится к серосодержащим аминокислотам и играет исключительно важную роль в обмене веществ и в процессах метилирования и трансметилирования. Метионин является основным донатором метильных групп. В процессе деметилирования метионина образуется гомоцистеин. Метильные группы метионина используются для синтеза хо-лина, который участвует в обмене липидов. Метионин, также как и холин, относится к липотропным веществам, оказывая влияние на обмен липидов и фосфолипидов, он важен в профилактике атеросклероза. При высоком уровне метионина наиболее полно проявляется

I

ФУНКЦИИ И ПРИЗНАКИ НЕДОСТАТОЧНОСТИ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ [6]

Аминокислота Функция Признаки недостаточности

Валин Легко переаминируется и теряется, восстанавливает мышцы после физической нагрузки Гипертензия, атаксия

Гистидин Синтез фолиевой кислоты, нуклеиновых кислот, гемоглобина и карнозина, важна при уремии, усиливает секрецию соляной кислоты и пепсина Анемия, нехватка карнози-на, нарушение умственного развития у детей

Изолейцин Много в составе иммуноглобулинов, ключевая роль в утилизации пищи Потеря массы тела, высокий диурез

Лейцин Активирует эндокринную систему, важная роль для иммунной системы Задержка роста и физического развития

Лизин Содержится во всех белках, обеспечивает рост костной ткани, стимулирует митозы, поддерживает половую функцию у женщин, снижает уровень триглицеридов, противовирусное действие Головная боль, тошнота, снижение слуха, медленный рост костной ткани

Метионин Защита печени, детоксикация организма, защита от токсикоза беременных, антиоксидантное действие, синтез гемоглобина, функция щитовидной железы, рост Ожирение, цирроз печени, анемия, кровотечения, атрофия мышц

Треонин Усвоение пищевого белка, липотропное действие, обмен коллагена и эластина, повышает иммунитет Потеря веса, высокий диурез

Фенилала-нин 50% идет на синтез белка, синтез адреналина и тирозина, умственная активность, память, улучшает работу печени и поджелудочной железы Нарушение функции щитовидной железы и надпочечников, гипотония

г^.

о

СО

о

биологическое действие витамина В и фолиевой кислоты. В свою очередь эти витамины стимулируют деметилирование метионина и образование холина. Метионин играет важную роль в функции надпочечников, он необходим для синтеза адреналина. Имеются данные о профилактическом действии метионина при лучевых поражениях и бактериальной интоксикации.

Треонин (а-амино-в-оксимасляная кислота) получен в 1935 году из фибрина. Дефицит треонина вызывает задержку роста и снижение массы тела.

Триптофан (а-амино-в-индолилпропионовая кислота) выделен в 1901 году. Важнейшая из незаменимых аминокислот необходим для роста и поддержания азотистого равновесия, участвует в биосинтезе белков сыворотки крови и гемоглобина. Триптофан играет важную роль в образовании никотиновой кислоты (витамина РР).

Фенилаланин (а-амино-в-фенилпропионовая кислота) выделен в 1879 году. Фенилаланин регулирует функцию щитовидной железы и надпочечников. Из него образуется гормон тироксин, а также аминокислота тирозин, из которого, в свою очередь, образуется адреналин. Тирозин может образовываться из фенилаланина, однако обратного образования фенилаланина из тирозина не происходит.

ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ

Аргинин (амино-$-гуанидин валериановая кислота) открыт в 1886 году. Играет очень важную роль в обмене веществ. Белки ядер сперматозоидов содержат до 80% аргинина. Аргинин является предшественником оксида азота (N0), который является важным молекулярным биорегулятором. Введение аргинина приводит к расширению сосудов и существенному снижению артериального давления при гипертонической болезни. Регулярное назначение аргинина способствует улучшению клинического состояния больных ишемической болезнью сердца. Помимо этого он снижает вязкость крови и уменьшает риск тромбоза сосудов. При физической нагрузке аргинин способствует улучшению кровотока в коронарных артериях. Аргинин ускоряет регенерацию печени при ее токсическом поражении и может применяться при лечении цирроза печени и жирового гепатоза. Ингаляционное назначение аргинина при муковис-цидозе приводит к быстрому улучшению функции легких, он помогает при астматическом бронхите.

Известно, что аргинин стимулирует активность Т-лимфоцитов, предотвращает возрастное угнетение фагоцитоза макрофагами. Неспецифическая стимуляция иммунной функции аргинином сопровождается снижение частоты рака толстой кишки и молочной железы у экспериментальных животных. Назначение аргинина больным сахарным диабетом 2-го типа существенно повышает чувствительность к инсулину рецепторов клеток организма. У пациентов

с сахарным диабетом он ингибирует гликозилиро-вание гемоглобина, снижая развитие осложнений. У лиц с повышенной физической нагрузкой аргинин усиливает действие инсулина и увеличивает рост кровеносных капилляров в скелетных мышцах. Аргинин стимулирует выработку соматотропного гормона (гормона роста), способствует уменьшению жировых отложений, росту мышечной массы, увеличивает активность и физическую выносливость, улучшает настроение. Он повышает половую функцию, увеличивают выработку сперматозоидов.

Аргинин не рекомендуют беременным и кормящим женщинам, больным шизофренией. Он может стимулировать свободнорадикальные процессы, поэтому его следует принимать в сопровождении антиоксидантов.

Глицин (аминоуксусная кислота) — наиболее простая из аминокислот, в большом количестве содержится в клетках головного и спинного мозга. Он является метаболитом широкого спектра действия, специфическим регулятором активности нервных клеток, тормозным медиатором. Глицин способен связывать различные эндогенные и экзогенные (лекарства) соединения. В настоящее время его применяют как успокаивающее (седативное) средство, он улучшает мозговую функцию. Менее известна его способность нормализовать синтез коллагена и соединительной ткани.

Глютамин (8-амид-а-аминоглутаровая кислота) — самая распространенная свободная аминокислота в организме человека (в мышечной ткани содержание свободного глютамина составляет 67%). Очень активно обменивается в организме и является наиболее важной для переноса азота в печень и другие органы. Однако содержание глютамина в составе белка сравнительно небольшое — 5-7% (на лейцин приходится 10%). Глютамин является важным энергетическим субстратом для клеток печени, эпителиальных клеток тонкой кишки и иммунных клеток. Введение глютамина тяжелым больным ослабляет потерю мышечной массы улучшает функцию всасывания. Наличие глютамина является необходимым условием синтеза нуклео-тидов — пиринов и пиримидинов.

Глютамин играет ключевую роль в регуляции синтеза глутатиона — трипептида, состоящего из глютаминовой кислоты, цистеина и глицина. Глутатион является важнейшим эндогенным анти-оксидантом и защищает клетки от окислительного повреждения. Потребность в глютамине возрастает при окислительном стрессе.

Глютаминовая кислота (аминоглютаровая кислота) выделена в 1866 году из эндосперма пшеницы. Глютаминовая кислота играет активную роль в обмене белка и в удалении из организма продуктов распада. Глютаминовая кислота является единственной аминокислотой, поддерживающей дыхание клеток головного мозга. Аминокислоту применяют при лечении некоторых нервных и психических заболеваний. Глютаминовая кислота

участвует в поддержании кислотно-щелочного го-меостаза в крови и тканях.

Пролин (пирролидин-а-карбоновая кислота) — способствует заживлению ран, укрепляет сухожилия, связки и суставы, увеличивает физическую работоспособность, укрепляет сердечную мышцу.

Тирозин (а-амино-в-параоксифенилпропионовая кислота) — способствует функционированию щитовидной железы (синтез тироксина), гипофиза, надпочечников, снижает раздражительность, усталость, стресс, укрепляет сон.

Цистеин (ди-а-амино-в-тиопропионовая кислота) — способствует заживлению ожогов и ран, регенерации кожи, активирует иммунную систему, обладает антиоксидантной активностью.

ПОТРЕБНОСТЬ В АМИНОКИСЛОТАХ

Физиологическая потребность в аминокислотах окончательно не установлена. Проведенные исследования позволили выявить ориентиры потребности в незаменимых аминокислотах, отражающие минимальную потребность, «безусловно достаточное количество» и минимальные показатели суточной потребности [6]. Считают, что может быть «только один уровень физиологической потребности в незаменимых аминокислотах для здорового человека, хотя этот уровень для разных людей и в разное время может быть различным». ФАО/ВОЗ предложил в качестве идеального белка аминокислотную шкалу, в которой представлены незаменимые аминокислоты в расчете на 100 г стандартного белка. Однако данная шкала далека от идеального белка, о чем мы будем говорить ниже.

Поскольку заменимые аминокислоты могут образовываться в организме, определение их физиологической потребности также непросто. В 2004 году в РФ предложены (на основе расчета) значения адекватного и верхнего уровня потребности для заменимых и незаменимых аминокислот, табл. 9.

Как видно из таблицы, в 2004 году по сравнению с 1971-м суточная потребность примерно для половины аминокислот была пересмотрена как в сторону повышения (аспарагиновая кислота, серин и аланин), так и в сторону снижения (фенилаланин, валин, метионин, триптофан и глютами-новая кислота). При этом суточная потребность в заменимых аминокислотах выше (в 2,5 раза), чем в незаменимых, и в настоящее время составляет 56,9 г/сутки (72%), против 22,6 г/сутки (28%) для незаменимых аминокислот. В соответствии с современными нормами потребности среди незаменимых аминокислот доминируют: лейцин, фенилаланин и лизин, тогда как среди заменимых: глютамин (включая глютамат), аспарагин (включая аспартат) и серин. Следует подчеркнуть, что в соответствии с нормами потребности заменимых аминокислот должно быть в 2-2,5 раза больше, чем незаменимых.

Аминокислотный скор. Качество белка можно оценивать, сравнивая его аминокислотный состав с составом стандартного (идеального) белка. Такой расчет называют аминокислотным скором (оценкой). Аминокислотный скор определяют по формуле:

I

Таблица 8

ФУНКЦИИ И ПРИЗНАКИ НЕДОСТАТОЧНОСТИ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ [6]

Аминокислота Функция Признаки недостаточности

Аргинин Образование мочевины, регулирует рост, тормозит рост опухолей за счет стимуляции иммунитета, детоксикация печени Нарушение роста, риск развития сахарного диабета, эректильная дисфункция

Глицин Синтез коллагена и соединительной ткани, седативное действие, нормализует мозговую функцию и сон, связывание аммиака. Увеличивает синтез лецитина Артрозы и артриты Повышенная возбудимость

Глютамин Переносчик аминных групп, важный энергетический субстрат для печени, тонкой кишки и иммунной системы, играет ключевую роль в регуляции синтеза глутатиона Быстрая потеря мышечной массы у больных, окислительный стресс

Пролин Синтез коллагена и соединительной ткани

Таурин Незаменим у детей, необходим в критических состояниях Нарушение развития мозга, миокарда, ЖКТ

Тирозин Синтез тироксина, пигмента кожи меланина, норадренали-на и адреналина Нарушение пигментации кожи

Триптофан Образование альбумина, выработка серотонина, снижает содержание жира, гипотензивное действие, синтез альбумина и глобулинов, гормона роста, антидепрессант, улучшает сон, снижает аппетит Анемия, стерильность, выпадение волос, депрессия, тревожность

Цистеин Процессы регенерации и заживления ожогов и ран Длительное заживление ран

о о

CD CD

(содержание аминокислоты данного белка (г/100 г) / содержание аминокислоты стандартного белка (г/100 г)) х 100.

Если в исследуемом белке содержание какой-либо аминокислоты будет менее 100%, то эта аминокислота окажется лимитирующей. Для взрослого человека в качестве идеального белка применяют шкалу ФАО/ВОЗ, в которой указано содержание каждой из незаменимых аминокислот в расчете на 100 г белка. Однако для человека и животных существует другие белки, которые в определенные периоды жизни являются единственным источником аминокислот для растущего организма. Среди белков животного происхождения к ним относятся белки молока и яйца. Среди растительных белков

Таблица 9

такими белками являются, например, белки сои, орехов, зародыша пшеницы и др. Сравним состав незаменимых аминокислот женского молока, который можно считать эталонным, с составом аминокислот известных животных (табл. 10) и растительных (табл. 11) белков [9].

Как видно из таблицы, состав незаменимых аминокислот женского молока является достаточно уникальным и не похожим как по составу, так и по соотношению аминокислот среди аналогичных по значимости белков коровьего молока и куриного яйца. В составе коровьего молока незаменимых аминокислот на 11% меньше, чем в женском молоке, в белке коровьего молока на 30% меньше валина, хотя метионина на 61% больше. Куриное яйцо по

РЕЙТИНГ ПОТРЕБНОСТИ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА В АМИНОКИСЛОТАХ (г/сутки)

Аминокислоты А.Э. Шарпенак [6] Rous, Mesy, Block [6] ФАО/ВОЗ г/100 г белка [4] О.П. Молчанова, 1971 [6] Адекватный уровень (РФ, 2004) Верхний уровень (РФ, 2004)

Незаменимые

Лейцин 10,0*** 9,1 6,6 4-6 4,6 7,3

Фенилаланин 4,5 4,4 6,3* 2-4 4,4* 6,9*

Лизин 8,0 5,2 5,8 3-5 4,1 6,4

Валин 6,0 3,8 3,5 4,0 2,5 3,9

Треонин — 3,5 3,4 2-3 2,4 3,7

Изолейцин — 3,3 2,8 3-4 2,0 3,1

Метионин 2,5 3,8** 2,5** 2-4 1,8** 2,8**

Триптофан 1,6 1,1 1,1 1,0 0,8 1,2

Суммарно, г/сутки 32,6 34,2 32,0 26 22,6 35,3

% аминокислот 32% 34% 28% 28%

Заменимые

Глютамин + глютаминовая кислота 16,0 13,6 21,8

Аспарагин + аспарагиновая кислота 6,0 12,2 19,9

Серин 3,0 8,3 13,3

Аланин 3,0 6,6 10,6

Аргинин 6,0 6,1 9,8

Пролин 5,0 4,5 7,2

Глицин 3,0 3,5 5,6

Гистидин 2,0 2,1 3,4

Тирозин 3-4

Цистеин 2-3

Суммарно, г/сутки 68 50 56,9 91,6

% аминокислот 68% 66% 72% 72%

Сумма всех аминокислот 100 76 79,5 126,9

заменимые : незаменимые 2,12 1,92 2,5 2,6

Примечание:* — фенилаланин + тирозин; ** — метионин + цистеин; *** — лейцин + изолейцин.

Таблица 10

СРАВНИТЕЛЬНЫЙ СОСТАВ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ ЖЕНСКОГО МОЛОКА

И ЖИВОТНЫХ БЕЛКОВ

Аминокислоты Женское молоко Коровье молоко Куриное яйцо Рыба Мясо ФАО/ВОЗ

Незаменимые г/100 г г/100 г % г/100 г % г/100 г % г/100 г % г/100 г %

Лейцин 10,2 9,7 95 9,2 90 9,1 89 8,7 85 6,6 65

Валин 9,9 6,9 70 7,3 74 6,1 62 5,9 60 3,5 35

Лизин 8,5 7,5 88 7,9 93 9,5 112 8,6 101 5,8 68

Изолейцин 7,6 6,2 82 8,0 105 6,0 79 4,5 59 2,8 37

Фенилаланин 5,9 5,7 97 7,3 124 4,8 81 4,5 76 6,3* —

Треонин 5,0 4,6 92 5,9 118 5,1 102 5,3 106 3,4 68

Метионин 2,3 3,7 161 4,1 178 2,6 113 3,2 139 2,5** —

Триптофан 1,9 1,6 84 1,5 79 0,8 42 1,2 63 1,1 58

Аргинин*** 5,0 4,3 86 6,5 130 8,1 162 6,5 130 — —

Гистидин*** 2,7 2,5 93 2,1 78 2,6 96 3,0 111 — —

Суммарно 51,3 45,9 89 51,2 100 44,0 86 41,9 82 32,0 62

Заменимые 48,7 54,1 48,8 56,0 58,1 68,0

Заменимые : незаменимые 0,94 1,18 0,95 1,27 1,39 2,13

Примечание: * — фенилаланин + тирозин; ** — метионин + цистеин; *** — заменимые аминокислоты.

Таблица 11

СРАВНИТЕЛЬНЫЙ СОСТАВ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ ЖЕНСКОГО МОЛОКА

И РАСТИТЕЛЬНЫХ БЕЛКОВ

Аминокислоты Женское молоко Соевые бобы Овсяные хлопья Пшеничная мука Картофель

Незаменимые г/100 г г/100 г % г/100 г % г/100 г % г/100 г %

Лейцин 10,2 7,7 75 7,7 75 6,2 61 10* 56

Валин 9,9 5,3 54 5,3 54 4,3 43 4,0 40

Лизин 8,5 6,9 81 3,0 35 2,5 29 2,6 31

Изолейцин 7,6 5,8 76 5,3 70 3,1 41

Фенилаланин 5,9 5,0 85 4,6 78 4,8 81 6,4 108

Треонин 5,0 4,4 88 3,5 70 2,8 56 3,1 62

Метионин 2,3 1,3 57 1,2 52 1,2 52 1,5 65

Триптофан 1,9 1,3 68 1,3 68 1,3 68 0,6 32

Аргинин** 5,0 7,3 146 7,4 148 4,5 90 1,4 28

Гистидин** 2,7 2,5 93 2,0 74 2,0 74 0,6 22

Суммарно 51,3 37,7 73 31,9 62 26,2 51 28,2 55

Заменимые 48,7 62,3 68,1 73,8 71,8

Заменимые : незаменимые 0,94 1,65 2,13 2,82 2,55

Примечание: * — лейцин + изолейцин; ** — заменимые аминокислоты. а белку женского молока, и кроме фенилаланина, ™ являются дефицитными практически по всем не° а__заменимым аминокислотам, особенно по лизину

(29-35%), валину (40-54%) и метионину (52-65%). Среди наиболее распространенных растительных белков, безусловно, лучшим является белок сои, который содержит существенно больше незаменимых аминокислот, чем другие растительные белки. Однако белок сои дефицитен по валину (54%), метионину (57%) и изолейцину (76%). Обращает на себя внимание доминирование в растительном белке заменимых аминокислот, которых больше чем незаменимых в 1,6-2,5 раза.

Сравнивая состав незаменимых аминокислот «идеального» белка ФАО/ВОЗ с белками женского или коровьего молока, а также яйца, можно увидеть, что последние отличаются принципиально иным составом и соотношением заменимых и незаменимых аминокислот близким к 1,0. Тогда как в «идеальном» белке ФАО/ВОЗ, а также в современных отечественных нормах это соотношение больше 2,0 (2,12-2,5), что характерно для белков растительного происхождения. Таким образом, по составу незаменимых аминокислот к идеальному белку наиболее близки белки яиц и молока. Белки рыбы

и мяса по содержанию аминокислот существенно отличаются от идеала, а растительные белки имеют еще более низкую биологическую ценность.

Биологическая ценность белка — доля задержки азота в организме от всего белка, попавшего в кровь. Мерой биологической ценности является такое количество белка, которое необходимо для поддержания азотистого равновесия в организме человека или животных. Если в белке есть все необходимые организму незаменимые и заменимые аминокислоты в нужном количестве и в необходимых пропорциях, и они полностью всасываются в желудочно-кишечном тракте, то его биологическая ценность будет равна 100. Когда в составе белка соотношение аминокислот неоптимальное, имеется дефицит отдельных незаменимых аминокислот или если белок плохо усваивается, то его биологическая ценность будет заведомо ниже (табл. 12).

Кругооборот белка в организме человека — явление физиологическое и связано с необходимостью обновления белка. Дело в том, что большинство белков и, прежде всего ферменты, живут недолго и могут разрушаться через несколько часов после биосинтеза. Значительно более долговечны структурные белки, гистоны, гемоглобин или компоненты цитоскелета клетки. Полупериод жизни белков в организме человека в среднем составляет 2-8 дней. Постоянное обновление белка играет важную роль в обмене веществ и является весьма эффективным механизмом регуляции активности ферментов, обновления пула иммуноглобулинов, удаления дефектных и ненужных в данное время белков. Быстрое разрушение требуется для удаления из организма биологически активных пептидов и пептидных гормонов. Постоянное разрушение и ресинтез новых белков позволяет клеткам «быстро приводить в соответствие с метаболическими потребностями уровень и активность наиболее важных ферментов» [2]. Ориентировочно в организме взрослого человека ежедневно в результате протеолиза деградирует до аминокислот 300-400 г белка. В то же время примерно столько же аминокислот включается во вновь

Таблица 12

ОЛ

сэ

КАЧЕСТВО НЕКОТОРЫХ ПИЩЕВЫХ БЕЛКОВ ОТНОСИТЕЛЬНО БЕЛКОВ ЖЕНСКОГО МОЛОКА

Пищевой белок Химическая ценность, % Биологическая ценность, % Дефицитные аминокислоты

Женское молоко 100 95 Нет

Яйцо куриное 100 87 Валин (74%), триптофан (79%)

Говядина 98 93 Изолейцин (59%), валин (60%), триптофан (63%), фенилала-нин (76%)

Коровье молоко 95 80-82 Валин (70%)

Рыба 61-86 Триптофан (42%), валин (62%), изолейцин (79%)

Соя 61-73 Валин (64%), метионин (57%), лейцин (75%), изолейцин (76%)

Белый хлеб 47 30 Лизин (29%), изолейцин (41%), валин (43%), метионин (52%), треонин (56%), лейцин (61%), триптофан (68%)

образованные белки. Оба эти процесса формируют кругооборот белка в организме. Учитывая, что в организме содержится около 10 кг различных белков, текущий протеолиз затрагивает всего 3% белка [2].

В результате протеолиза образуются аминокислоты, которые могут быть использованы клеткой для биосинтеза новых белков или поступают в кровь, формируя пул свободных аминокислот, объем которого составляет около 100 г. Деградация белка в клетках осуществляется с помощью двух специализированных систем: лизосом и протеосом. Важную роль в осуществлении деградации белков организма играет система пищеварения, в которой переваривается, а затем реутилизируется значительная часть плазматических и других эндогенных белков, а также белки, которые попадают в просвет кишки при слущивании завершивших свою работу эпителиальных клеток. В ходе деградации белка может накапливаться аминный азот, который, в отличие от углеводородной части аминокислот, непригоден для получения энергии. Поэтому аминогруппы, которые не могут быть использованы повторно, например, в реакциях трансаминирования, превращаются в аммиак, а затем — в мочевину.

В организме человека существует весьма эффективный механизм регуляции уровня белка. Чем выше дефицит белка в организме, тем лучше

Таблица 13

усваивается пищевой белок, и тем меньше будут потери аминокислот с калом и мочой. С другой стороны, чем больше белка содержится в пище, тем хуже он будет усваиваться. При отсутствии дефицита белка в организме его усвоение в желудочно-кишечном тракте также снижается. Механизм регуляции уровня белка в организме человека также связан с увеличением кругооборота белка и аминокислот при его дефиците и снижением кругооборота и усилением катаболизма белка при его избыточном поступлении с пищей. Таким образом, организм способен в определенной степени сглаживать дефицит белка, в то же время препятствуя перегрузке организма пищевым белком. Например, после приема пищи с высоким содержанием белка более половины аминокислот (57%), поступающих в печень, превращается в мочевину, 14% аминокислот остаются в печени и 23% — выходят в кровь и поступают в пул свободных аминокислот. Только 6% аминокислот используется печенью для синтеза белков [2].

Свободные аминокислоты, находящиеся в крови, захватываются печенью, почками, поджелудочной железой, тонкой кишкой,

РЕЙТИНГ СОДЕРЖАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КРОВИ И В МОЧЕ ЧЕЛОВЕКА [10]

Аминокислота Содержание в крови, мг/100 мл Экскреция с мочой в сутки, мг

Незаменимые диапазон в среднем

Валин 2,88 4-6 5,0

Лизин 2,72 7-48 27,5

Лейцин 1,86 9-26 17,5

Треонин 1,67 15-53 34,0

Изолейцин 1,34 14-28 21

Триптофан 1,27

Метионин 0,52 5-10 7,5

Заменимые

Аланин 3,40 21-71 46

Пролин 2,36 Менее 10 10

Аргинин 1,62

Глицин 1,50 21-71 46

Цистеин 1,47 10-21 15,5

Гистидин 1,38 113-320 217

Серин 1,12 27-73 50

Тирозин 1,04 15-49 32

Глютамат 0,70 8-40 24

Аспартат 0,03 Менее 10 10

т

сэ

более 85% свободных аминокислот покидает систему кровообращения в течение 5-15 минут, поэтому концентрация аминокислот в крови достаточно низкая — 35-70 мг/100 мл [2] (табл. 13).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Таким образом, потребность человека в белке во многом зависит от качественного состава аминокислот, и прежде всего незаменимых. Поэтому белков животного происхождения, которые наиболее близки по составу аминокислот к белкам организма человека, требуется меньше, чем белков растительных, аминокислотный состав которых существенно отличается от оптимального для человека. Например, при употреблении белков с высокой биологической ценностью (мяса, молока, яиц) для удовлетворения потребности взрослого человека достаточно 0,75 г/ кг массы тела (52,5 г белка/сутки). При употреблении смешанного рациона (белки животного и растительного происхождения) потребность в белке будет составлять 0,85-1,0 г кг массы тела (59,5-70,0 г белка/сутки). Более того, при потреблении животных белков с калом теряется 2,5-3,0% азота, тогда как употреблении в пищу растительных продуктов, богатых клетчаткой (овощи, зерновые) — до 40% пищевого азота [6].

Низкие нормы потребности в белке, которые в свое время предлагали Ро и Читтенден, а затем и Вильямс, были основаны на классических представлениях об азотистом балансе (равновесии). Согласно этим представлениям для поддержания азотистого (белкового) равновесия в организме большинства взрослых людей, которые здоровы и находятся в покое, может быть достаточно 30 г белка/сутки. Читтенден, который изучал белковый обмен у молодых людей (студентов, солдат, спортсменов), показал, что азотистое равновесие вполне может обеспечить 55-60 г белка/сутки [7].

В принципе для поддержания азотистого равновесия у взрослого и здорового человека на минимальном уровне достаточно 36,9 г молочного белка/ сутки. С учетом высокого качества белка куриного яйца минимальная потребность в белке для поддержания азотистого равновесия может составлять 0,34-0,43 г белка/кг массы тела в сутки, или 28 г яичного белка в сутки [11]. Однако для обеспечения «надежного уровня потребления», белка требуется больше — 56,25-57,5 г белка казеина в сутки при калорийности пищевого рациона около 3000 ккал/ сутки. Для нормального физического развития, повышения работоспособности и устойчивости к неблагоприятным внешним воздействиям, а также сопротивляемости организма к инфекции белка нужно еще больше, чем то количество, которое всего лишь «обеспечивает поддержание азотистого равновесия». В этой связи выделяют «оптимальную потребность человека в белке», которая должна превышать надежный уровень на 50% и будет составлять 84,4-87,5 г белка/сутки [7].

Таким образом, потребность в белке должна складываться из некоего минимального количества — «безопасного уровня белка», который обеспечивает «надежный уровень потребления», и «дополнительного количества белка», который учитывает особенности обмена веществ, состояние здоровья и качественный состав пищевого рациона. Безопасный уровень белка обеспечивает надежное поддержание азотистого равновесия в организме определенного числа людей, а введение дополнительного количества белка необходимо для заполнения так называемых «лабильныхрезервов белка».

В 1973 году ФАО/ВОЗ путем расчета определило, что величина средней потребности в белке населения развитых стран должно составлять 48,5-56,6 г/ сутки (при относительной биологической ценности 70-80%). Для развивающихся стран, в питании которых присутствует большая доля низкокачественного растительного белка (относительная биологическая ценность — 60-70%), средняя потребность в белке была определена равной 56,6-65,5 г в сутки [11].

Чем ниже биологическая ценность белка, тем больше его требуется. Однако в этом случае некоторые аминокислоты будут поступать в организм человека в избыточном количестве, превышающем текущие потребности, связанные с биосинтезом белка и специфическим метаболизмом отдельных аминокислот. Белки и аминокислоты не способны запасаться в организме, поэтому лишние аминокислоты будут либо выводиться из организма, либо подвергаться метаболической деградации. Содержащийся в аминокислотах азот будет превращаться в мочевину и креатинин и выделяться с почками, углеродный скелет — использоваться для биосинтеза глюкозы или жирных кислот, а другая его часть — окисляться до углекислого газа и воды с образованием АТФ.

Потребность в белке во многом зависит от калорийности и состава других компонентов пищевого рациона — углеводов и липидов (табл. 14). Низкокалорийные диеты или диеты с недостаточным количеством углеводов увеличивают потребность в белке, поскольку часть белка начинает расходоваться для образования глюкозы и кетоновых тел. При отсутствии в пищевом рационе углеводов и жиров для достижения азотистого равновесия пищевого белка требуется в 5 раз больше [6]. С увеличением калорийности пищевого рациона потребность в белке снижается.

Таким образом, рассматривая потребность организма в белке и аминокислотах, можно сделать следующие выводы:

• Белок пищи необходим не только для биосинтеза белков организма, но и для решения энергетических проблем, особенно в критических ситуациях.

• Отдельные аминокислоты пищевого белка выполняют в организме самостоятельную функцию, что необходимо учитывать при назначении

Таблица 14

ВЛИЯНИЕ КАЛОРИЙНОСТИ РАЦИОНА НА ПОТРЕБНОСТЬ В БЕЛКЕ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ АЗОТИСТОГО РАВНОВЕСИЯ [12]

Калорийность рациона Потребность в белке для нулевого баланса Безопасный уровень потребления белка

ккал/кг кал/70 кг г/кг г/70 кг г/кг г/70 кг

40 2800 0,78 54,6 1,02 71,4

45 3150 0,56 39,2 0,74 51,8

48 3360 0,51 35,7 0,62 43,4

57 4000 0,42 29,4 0,50 35

Рекомендуемая норма потребления 0,80 56

I

аминокислот, используя отдельные аминокислоты для коррекции питания.

• Идеальными белками по составу и пропорциям незаменимых аминокислот являются белки молока и куриного яйца и в меньшей степени — белки мяса. Растительные белки содержат аминокислоты в иных пропорциях и дефицитны по большинству незаменимых аминокислот.

• Избыточное потребление белковой пищи «не идет нам впрок», поскольку лишние аминокислоты пищи будут разрушаться, а белковый азот удаляться из организма. Потребление белка

должно быть равномерным на протяжении суток, что позволяет оптимизировать его всасывание и утилизацию, а также свести к минимуму потери аминокислот.

• Умеренное потребление белка не является столь катастрофичным для организма человека, поскольку при этом снижаются потери аминокислот.

• Для достижения разных целей необходимы белковые модули с разным количеством и соотношением как заменимых, так и незаменимых аминокислот.

ЛИТЕРАТУРА

1. ЛенинджерА.Л. Основы биохимии. — М.: Мир, 1985. — Т. 1. — 365 с.

2. КольманЯ., РемК.-Г. Наглядная биохимия. — М.: Мир, 2000. — 469 с.

3. Попова Т.С., Шестопалов А.Е., Тамазашвили Т.Ш., Лейдерман И.Н. Нутритивная поддержка больных в критических состояниях. — М., 2002. — 320 с.

4. Мартинчик А.Н., Маев И.В., Петухов А.Б. Питание человека (основы нутрициологии). — М.: ГОУ ВУНМЦ МЗ РФ, 2002. — 572 с.

5. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. — М.: Мир, 1977. — 408 с.

6. Гигиена питания / Под ред. К.С. Петровского. — М.: Медицина, 1971.— Т. 1. — 511 с.

7. Высоцкий В.Г. К оценке потребности человека в белке // Вопросы питания. — 1978. — № 6. — С. 8-17.

8. Основы клинического питания. — Петрозаводск: ИнтелТек, 2003. — 412 с.

9. Химический состав пищевых продуктов. Книга 2. — М.: ВО Агропромиздат, 1987. — 360 с.

10. Большая медицинская энциклопедия. — М.: Медицина, 1974. — Т. 1. — С. 364-371.

11. Energy and Protein Requirements // WHO Tech. Rep. Ser. — 1973. — No 522. — P. 40-72.

12. Общая нутрициология. — М.: МЕДпресс-информ, 2005. — 392 с.

LЛ

CD

Основы правильного питания — Школа здоровья — ГБУЗ Городская поликлиника 25 г.

Краснодара МЗ КК

25 сентября 2019 г.

Значение белков, жиров и углеводов (БЖУ) в питании человека

 

Значение белка в питании здорового человека

 

Белки – сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты. Белки – высокомолекулярные соединения. Их молекулярная масса колеблется от 6000 до 100000 и более. Аминокислотный состав различных белков неодинаков и является важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании. Аминокислоты – органические соединения, в которых имеются две функциональные группы – карбоксильная, определяющая кислотные свойства молекул и аминогруппа, придающая этим соединениям основные свойства.

Среди большого число природных аминокислот в составе белков с наибольшим постоянством обнаруживают следующие 20 аминокислот: глицин (гликокол), аланин, серин, треонин, метионин, цистин, валин, лейцин, изолейцин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, аргинин, лизин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, пролин.

Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи, под сложными белками – соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть – так называемая простетическая группа. В зависимости от пространственной структуры белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. К числу простых глобулярных белков относятся, в частности, альбумины, глобулины, проламины и глютелины. Альбумины и глобулины широко распространены в природе и составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Проламины и глютелины относятся к растительным белкам и встречаются в семенах злаков, образуя основную массу клейковины. Эти белки нерастворимы в воде. К проламин относятся глиадин пшеницы, зеин кукурузы, гордеин ячменя. Аминокислотный состав этих белков характеризуется низким содержанием лизина, а также треонина, метионина и триптофана и чрезвычайно высоким – глутаминовой кислоты.

Представители структурных белков, так называемые протеиноиды, являются фибриллярными белками главным образом животного происхождения. Эти белки выполняют в организме опорную функцию. Они нерастворимы в воде и весьма устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами. К ним относятся кератины (белки волос, ногтей, эпидермиса), эластин (белок связок, соединительной ткани сосудов и мышц), коллаген (белок костной, хрящевой, рыхлой и плотной соединительной ткани). При длительном кипячении в воде коллаген превращается в водорастворимый белок – желатин (глютин). Коллаген содержит значительное количество необычных для других белков аминокислот оксипролина и оксилизина, но в нем отсутствует триптофан.

 

Основные функции белков в организме.

 

1. П л а с т и ч е с к а я. Белки составляют 15-20% сырой массы различных тканей (в сравнении – липиды и углеводы лишь 1-5%) и являются основным строительным материалом клетки, ее органоидов и межклеточного вещества. Белки наряду с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран, играющих важную роль в построении клеток и их функционировании.

2. К а т а л и т и ч е с к а я. Белки являются основным компонентом всех без исключения известных в настоящее время ферментов. При этом простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. В построении сложных ферментов наряду с молекулами белка участвуют и низкомолекулярные соединения (коферменты). Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

3. Г о р м о н а л ь н а я. Значительная часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежит инсулин, гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.), паратиреоидный гормон.

4. Ф у н к ц и я   с п е ц и ф и ч н о с т и. Чрезвычайное  разнообразие и уникальность индивидуальных белков обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии. В ответ на поступление в организм чужеродных для него белков – антигенов – в иммунокомпетентных органах и клетках происходит активный синтез антител, представляющих особый вид глобулинов (иммуноглобулины). Специфическое взаимодействие антигена с соответствующими антителами составляет основу иммунных реакций, обеспечивающих защиту организма от чужеродных агентов.

5. Т р а н с п о р т н а я. Белки участвуют в транспорте кровью кислорода (Hb), липидов (липопротеиды), углеводов (гликопротеиды), некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Вместе с тем специфические белки-переносчики обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

Белки организма – чрезвычайно динамичные структуры, постоянно обновляющие свой состав вследствие непрерывно протекающих и тесно сопряженных друг с другом процессов их распада и синтеза. Организм человека практически лишен резерва белка, причем углеводы и жиры также не могут служить его предшественниками. В связи с этим единственным источником пополнения фонда аминокислот и обеспечения равновесия процессов синтеза и распада белков в организме могут служить пищевые белки, являющиеся вследствие этого незаменимыми компонентами пищевого рациона.

Белки, содержащиеся в пищевых продуктах, не могут однако, непосредственно усваиваться организмом и должны быть предварительно расщеплены в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот, из которых организм формирует характерные для него белковые молекулы. Из 20 аминокислот, образующихся при гидролизе белков, 8 (валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин) не синтезируются в организме человека и поэтому являются незаменимыми факторами питания. Для детей в возрасте до года незаменимой аминокислотой служит также гистидин. Другие 11 аминокислот могут претерпевать в организме взаимопревращения и не являются незаменимыми. Поскольку для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все 20 аминокислот, но в различных соотношениях, дефицит любой из незаменимых аминокислот в пищевом рационе неизбежно ведет к нарушению синтеза белков.

При нарушении сбалансированности аминокислотного состава рациона синтез полноценных белков также нарушается, что ведет к возникновению  ряда патологических изменений. В связи с этим пищевые белки следует рассматривать, прежде всего, как поставщики в организм человека незаменимых аминокислот. Наряду с использованием для синтеза белковых молекул аминокислоты могут окисляться в организме и служить источником энергии. Конечными продуктами катаболизма аминокислот являются углекислый газ, вода и аммиак, который выводится из организма в виде мочевины и некоторых других менее токсичных соединений.

Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие процессов белкового анаболизма и катаболизма, сдвигая его в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе и белков ферментов.

Избыточное поступление пищевых белков также небезразлично для организма. Оно вызывает усиленную работу пищеварительного аппарата, значительную активацию процессов межуточного обмена аминокислот и синтеза мочевины, увеличивает нагрузку на клубочковый и канальцевый аппарат почек, связанную с усиленной экскрецией конечных продуктов азотистого обмена. При этом может возникать перенапряжение указанных процессов с их последующим функциональным истощением. Избыточное поступление в организм белков может также вести к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов их гниения и неполного расщепления, способных вызывать интоксикацию человека.

 Важным показателем качества пищевого белка может служить и степень его усвояемости, которая объединяет протеолиз в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания протеолитическими ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности: 1) рыбные и молочные, 2) мясные, 3) белки хлеба и круп.

Хлеб и хлебобулочные изделия, крупы и макаронные изделия содержат 5-12% белка; с учетом значительного потребления этих продуктов жителями нашей страны они вносят весьма существенный вклад в обеспечение человека белком. Однако белок хлебобулочных изделий и круп дефицитен по ряду аминокислот, в первую очередь по лизину, и не является достаточно полноценным.

 

Аминокислоты

Базовый Структура Аминокислоты Кислоты и амиды Алифатический Ароматический Базовый Циклический Гидроксил Серосодержащий Гли к Leu Asp к Gln Ала к Трп Тест себя Конструкция И химия ID Конструкции Буквенные коды Автор из 1 буквенных кодов ДокторМ.О. Dayhoff

Химия аминокислот Введение Незаменимые аминокислоты Зачем это изучать? Аминокислоты играют центральную роль как строительные блоки белков, так и как промежуточные звенья в метаболизме. 20 аминокислот, которые содержатся в белки обладают широким спектром химической универсальности. В точное содержание аминокислот и последовательность этих аминокислот конкретный белок, определяется последовательностью оснований в ген, кодирующий этот белок.Химические свойства аминокислот белков определяют биологическую активность белка. Белки не только катализируют все (или большую часть) реакций в живых клетках, они контролировать практически все клеточные процессы. Кроме того, белки содержат в их аминокислотных последовательностях необходимая информация для определения как этот белок сворачивается в трехмерную структуру, и устойчивость полученной конструкции.Поле сворачивания белка и стабильность была критически важной областью исследований в течение многих лет, и остается сегодня одной из величайших неразгаданных загадок. Однако это активно исследуются, и прогресс наблюдается каждый день. Когда мы узнаем об аминокислотах, важно помнить, что из наиболее важных причин для понимания структуры и свойств аминокислот уметь понимать структуру и свойства белка.Мы будем увидеть, что чрезвычайно сложные характеристики даже небольшого, относительно Простые белки — это совокупность свойств аминокислот, которые содержат белок. Верх Незаменимые аминокислоты Человек может производить 10 из 20 аминокислот. Остальные должны быть предоставлены в еде. Неспособность получить даже 1 из 10 незаменимых аминокислот кислоты, которые мы не можем производить, приводят к деградации белки — мышцы и так далее — для получения одной аминокислоты это необходимо.В отличие от жира и крахмала, человеческий организм не накапливает излишки аминокислоты для последующего использования — аминокислоты должны присутствовать в пище каждый день. 10 аминокислот, которые мы можем производить, это аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота. кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин. Тирозин вырабатывается из фенилаланина, поэтому при дефиците в рационе в фенилаланине также потребуется тирозин.Незаменимая аминокислота кислоты: аргинин (необходим для молодых, но не для взрослых), гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, и валин. Эти аминокислоты необходимы в рационе. Растения, конечно, должен уметь производить все аминокислоты. С другой стороны, люди делают не иметь всех ферментов, необходимых для биосинтеза всех аминокислоты. Зачем изучать эти структуры и свойства? Очень важно, чтобы все студенты, изучающие естественные науки, хорошо знали структуру и химия аминокислот и других строительных блоков биологических молекулы. В противном случае невозможно рассуждать или рассуждать толком о белки и ферменты или нуклеиновые кислоты. Верх

Аминокислоты Аланин Аргинин Аспарагин Аспарагиновая кислота Цистеин Глютаминовая кислота Глутамин Глицин Гистидин Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Фенилаланин Proline Серин Треонин Триптофан Тирозин Валин Атомов в аминокислотах

Глицин — обзор | Темы ScienceDirect

Глицин

Глицин — это аминокислота, обычно встречающаяся в белках. Он синтезируется в организме из серина, другой протеиногенной аминокислоты, естественным образом синтезируемой в клетках. Как одна из 20 наиболее распространенных аминокислот, содержащихся в белках, она выполняет множество метаболических функций, но некоторые из них также выделяются в синапсы в качестве нейромедиатора.

Уровни глицина в основном регулируются ферментативной деградацией. За расщепление глицина отвечают различные ферменты. Некоторые из этих процессов меняют метаболизм глицина и превращают аминокислоту обратно в серин.Другие ферментативные процессы превращают глицин в другие молекулы, в том числе в глоконовую кислоту.

Подобно глутамату и ГАМК, глицин присутствует в нервной системе и является важным строительным блоком для многих химических процессов. Как нейротрансмиттер, он связывается с несколькими семействами ионотропных и метаботропных рецепторов, но его основное ингибирующее действие, по-видимому, является результатом регуляции хлоридных каналов аналогично действию ГАМК. Эти эффекты в первую очередь проявляются в спинном мозге.В мозге эффекты глицина менее предсказуемы. Например, он, по-видимому, участвует в регуляции глутаматергической нейротрансмиссии на ионотропных рецепторах глутамата NMDA, которые участвуют в открытии кальциевых каналов и вызывают быструю деполяризацию постсинаптической клетки. Таким образом, глицин может быть алостерическим модулятором глутамата.

Повышение функции глицина может привести к эффектам, аналогичным усилению ГАМКергической нейротрансмиссии (утомляемость, сонливость и т. Д.). Однако, поскольку глицин, по-видимому, по-разному влияет на разные части мозга, добавление глицина также может вызывать возбуждающие эффекты.Например, при передозировке глицин вызывает смерть из-за повышенной возбудимости мозга. Добавки с глицином, по-видимому, обладают ограниченными преимуществами, хотя существуют некоторые предварительные данные о том, что они могут быть полезны при лечении симптомов психоза (как описано в главе 11).

Ингибирование действия глицина также связано с серьезными рисками. Стрихнин является мощным антагонистом глицина и вызывает мышечные судороги и смерть от асфиксии. В меньших дозах его когда-то использовали как стимулятор.Интересно, что бикукулин является более слабым антагонистом, который, по-видимому, проявляет свое действие, противодействуя глицину и ГАМК. Таким образом, эффекты ингибирования глицина могут быть аналогичны эффектам, наблюдаемым при антагонизме передачи ГАМК.

2.2: Структура и функции — аминокислоты

Источник: BiochemFFA_2_1.pdf. Весь учебник доступен бесплатно у авторов по адресу http://biochem.science.oregonstate.edu/content/biochemistry-free-and-easy

.

Все белки на Земле состоят из одних и тех же 20 аминокислот.Связанные вместе в длинные цепи, называемые полипептидами, аминокислоты являются строительными блоками для огромного ассортимента белков, обнаруженных во всех живых клетках.

«Это одно из наиболее поразительных обобщений биохимии … что двадцать аминокислот и четыре основания, с небольшими оговорками, одинаковы во всей Природе». — Фрэнсис Крик

Все аминокислоты имеют одинаковую основную структуру, показанную на рисунке 2.1. В «центре» каждой аминокислоты находится углерод, называемый α-углеродом, и к нему присоединены четыре группы — водород, α-карбоксильная группа, α-аминогруппа и R-группа, иногда называемая боковая цепь.Α-углеродная, карбоксильная и аминогруппы являются общими для всех аминокислот, поэтому R-группа является единственной уникальной особенностью каждой аминокислоты. (Незначительным исключением из этой структуры является пролин, в котором конец R-группы присоединен к α-амину.) За исключением глицина, который имеет R-группу, состоящую из атома водорода, все аминокислоты в белках имеют четыре разные группы, присоединенные к ним, и, следовательно, могут существовать в двух зеркальных формах, L и D. За очень небольшими исключениями каждая аминокислота, обнаруженная в клетках и белках, находится в L-конфигурации.

Рисунок 2.1 — Общая аминокислотная структура

В белках содержатся 22 аминокислоты, из которых только 20 определены универсальным генетическим кодом. Другие, селеноцистеин и пирролизин, используют тРНК, которые способны образовывать пары оснований со стоп-кодонами в мРНК во время трансляции. Когда это происходит, эти необычные аминокислоты могут быть включены в белки. Ферменты, содержащие селеноцистеин, например, включают глутатионпероксидазы, тетрайодтиронин-5′-дейодиназы, тиоредоксинредуктазы, формиатдегидрогеназы, глицинредуктазы и селенфосфатсинтетазу.Белки, содержащие пирролизин, встречаются гораздо реже и в основном встречаются в архее.

Существенное и несущественное

Диетологи делят аминокислоты на две группы — незаменимые аминокислоты (должны присутствовать в рационе, потому что клетки не могут их синтезировать) и заменимые аминокислоты (могут производиться клетками). Эта классификация аминокислот имеет мало общего со структурой аминокислот. Незаменимые аминокислоты значительно различаются от одного организма к другому и даже различаются у людей, в зависимости от того, взрослые они или дети.Таблица 2.1 показывает незаменимые и заменимые аминокислоты в организме человека.

Некоторые аминокислоты, которые обычно не являются незаменимыми, в определенных случаях могут потребоваться из рациона. Людям, которые не синтезируют достаточное количество аргинина, цистеина, глутамина, пролина, селеноцистеина, серина и тирозина, например, из-за болезни, могут потребоваться пищевые добавки, содержащие эти аминокислоты.

Таблица 2.1 — Незаменимые и заменимые аминокислоты

Небелковые аминокислоты

Есть также α-аминокислоты, обнаруженные в клетках, которые не включены в белки.Общие включают орнитин и цитруллин. Оба эти соединения являются промежуточными продуктами цикла мочевины. Орнитин является метаболическим предшественником аргинина, а цитруллин может образовываться при расщеплении аргинина. Последняя реакция производит оксид азота, важную сигнальную молекулу. Цитруллин — это побочный продукт метаболизма. Иногда его используют в качестве пищевой добавки для снижения мышечной усталости.

Химия группы R

Таблица 2. 2 — Категории аминокислот (на основе свойств R-группы)

Мы разделяем аминокислоты на категории на основе химического состава их R-групп.Если вы сравните группы аминокислот в разных учебниках, вы увидите разные названия категорий и (иногда) одну и ту же аминокислоту, классифицируемую разными авторами по-разному. Действительно, мы относим тирозин как к ароматической аминокислоте, так и к гидроксиламинокислоте. Полезно классифицировать аминокислоты на основе их R-групп, потому что именно эти боковые цепи придают каждой аминокислоте ее характерные свойства. Таким образом, можно ожидать, что аминокислоты с (химически) подобными боковыми группами будут функционировать аналогичным образом, например, во время сворачивания белка.

неполярные аминокислоты

• Аланин (Ala / A) — одна из самых распространенных аминокислот, обнаруженных в белках, по распространенности уступающая только лейцину. D-форма аминокислоты также содержится в стенках бактериальных клеток. Аланин несущественен, легко синтезируется из пирувата. Он кодируется GCU, GCC, GCA и GCG.
• Глицин (Gly / G) — это аминокислота с самой короткой боковой цепью, имеющая R-группу, соответствующую только одному водороду. В результате глицин — единственная нехиральная аминокислота.Его небольшая боковая цепь позволяет ему легко вписываться как в гидрофобную, так и в гидрофильную среду.

Рисунок 2.2 — Свойства боковой цепи аминокислот Википедия

• Глицин указывается в генетическом коде GGU, GGC, GGA и GGG. Для людей это несущественно.
• Изолейцин (Ile / I) — незаменимая аминокислота, кодируемая AUU, AUC и AUA. У него гидрофобная боковая цепь, а также хиральная боковая цепь.
• Лейцин (Leu / L) представляет собой аминокислоту с разветвленной цепью, которая является гидрофобной и незаменимой.Лейцин является единственной диетической аминокислотой, которая, как сообщается, напрямую стимулирует синтез белка в мышцах, но следует соблюдать осторожность, так как 1) существуют противоречивые исследования и 2) токсичность лейцина опасна, что приводит к «четырем D»: диарее, дерматиту, деменции. и смерть. Лейцин кодируется шестью кодонами: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG.
• Метионин (Met / M) — незаменимая аминокислота, которая является одной из двух серосодержащих аминокислот, цистеин — другой. Метионин неполярен и кодируется исключительно кодоном AUG.Это «инициатор» аминокислоты в синтезе белка, поскольку она первая включается в белковые цепи. В прокариотических клетках первый метионин в белке формилируется.

Рисунок 2.3 — Неполярные аминокислоты

• Пролин (Pro / P) — единственная аминокислота, содержащаяся в белках с R-группой, которая соединяется со своей собственной α-аминогруппой, образуя вторичный амин и кольцо. Пролин является незаменимой аминокислотой и кодируется CCU, CCC, CCA и CCG.Это наименее гибкая из аминокислот белка и, таким образом, придает конформационную жесткость, когда присутствует в белке. Присутствие пролина в белке влияет на его вторичную структуру. Это разрушитель α-спиралей и β-цепей. Пролин часто гидроксилирован в коллагене (для реакции требуется витамин С — аскорбат), и это увеличивает конформационную стабильность белка. Гидроксилирование пролином фактора, индуцируемого гипоксией (HIF), служит датчиком уровня кислорода и нацелено на разрушение HIF при избытке кислорода.
• Валин (Val / V) — незаменимая неполярная аминокислота, синтезируемая в растениях. Это примечательно в отношении гемоглобина, поскольку, когда он заменяет глутаминовую кислоту в позиции номер шесть, он вызывает аномальную агрегацию гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода, что приводит к серповидно-клеточной анемии. Валин закодирован в генетическом коде GUU, GUC, GUA и GUG.

Карбоксиламинокислоты

• Аспарагиновая кислота (Asp / D) представляет собой заменимую аминокислоту с карбоксильной группой в ее R-группе.Он легко образуется при переаминировании оксалоацетата. При pKa 3,9 боковая цепь аспарагиновой кислоты отрицательно заряжена при физиологическом pH. Аспарагиновая кислота указана в генетическом коде кодонами GAU и GAC.
• Глутаминовая кислота (Glu / E), кодируемая GAA и GAG, представляет собой заменимую аминокислоту, легко получаемую путем трансаминирования α-кетоглутарата. Он является нейротрансмиттером и имеет R-группу с карбоксильной группой, которая легко ионизируется (pKa = 4,1) при физиологическом pH.

Рисунок 2.4 — Карбоксиламинокислоты

Аминокислоты

• Аргинин (Arg / R) — это аминокислота, которая в некоторых случаях является незаменимой, а в других — несущественной. Недоношенные дети не могут синтезировать аргинин. Кроме того, хирургическая травма, сепсис и ожоги увеличивают потребность в аргинине. Однако большинству людей добавки аргинина не нужны. Боковая цепь аргинина содержит сложную гуанидиниевую группу с pKa более 12, что делает ее положительно заряженной при клеточном pH. Он кодируется шестью кодонами — CGU, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG.
• Гистидин (His / H) — единственная из белковых аминокислот, которая содержит имидазольную функциональную группу. Это незаменимая аминокислота для человека и других млекопитающих. С pKa боковой цепи, равным 6, его заряд может легко измениться при небольшом изменении pH. Протонирование кольца приводит к двум структурам NH, которые можно представить как две одинаково важные резонансные структуры.

Рисунок 2.5 — Аминокислоты

• Лизин (Lys / K) является незаменимой аминокислотой, кодируемой AAA и AAG.Он имеет группу R, которая может легко ионизироваться с зарядом +1 при физиологическом pH и может быть посттрансляционно модифицирована с образованием ацетиллизина, гидроксилизина и метиллизина. Он также может быть убиквитинирован, сумоилирован, неддилирован, биотинилирован, карбоксилирован и пупилирован, и. О-гликозилирование гидроксилизина используется для маркировки белков для экспорта из клетки. Лизин часто добавляют в корм для животных, поскольку это ограничивающая аминокислота, необходимая для оптимизации роста свиней и кур.

Ароматические аминокислоты

Рисунок 2.6 — Ароматические аминокислоты

• Фенилаланин (Phe / F) — неполярная незаменимая аминокислота, кодируемая UUU и UUC. Это метаболический предшественник тирозина. Неспособность метаболизировать фенилаланин возникает из-за генетического нарушения, известного как фенилкетонурия. Фенилаланин входит в состав искусственного подсластителя аспартама.
• Триптофан (Trp / W) — незаменимая аминокислота, содержащая индольную функциональную группу. Это метаболический предшественник серотонина, ниацина и (в растениях) фитогормона ауксина.Хотя считается, что он используется в качестве снотворного, четких результатов исследований, подтверждающих это, нет.
• Тирозин (Tyr / Y) — это незаменимая аминокислота, кодируемая UAC и UAU. Он является мишенью для фосфорилирования белков тирозин-протеинкиназами и играет роль в процессах передачи сигналов. В дофаминергических клетках головного мозга тирозингидроксилаза превращает тирозин в l-допа, непосредственный предшественник дофамина. Дофамин, в свою очередь, является предшественником норадреналина и адреналина. Тирозин также является предшественником гормонов щитовидной железы и меланина.

Гидроксиламинокислоты

• Серин (Ser / S) — одна из трех аминокислот, имеющих R-группу с гидроксилом в ней (другие — треонин и тирозин). Он кодируется UCU, UCC, UCA, UGC, AGU и AGC. Обладая водородной связью с водой, он классифицируется как полярная аминокислота. Для человека это несущественно. Серин является предшественником многих важных клеточных соединений, в том числе пуринов, пиримидинов, сфинголипидов, фолиевой кислоты и аминокислот глицина, цистеина и триптофана.Гидроксильная группа серина в белках является мишенью для фосфорилирования некоторыми протеинкиназами. Серин также является частью каталитической триады сериновых протеаз.

Рисунок 2.7 — Гидроксиламинокислоты

• Треонин (Thr / T) — незаменимая полярная аминокислота. Это одна из трех аминокислот, несущих гидроксильную группу (серин и тирозин — другие), и как таковая является мишенью для фосфорилирования в белках. Он также является мишенью для гликозилирования белков. Треониновые протеазы используют гидроксильную группу аминокислоты в своем катализе, и она является предшественником одного пути биосинтеза для производства глицина. В некоторых случаях он используется в качестве пролекарства для повышения уровня глицина в мозге. Треонин кодируется в генетическом коде ACU, ACC, ACA и ACG.

Тирозин — см. ЗДЕСЬ.

Рисунок 2.8 — Аминокислотные свойства Википедия

Другие аминокислоты

• Аспарагин (Asn / N) — это незаменимая аминокислота, кодируемая AAU и AAC.Его карбоксиамид в R-группе придает ему полярность. Аспарагин участвует в образовании акриламида в продуктах, приготовленных при высоких температурах (жарка во фритюре), когда он реагирует с карбонильными группами. Аспарагин может быть произведен в организме из аспартата путем реакции амидирования амином из глутамина. При распаде аспарагина образуется малат, который может окисляться в цикле лимонной кислоты.
• Цистеин (Cys / C) — единственная аминокислота с сульфгидрильной группой в боковой цепи. Это несущественно для большинства людей, но может быть необходимо для младенцев, пожилых людей и людей, страдающих определенными метаболическими заболеваниями.Сульфгидрильная группа цистеина легко окисляется до дисульфида при взаимодействии с другой. Цистеин не только содержится в белках, но и входит в состав трипептида, глутатиона. Цистеин определяется кодонами UGU и UGC.

Рисунок 2.9 — Прочие аминокислоты

• Глутамин (Gln / Q) — это аминокислота, которая обычно не является незаменимой для людей, но может быть у людей, проходящих интенсивные спортивные тренировки или страдающих желудочно-кишечными расстройствами.Он имеет карбоксиамидную боковую цепь, которая обычно не ионизируется при физиологических значениях pH, но придает полярность боковой цепи. Глутамин кодируется CAA и CAG и легко образуется путем амидирования глутамата. Глютамин — самая распространенная аминокислота в циркулирующей крови и одна из немногих аминокислот, способных преодолевать гематоэнцефалический барьер.
• Селеноцистеин (Sec / U) — компонент селенопротеинов, обнаруженных во всех сферах жизни. Он является компонентом нескольких ферментов, включая глутатионпероксидазы и тиоредоксинредуктазы.Селеноцистеин включается в белки по необычной схеме, включающей стоп-кодон UGA. Клетки, выращенные в отсутствие селена, прекращают синтез белка на UGA. Однако, когда присутствует селен, некоторые мРНК, которые содержат последовательность вставки селеноцистеина (SECIS), вставляют селеноцистеин при обнаружении UGA. Элемент SECIS имеет характерные нуклеотидные последовательности и вторичные структуры спаривания оснований. Двадцать пять белков человека содержат селеноцистеин.
• Пирролизин (Pyl / O) — двадцать вторая аминокислота, но редко встречается в белках.Как и селеноцистеин, он не кодируется генетическим кодом и должен быть включен необычными способами. Это происходит по стоп-кодонам UAG. Пирролизин содержится в метаногенных архейских организмах и, по крайней мере, в одной метан-продуцирующей бактерии. Пирролизин входит в состав ферментов, производящих метан.

Ионизирующие группы

Значения

pKa для боковых цепей аминокислот очень зависят от химической среды, в которой они присутствуют. Например, карбоксил R-группы, обнаруженный в аспарагиновой кислоте, имеет значение pKa, равное 3.9, когда он свободен в растворе, но может достигать 14, когда в определенных средах внутри белков, хотя это необычно и экстремально. Каждая аминокислота имеет по крайней мере одну ионизируемую аминогруппу (α-амин) и одну ионизируемую карбоксильную группу (α-карбоксил). Когда они связаны пептидной связью, они больше не ионизируются. Некоторые, но не все аминокислоты имеют R-группы, которые могут ионизировать. Заряд белка тогда возникает из-за зарядов α-аминогруппы, α-карбоксильной группы. и сумма зарядов ионизированных R-групп.Титрование / ионизация аспарагиновой кислоты показано на рисунке 2.10. Ионизация (или деионизация) в структуре белка может иметь значительное влияние на общую конформацию белка и, поскольку структура связана с функцией, большое влияние на активность белка.

Рисунок 2.10 — Кривая титрования аспарагиновой кислоты Изображение Пенелопы Ирвинг

Большинство белков имеют относительно узкие диапазоны оптимальной активности, которые обычно соответствуют окружающей среде, в которой они находятся (Рисунок 2.11). Стоит отметить, что образование пептидных связей между аминокислотами удаляет ионизируемые водороды как из α-аминных, так и из α-карбоксильных групп аминокислот. Таким образом, ионизация / деионизация в белке происходит только от 1) аминоконца; 2) карбоксильный конец; 3) R-группы; или 4) другие функциональные группы (такие как сульфаты или фосфаты), добавленные к аминокислотам посттрансляционно — см. ниже.

Карнитин

Не все аминокислоты в клетке находятся в белках. Наиболее распространенные примеры включают орнитин (метаболизм аргинина), цитруллин (цикл мочевины) и карнитин (рисунок 2.12). Когда жирные кислоты, предназначенные для окисления, перемещаются в митохондрии с этой целью, они перемещаются через внутреннюю мембрану, прикрепленную к карнитину. Из двух стереоизомерных форм L-форма является активной. Молекула синтезируется в печени из лизина и метионина.

Рисунок 2.12 — L-карнитин

Из экзогенных источников жирные кислоты должны активироваться при входе в цитоплазму путем присоединения к коферменту A. Часть молекулы CoA заменяется карнитином в межмембранном пространстве митохондрии в реакции, катализируемой карнитинацилтрансферазой I.Образовавшаяся молекула ацилкарнитина переносится через внутреннюю митохондриальную мембрану с помощью карнитинацилкарнитинтранслоказы, а затем в матриксе митохондрии карнитинацилтрансфераза II заменяет карнитин коферментом A (рис. 6.88).

Рисунок 2.11 — Активность фермента изменяется при изменении pH Изображение Aleia Kim

Катаболизм аминокислот

Мы классифицируем аминокислоты как незаменимые и несущественные в зависимости от того, может ли организм их синтезировать.Однако все аминокислоты могут расщепляться всеми организмами. Фактически, они являются источником энергии для клеток, особенно во время голодания или для людей, соблюдающих диету с очень низким содержанием углеводов. С точки зрения разложения (катаболизма) аминокислоты классифицируются как глюкогенные, если они производят промежуточные соединения, которые могут быть превращены в глюкозу, или кетогенные, если их промежуточные соединения превращаются в ацетил-КоА. На рис. 2.13 показана метаболическая судьба катаболизма каждой из аминокислот.Обратите внимание, что некоторые аминокислоты являются как глюкогенными, так и кетогенными.

Рисунок 2.13 — Катаболизм аминокислот. У некоторых есть более одного пути. Изображение Пера Якобсона

Посттрансляционные модификации

После того, как белок синтезирован, боковые цепи аминокислот в нем могут быть химически модифицированы, что приведет к большему разнообразию структуры и функций (рис. 2.14). Общие изменения включают фосфорилирование гидроксильных групп серина, треонина или тирозина. Лизин, пролин и гистидин могут иметь гидроксильные группы, добавленные к аминам в их R-группах. Другие модификации аминокислот в белках включают добавление жирных кислот (миристиновой кислоты или пальмитиновой кислоты), изопреноидных групп, ацетильных групп, метильных групп, йода, карбоксильных групп или сульфатов. Они могут иметь эффекты ионизации (добавление фосфатов / сульфатов), деионизации (добавление ацетильной группы к амину R-группы лизина) или вообще не влиять на заряд. Кроме того, N-связанные и O-связанные гликопротеины имеют углеводы, ковалентно связанные с боковыми цепями аспарагина и треонина или серина соответственно.

Некоторые аминокислоты являются предшественниками важных соединений в организме. Примеры включают адреналин, гормоны щитовидной железы, Ldopa и дофамин (все из тирозина), серотонин (из триптофана) и гистамин (из гистидина).

Рисунок 2.14 — Посттрансляционно модифицированные аминокислоты. Изменения показаны зеленым цветом. Изображение Пенелопы Ирвинг

Рисунок 2. 15 — Фосфорилированные аминокислоты

Строительные полипептиды

Хотя аминокислоты выполняют и другие функции в клетках, их наиболее важная роль — это составляющие белков.Белки, как мы отметили ранее, представляют собой полимеры аминокислот.

Аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, в которых карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой следующей с потерей молекулы воды. Дополнительные аминокислоты добавляются таким же образом путем образования пептидных связей между свободным карбоксилом на конце растущей цепи и аминогруппой следующей аминокислоты в последовательности. Цепь, состоящая всего из нескольких связанных вместе аминокислот, называется олигопептидом (олиго = несколько), в то время как типичный белок, состоящий из множества аминокислот, называется полипептидом (поли = много).Конец пептида, который имеет свободную аминогруппу, называется N-концом (для Nh3), а конец со свободным карбоксилом называется C-концом (для карбоксила).

Рисунок 2.16. Образование пептидной связи

Как мы уже отмечали ранее, функция зависит от структуры, и цепочка аминокислот должна складываться в определенную трехмерную форму или конформацию, чтобы образовался функциональный белок. Сворачивание полипептидов в их функциональные формы — тема следующего раздела.

Метаболизм глицина у животных и людей: последствия для питания и здоровья

Альварадо-Васкес Н., Замудио П., Серон Е. и др. (2003) Эффект глицина у крыс с диабетом, вызванным стрептозотоцином. Comp Biochem Physiol C Toxicol Pharmacol 134: 521–527

PubMed Статья CAS Google ученый

Amin K, Li J, Chao WR et al (2003) Пищевой глицин ингибирует ангиогенез во время заживления ран и роста опухоли. Cancer Biol Ther 2: 173–178

PubMed CAS Google ученый

Arnstein HR, Keglevic D (1956) Сравнение аланина и глюкозы как предшественников серина и глицина. Biochem J 62: 199–205

PubMed CAS Google ученый

Arnstein HR, Neuberger A (1953) Синтез глицина и серина крысой. Biochem J 55: 271–280

PubMed CAS Google ученый

Ascher E, Hanson JN, Cheng W et al (2001) Глицин сохраняет функцию и уменьшает некроз в скелетных мышцах, подвергающихся ишемии и реперфузионному повреждению.Хирургия 129: 231–235

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Bahmani F, Bathaie SZ, Aldavood SJ et al (2012) Терапия глицином подавляет прогрессирование катаракты у крыс с индуцированным стрептозотоцином диабетом. Мол Вис 18: 439–448

PubMed CAS Google ученый

Baker DH (2009) Достижения в белково-аминокислотном питании птицы. Аминокислоты 37: 29–41

PubMed CAS Статья Google ученый

Ballèvre O, Cadenhead A, Calder AG et al (1990) Количественное распределение окисления треонина у свиней: влияние диетического треонина.Am J Physiol 259: E483 – E491

PubMed Google ученый

Ballèvre O, Buchan V, Rees WD et al (1991) Кинетика саркозина у свиней при вливании [1- ¹⁴ C] саркозина: использование для уточнения оценок кинетики глицина и треонина. Am J Physiol 260: E662 – E668

PubMed Google ученый

Bannai M, Kawai N (2012) Новая терапевтическая стратегия для аминокислотной медицины: глицин улучшает качество сна.J Pharmacol Sci 118: 145–148

PubMed CAS Статья Google ученый

Barness LA, Opitz JM, Gilbert-Barness E (2007) Ожирение: генетические, молекулярные и экологические аспекты. Am J Med Genet A 143A: 3016–3034

PubMed CAS Статья Google ученый

Bergeron F, Otto A, Blache P et al (1998) Молекулярное клонирование и тканевое распределение саркозиндегидрогеназы крысы. Eur J Biochem 257: 556–561

PubMed CAS Статья Google ученый

Bird MI, Nunn PB (1983) Метаболический гомеостаз l-треонина у крыс, которых обычно кормят. Важность активности треониндегидрогеназы печени. Biochem J 214: 687–694

PubMed CAS Google ученый

Brawley L, Torrens C, Anthony FW et al (2004) Глицин исправляет сосудистую дисфункцию, вызванную дисбалансом белков в пище во время беременности.J Physiol 554: 497–504

PubMed CAS Статья Google ученый

Brosnan JT, Wijekoon EP, Warford-Woolgar L et al (2009) Синтез креатина является основным метаболическим процессом у новорожденных поросят и имеет важное значение для метаболизма аминокислот и баланса метила. J Nutr 139: 1292-1297

Google ученый

Карвахал Сандовал Г., Медина Сантильян Р. и др. (1999) Влияние глицина на гликирование гемоглобина у пациентов с диабетом.Proc West Pharmacol Soc 42: 31–32

PubMed CAS Google ученый

Цетин I, Маркони AM, Баггиани AM и др. (1995) Плацентарный перенос глицина и лейцина in vivo при беременности человека. Pediatr Res 37: 571–575

PubMed CAS Статья Google ученый

Chao FC, Delwiche CC, Greenberg DM (1953) Биологические предшественники глицина. Biochim Biophys Acta 10: 103–109

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Collard CD, Gelman S (2001) Патофизиология, клинические проявления и профилактика ишемического реперфузионного повреждения.Анестезиология 94: 1133–1138

PubMed CAS Статья Google ученый

Conter C, Rolland MO, Cheillan D et al (2006) Генетическая гетерогенность гена GLDC у 28 неродственных пациентов с глициновой энцефалопатией. J Inherit Metab Dis 29: 135–142

PubMed CAS Статья Google ученый

Corzo A, Kidd MT, Burnham DJ et al (2004) Диетические потребности цыплят-бройлеров в глицине.Poult Sci 83: 1382–1384

PubMed CAS Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Cruz M, Maldonado-Bernal C, Mondragon-Gonzalez R et al (2008) Лечение глицином снижает провоспалительные цитокины и увеличивает гамма-интерферон у пациентов с диабетом 2 типа. J Endocrinol Invest 31: 694–699

PubMed CAS Google ученый

Dai ZL, Zhang J, Wu G, Zhu WY (2010) Использование аминокислот бактериями из тонкого кишечника свиньи.Аминокислоты 39: 1201–1215

PubMed CAS Статья Google ученый

Dai ZL, Wu G, Zhu WY (2011) Метаболизм аминокислот в кишечных бактериях: связь между экологией кишечника и здоровьем хозяина. Front Biosci 16: 1768–1786

CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Dai ZL, Li XL, Xi PB et al (2012) Метаболизм избранных аминокислот в бактериях из тонкого кишечника свиньи.Аминокислоты 42: 1597–1608

PubMed CAS Статья Google ученый

Dai ZL, Wu ZL, Yang Y et al (2013) Оксид азота и энергетический метаболизм у млекопитающих. БиоФакторы. DOI: 10.1002 / biof.1099

PubMed Google ученый

Dale RA (1978) Катаболизм треонина у млекопитающих путем связывания 1-треонин-3-дегидрогеназы с 2-амино-3-оксобутират-КоА лигазой.Biochim Biophys Acta 544: 496–503

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Danpure CJ (1997) Вариабельное пероксисомное и митохондриальное нацеливание аланин: глиоксилат аминотрансферазы в эволюции и болезни млекопитающих. BioEssays 19: 317–326

PubMed CAS Статья Google ученый

Danpure CJ, Jennings PR (1986) Дефицит пероксисомального аланина: глиоксилатаминотрансферазы при первичной гипероксалурии типа I.FEBS Lett 201: 20–24

PubMed CAS Статья Google ученый

Danpure CJ, Cooper PJ, Wise PJ et al (1989) Дефект переноса ферментов у двух пациентов с первичной гипероксалурией 1 типа: пероксисомальная аланин / глиоксилатаминотрансфераза перенаправляется в митохондрии. J Cell Biol 108: 1345–1352

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Danpure CJ, Guttridge KM, Fryer P et al (1990) Субклеточное распределение аланин: глиоксилатаминотрансферазы в печени у различных видов млекопитающих.J Cell Sci 97: 669–678

PubMed CAS Google ученый

Darling PB, Dunn M, Sarwar G et al (1999) Кинетика треонина у недоношенных детей, которых кормили молоком или смесью своих матерей с различным соотношением сыворотки к казеину. Am J Clin Nutr 69: 105–114

PubMed CAS Google ученый

Darling PB, Grunow J, Rafii M et al (2000) Треониндегидрогеназа является второстепенным деградационным путем катаболизма треонина у взрослых людей.Am J Physiol 278: E877 – E884

CAS Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Dasarathy S, Kasumov T, Edmison JM et al (2009) Кинетика глицина и мочевины при неалкогольном стеатогепатите у человека: эффект инфузии интралипида. Am J Physiol 297: G567 – G575

CAS Google ученый

Davis AJ, Austic RE (1994) Диетический дисбаланс треонина изменяет активность треониндегидрогеназы в изолированных митохондриях печени цыплят и крыс.J Nutr 124: 1667–1677

PubMed CAS Google ученый

Davis TA, Nguyen HV, Garciaa-Bravo R et al (1994) Аминокислотный состав грудного молока не уникален. J Nutr 124: 1126–1132

PubMed CAS Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

de Aguiar Picanco E, Lopes-Paulo F, Marques RG et al (2011) добавление l-аргинина и глицина при восстановлении облученной стенки толстой кишки крыс.Int J Colorectal Dis 26: 561–568

PubMed Статья Google ученый

de Koning TJ, Snell K, Duran M et al (2003) l-серин при заболевании и развитии. Biochem J 371: 653–661

PubMed Статья Google ученый

Despres JP, Moorjani S, Lupien PJ et al (1990) Региональное распределение телесного жира, липопротеинов плазмы и сердечно-сосудистые заболевания.Артериосклероз 10: 497–511

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Донини С., Феррари М., Федели С. и др. (2009) Рекомбинантное производство восьми цитозольных аминотрансфераз человека и оценка их потенциального участия в метаболизме глиоксилата. Biochem J 422: 265–272

PubMed CAS Статья Google ученый

Донован С.М., Мар М.Х., Зейзель С.Х. (1997) Концентрации холина и холинового эфира в свином молоке на протяжении всей лактации.J Nutr Biochem 8: 603–607

CAS Статья Google ученый

dos Santos Fagundes I, Rotta LN, Schweigert ID et al (2001) Метаболизм глицина, серина и лейцина в различных областях центральной нервной системы крыс. Neurochem Res 26: 245–249

Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Эль-Хафиди М., Перес И., Замора Дж. И др. (2004) Потребление глицина снижает количество свободных жирных кислот в плазме, размер жировых клеток и кровяное давление у крыс, получавших сахарозу.Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol 287: R1387 – R1393

PubMed Статья CAS Google ученый

Estacion M, Weinberg JS, Sinkins WG et al (2003) Блокада индуцированного маитотоксином лизиса эндотелиальных клеток глицином и l-аланином. Am J Physiol 284: C1006 – C1020

CAS Статья Google ученый

Felig P, Marliss E, Cahill GF Jr (1969) Уровни аминокислот в плазме и секреция инсулина при ожирении.N Engl J Med 281: 811–816

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Finkelstein JD, Martin JJ, Harris BJ et al (1982) Регулирование содержания бетаина в печени крыс. Arch Biochem Biophys 218: 169–173

PubMed CAS Статья Google ученый

Flynn NE, Knabe DA, Mallick BK et al (2000) Постнатальные изменения аминокислот в плазме у молочных свиней.J Anim Sci 78: 2369–2375

PubMed CAS Google ученый

Gannon MC, Nuttall JA, Nuttall FQ (2002) Метаболический ответ на проглоченный глицин. Am J Clin Nutr 76: 1302–1307

PubMed CAS Google ученый

Gao HJ, Wu G, Spencer TE et al (2009) Выбор питательных веществ в просвете матки овцы: I. Аминокислоты, глюкоза и ионы при промывании просвета матки циклических и беременных овец.Биол Репрод 80: 86–93

PubMed CAS Статья Google ученый

Garcia-Macedo R, Sanchez-Munoz F, Almanza-Perez JC et al (2008) Глицин увеличивает мРНК адипонектина и снижает экспрессию провоспалительных адипокинов в клетках 3T3-L1. Eur J Pharmacol 587: 317–321

PubMed CAS Статья Google ученый

Geng MM, Li TJ, Kong XF et al (2011) Снижение экспрессии кишечной N -ацетилглутаматсинтазы у поросят-сосунов: новый молекулярный механизм для аргинина как незаменимой в питании аминокислоты для новорожденных.Аминокислоты 40: 1513–1522

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Girgis S, Nasrallah IM, Suh JR et al (1998) Молекулярное клонирование, характеристика и альтернативный сплайсинг цитоплазматического гена серингидроксиметилтрансферазы человека. Ген 210: 315–324

PubMed CAS Статья Google ученый

Guay F, Matte JJ, Girard CL et al (2002) Влияние добавок фолиевой кислоты и глицина на развитие эмбриона и метаболизм фолиевой кислоты у свиней на ранних сроках беременности.J Anim Sci 80: 2134–2143

PubMed CAS Google ученый

Hafkenscheid JC, Hectors MP (1975) Ферментативный метод определения соотношения глицин / таурин конъюгированной желчной кислоты в желчи. Clin Chim Acta 65: 67–74

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Холл JC (1998) Глицин. JPEN J Parenter Enteral Nutr 22: 393–398

PubMed CAS Статья Google ученый

Hammer VA, Rogers QR, Freedland RA (1996) Треонин катаболизируется l-треонин-3-дегидрогеназой и треониндегидратазой в гепатоцитах домашних кошек (Felis domestica).J Nutr 126: 2218–2226

PubMed CAS Google ученый

Харада Э., Кирияма Х., Кобаяши Э. и др. (1988) Постнатальное развитие экзокринной секреции желчевыводящих путей и поджелудочной железы у поросят. Comp Biochem Physiol A 91: 43–51

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Hartshorne D, Greenberg DM (1964) Исследования треониндегидрогеназы печени. Arch Biochem Biophys 105: 173–178

PubMed CAS Статья Google ученый

Hasegawa S, Ichiyama T, Sonaka I et al (2012) Цистеин, гистидин и глицин обладают противовоспалительным действием на эндотелиальные клетки коронарных артерий человека.Clin Exp Immunol 167: 269–274

PubMed CAS Статья Google ученый

Hellwing ALF, Tauson AH, Skrede A et al (2007) Бактериальная белковая мука в рационах свиней и норок: сравнительные исследования скорости белкового обмена и экскреции производных пуринового основания с мочой. Arch Anim Nutr 61: 425–443

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Холмс Р.П., Ассимос Д.Г. (1998) Синтез глиоксилата, его модуляция и влияние на синтез оксалата.J Urol 160: 1617–1624

PubMed CAS Статья Google ученый

House JD, Hall BN, Brosnan JT (2001) Метаболизм треонина в изолированных гепатоцитах крысы. Am J Physiol Endocrinol Metab 281: E1300 – E1307

PubMed CAS Google ученый

Huxley RR, Shiell AW, Law CM (2000) Роль размера при рождении и догоняющего роста в постнатальном периоде в определении систолического артериального давления: систематический обзор литературы.J Hypertens 18: 815–831

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Ikejima K, Iimuro Y, Forman DT et al (1996) Диета, содержащая глицин, улучшает выживаемость крыс при эндотоксиновом шоке. Am J Physiol 271: G97 – G103

PubMed CAS Google ученый

Ikejima K, Qu W, Stachlewitz RF et al (1997) Клетки Купфера содержат хлоридный канал, управляемый глицином.Am J Physiol 272: G1581 – G1586

PubMed CAS Google ученый

Ито К., Озаса Х., Нода Й и др. (2008) Влияние введения заменимых аминокислот глицина на регенерацию печени крыс с частичной гепатэктомией с ишемией / реперфузией печени. Clin Nutr 27: 773–780

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Джексон А.А. (1991) История глицина.Eur J Clin Nutr 45: 59–65

PubMed CAS Google ученый

Джексон А.А., Персо С., Холл М. и др. (1997) Экскреция с мочой 5-L-оксопролина (пироглутаминовая кислота) в раннем возрасте у доношенных и недоношенных детей. Arch Dis Child Fetal Neonatal Ed 76: F152 – F157

PubMed CAS Статья Google ученый

Jackson AA, Dunn RL, Marchand MC et al (2002) Повышенное систолическое артериальное давление у крыс, вызванное низкобелковой диетой матери, устраняется добавлением глицина в рацион.Clin Sci (Лондон) 103: 633–639

CAS Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Jacob T, Ascher E, Hingorani A et al (2003) Глицин предотвращает индукцию апоптоза, приписываемого мезентериальной ишемии / реперфузионному повреждению на модели крыс. Хирургия 134: 457–466

PubMed Статья Google ученый

Jois M, Hall B, Fewer K et al (1989) Регулирование катаболизма глицина в печени с помощью глюкагона.J Biol Chem 264: 3347–3351

PubMed CAS Google ученый

Kikuchi G, Motokawa Y, Yoshida T. et al (2008) Система расщепления глицина: механизм реакции, физиологическое значение и гиперглицинемия. Proc Jpn Acad Ser B 84: 246–263

CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Кристенсен Н.Б., Норгаард СП, Вамберг С. и др. (2009) Поглощение и метаболизм бензойной кислоты у растущих свиней.J Anim Sci 87: 2815–2822

PubMed CAS Статья Google ученый

Ламерс Й., Уильямсон Дж., Гилберт Л. ² H ₃ ] лейцин. J Nutr 137: 2647–2652

PubMed CAS Google ученый

Le Floc’h N, Obled C, Sève B (1995) Скорость окисления треонина in vivo зависит от количества треонина в рационе растущих свиней, которых кормили от низкого до адекватного уровня.J Nutr 125: 2550–2562

PubMed Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Ли И.С., Мурагаки Ю., Идегучи Т. и др. (1995) Молекулярное клонирование и секвенирование кДНК, кодирующей аланин-глиоксилатаминотрансферазу 2 из почек крысы. J Biochem 117: 856–862

PubMed CAS Статья Google ученый

Lehninger A, Nelson DL, Cox MM (1993) Принципы биохимии, 2-е изд.Worth Publishers, Нью-Йорк, стр. 526

. Google ученый

Lewis AJ (2001) Аминокислоты в корме для свиней. В: Lewis AJ, Southern L (eds) Swine food, 2nd edn. CRC Press, New York, pp 131–150

Google ученый

Льюис Р.М., Годфри К.М., Джексон А.А. и др. (2005) Низкая активность серингидроксиметилтрансферазы в плаценте человека имеет важное значение для снабжения плода глицином. J Clin Endocrinol Metab 90: 1594–1598

PubMed CAS Статья Google ученый

Li X, Bradford BU, Wheeler MD et al (2001) Диетический глицин предотвращает индуцированный пептидогликановым полисахаридом реактивный артрит у крыс: роль хлоридного канала, управляемого глицином. Infect Immun 69: 5883–5891

PubMed CAS Статья Google ученый

Li P, Yin YL, Li DF et al (2007) Аминокислоты и иммунная функция.Br J Nutr 98: 237–252

PubMed CAS Статья Google ученый

Li XL, Rezaei R, Li et al (2011) Состав аминокислот в ингредиентах кормов для рационов животных. Amino Acids 40: 1159-1168

Lowry M, Hall DE, Brosnan JT (1985a) Метаболизм гидроксипролина почками крысы: распределение почечных ферментов катаболизма гидроксипролина и почечное превращение гидроксипролина в глицин и серин.Метаболизм 34: 955–961

PubMed CAS Статья Google ученый

Lowry M, Hall DE, Brosnan JT (1985b) Повышенная активность почечного комплекса ферментов, расщепляющих глицин, при метаболическом ацидозе. Biochem J 231: 477–480

PubMed CAS Google ученый

MacFarlane AJ, Liu X, Perry CA et al (2008) Цитоплазматическая серингидроксиметилтрансфераза регулирует метаболическое разделение метилентетрагидрофолата, но не является существенным для мышей. J Biol Chem 283: 25846–25853

PubMed CAS Статья Google ученый

Matilla B, Mauriz JL, Culebras JM et al (2002) Глицин: питательный антиоксидант, защищающий клетки. Nutr Hosp 17: 2–9

PubMed CAS Google ученый

Matrone G, Thomason EL Jr, Burn CR (1960) Потребность в железе и его использование детенышем поросенка. J Nutr 72: 459–465

PubMed CAS Google ученый

Matthews DE, Conway JM, Young VR et al (1981) Азотный метаболизм глицина у человека.Метаболизм 30: 886–893

PubMed CAS Статья Google ученый

org/ScholarlyArticle»>

Mavromichalis I, Parr TM, Gabert VM et al (2001) Истинная перевариваемость аминокислот в подвздошном молоке свиноматок для 17-дневных свиней. J Anim Sci 79: 707–713

PubMed CAS Google ученый

McCarty MF, Barroso-Aranda J, Contreras F (2009) Гиперполяризующее воздействие глицина на эндотелиальные клетки может быть антиатерогенным.Med Hypotheses 73: 263–264

PubMed CAS Статья Google ученый

Мейстер А. (1965) Биохимия аминокислот. Academic Press, Нью-Йорк

Google ученый

Melendez-Hevia E, De Paz-Lugo P, Cornish-Bowden A et al (2009) Слабое звено в метаболизме: метаболическая способность для биосинтеза глицина не удовлетворяет потребность в синтезе коллагена.J Biosci 34: 853–872

PubMed CAS Статья Google ученый

Mertz ET, Beeson WM, Jackson HD (1952) Классификация незаменимых аминокислот для поросят-отъемышей. Arch Biochem Biophys 38: 121–128

PubMed CAS Статья Google ученый

Mudd SH, Cerone R, Schiaffino MC et al (2001) Дефицит глицин N -метилтрансферазы: новая врожденная ошибка, вызывающая стойкую изолированную гиперметионинемию.J Inherit Metab Dis 24: 448–464

PubMed CAS Статья Google ученый

Narkewicz MR, Thureen PJ, Sauls SD et al (1996) Метаболизм серина и глицина в гепатоцитах ягнят на средней стадии беременности. Педиатр Рес 39: 1085–1090

PubMed CAS Статья Google ученый

Neuman RE, Logan MA (1950) Определение гидроксипролина.J Biol Chem 184: 299–306

PubMed CAS Google ученый

Newsholme E, Leech T (2010) Функциональная биохимия в здоровье и болезнях. Wiley, Западный Суссекс

Google ученый

Noguchi T, Takada Y (1979) Пероксисомная локализация аланин: глиоксилатаминотрансферазы в печени человека. Arch Biochem Biophys 196: 645–647

PubMed CAS Статья Google ученый

Noguchi T, Okuno E, Takada Y et al (1978) Характеристики аланин-глиоксилат аминотрансферазы печени у различных видов млекопитающих.Biochem J 169: 113–122

PubMed CAS Google ученый

Огава Х., Гоми Т., Фуджиока М. (2000) Серингидроксиметилтрансфераза и треонинальдолаза: идентичны ли они? Int J Biochem Cell Biol 32: 289–301

PubMed CAS Статья Google ученый

Olsson J, Sandfeldt L, Hahn RG (1997) Выживаемость мышам после внутрибрюшинной инфузии высоких доз раствора глицина.Scand J Urol Nephrol 31: 119–121

PubMed CAS Статья Google ученый

Pal PB, Pal S, Das J et al (2012) Модуляция индуцированного ртутью митохондриально-зависимого апоптоза глицином в гепатоцитах. Аминокислоты 42: 1669–1683

PubMed CAS Статья Google ученый

Паолини С.Л., Маркони А.М., Ронзони С. и др. (2001) Плацентарный перенос лейцина, фенилаланина, глицина и пролина при беременностях с задержкой внутриутробного развития.J Clin Endocrinol Metab 86: 5427–5432

PubMed CAS Статья Google ученый

Parimi PS, Gruca LL, Kalhan SC (2005) Метаболизм треонина у новорожденных. Am J Physiol Endocrinol Metab 289: E981 – E985

PubMed CAS Статья Google ученый

Petrat F, Drowatzky J, Boengler K et al (2011) Защита от глицина в низких дозах при ишемии-реперфузионном повреждении тонкой кишки крысы.Eur Surg Res 46: 180–187

PubMed CAS Статья Google ученый

Pfeiffer F, Betz H (1981) Солюбилизация рецептора глицина из спинного мозга крысы. Brain Res 226: 273–279

PubMed CAS Статья Google ученый

Phang JM, Liu W, Hancock C (2013) Соединяющая эпигенетика и метаболизм: роль заменимых аминокислот. Эпигенетика 8 (3): 231–236

PubMed CAS Статья Google ученый

Porter DH, Cook RJ, Wagner C (1985) Ферментативные свойства диметилглициндегидрогеназы и саркозиндегидрогеназы из печени крысы.Arch Biochem Biophys 243: 396–407

PubMed CAS Статья Google ученый

Пауэлл С., Биднер Т.Д., Пейн Р.Л. и др. (2011) Показатели роста свиней весом от 20 до 50 кг, получавших рацион с низким содержанием сырого протеина, дополненный гистидином, цистином, глицином, глутаминовой кислотой или аргинином. J Anim Sci 89: 3643–3650

PubMed CAS Статья Google ученый

Rajendra S, Lynch JW, Pierce KD et al (1995) Мутация остатка аргинина в рецепторе глицина человека превращает бета-аланин и таурин из агонистов в конкурентные антагонисты.Нейрон 14: 169–175

PubMed CAS Статья Google ученый

Rajendra S, Lynch JW, Schofield PR (1997) Рецептор глицина. Pharmacol Ther 73: 121–146

PubMed CAS Статья Google ученый

Рамакришнан С., Сулочана К.Н. (1993) Снижение гликации белков хрусталика лизином и глицином за счет поглощения глюкозы и возможное смягчение катарактогенеза.Exp Eye Res 57: 623–628

PubMed CAS Статья Google ученый

Rawn JD (1989) Биохимия. Carolina Biological Supply, Северная Каролина, стр. 470

Google ученый

Reeds PJ, Burrin DG, Stoll B et al (1997) Энтеральный глутамат является предпочтительным источником синтеза глутатиона слизистой оболочки у откормленных поросят. Am J Physiol 273: E408 – E415

PubMed CAS Google ученый

Rezaei R, Wang WW, Wu ZL et al (2013a) Биохимические и физиологические основы использования пищевых аминокислот молодыми свиньями.J Anim Sci Biotech 4: 7

CAS Статья Google ученый

Rezaei R, Knabe DA, Tekwe CD et al (2013b) Пищевая добавка с глутаматом натрия безопасна и улучшает показатели роста у свиней после отъема. Аминокислоты 44: 911–923

PubMed CAS Статья Google ученый

Ривера-Ферре М.Г., Агилера Дж. Ф., Ньето Р. (2006) Различия в обмене белков в организме у иберийских и ландрасских свиней, получавших адекватный рацион или рацион с дефицитом лизина.J Anim Sci 84: 3346–3355

PubMed CAS Статья Google ученый

Родионов Р.Н., Мерри Д.Д., Ваулман С.Ф. и др. (2010) Аланин-глиоксилатаминотрансфераза 2 человека снижает асимметричный диметиларгинин и защищает от ингибирования продукции оксида азота. J Biol Chem 285: 5385–5391

PubMed CAS Статья Google ученый

Rose ML, Cattley RC, Dunn C et al (1999a) Диетический глицин предотвращает развитие опухолей печени, вызванных пролифератором пероксисом WY-14,643.Канцерогенез 20: 2075–2081

PubMed CAS Статья Google ученый

Rose ML, Madren J, Bunzendahl H et al (1999b) Пищевой глицин подавляет рост опухолей меланомы B16 у мышей. Канцерогенез 20: 793–798

PubMed CAS Статья Google ученый

Руис-Торрес А., Куртен И. (1976) Существует ли рециркуляция гидроксипролина? Experientia 32: 555–556

PubMed CAS Статья Google ученый

Sandfeldt L, Riddez L, Rajs J et al (2001) Внутривенное вливание высоких доз оросительных жидкостей, содержащих глицин и маннит, свиньям.J Surg Res 95: 114–125

PubMed CAS Статья Google ученый

Саркар У., Чоудхури М.А. (1981) Влияние некоторых окислителей и антиоксидантов на старение изолированных листьев подсолнечника с особым упором на содержание гликолата, активность гликолатоксидазы и каталазы. Может Дж. Ботаника 59: 392-396

Google ученый

Сато К., Йошида С., Фудзивара К. и др. (1991) Система расщепления глицином в астроцитах.Brain Res 567: 64–70

PubMed CAS Статья Google ученый

Satterfield MC, Dunlap KA, Keisler DH et al (2012) Аргининовое питание и развитие коричневой жировой ткани плода у овец с ожирением, вызванным диетой. Аминокислоты 43: 1593–1603

Статья CAS Google ученый

Schadereit R, Krawielitzki K, Herrmann U (1986) ¹⁵ N трансаминирование при введении различных индикаторных веществ.1. Исследования всего тела на крысах. Arch Tierernahr 36: 783–792

PubMed CAS Статья Google ученый

Schemmer P, Bradford BU, Rose ML et al (1999) Внутривенный глицин улучшает выживаемость при трансплантации печени крыс. Am J Physiol 276: G924 – G932

PubMed CAS Google ученый

Schirch L, Gross T (1968) серинтрансгидроксиметилаза. Идентификация как треониновых и аллотреониновых альдолаз.J Biol Chem 243: 5651–5655

PubMed CAS Google ученый

Sekhar RV, McKay SV, Patel SG et al (2011) Синтез глутатиона снижается у пациентов с неконтролируемым диабетом и восстанавливается с помощью пищевых добавок с цистеином и глицином. Уход за диабетом 34: 162–167

PubMed CAS Статья Google ученый

Шемин Д. (1946) Биологическое превращение l-серина в глицин.J Biol Chem 162: 297–307

PubMed CAS Google ученый

Шемин Д. (1950) Некоторые аспекты биосинтеза аминокислот. Колд-Спринг-Харб Symp 14: 161–167

CAS Статья Google ученый

Shoham S, Javitt DC, Heresco-Levy U (1999) Питание высокими дозами глицина влияет на морфологию глиальных клеток в гиппокампе и мозжечке крыс. Int J Neuropsychopharmacol 2: 35–40

PubMed CAS Статья Google ученый

Shoham S, Javitt DC, Heresco-Levy U (2001) Хроническое питание высокими дозами глицина: влияние на морфологию клеток мозга крыс.Биол Психиатрия 49: 876–885

PubMed CAS Статья Google ученый

Slomowitz LA, Gabbai FB, Khang SJ et al (2004) Потребление белка регулирует вазодилататорную функцию почек и экспрессию рецепторов NMDA. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol 287: R1184 – R1189

PubMed CAS Статья Google ученый

Soloway S, Stetten D Jr (1953) Метаболизм холина и его превращение в глицин у крыс.J Biol Chem 204: 207–214

PubMed CAS Google ученый

Sommer SP, Sommer S, Sinha B et al (2012) Предварительное кондиционирование глицином для улучшения реперфузионного повреждения ишемии легких у крыс. Interact Cardiovasc Thorac Surg 14: 521–525

PubMed Статья Google ученый

Spittler A, Reissner CM, Oehler R et al (1999) Иммуномодулирующие эффекты глицина на моноциты, обработанные LPS: снижение продукции TNF-альфа и ускорение экспрессии IL-10.FASEB J 13: 563–571

PubMed CAS Google ученый

Stachlewitz RF, Li X, Smith S. et al (2000) Глицин ингибирует рост Т-лимфоцитов по IL-2-независимому механизму. J Immunol 164: 176–182

PubMed CAS Google ученый

Stover PJ, Chen LH, Suh JR et al (1997) Молекулярное клонирование, характеристика и регуляция гена серингидроксиметилтрансферазы митохондрий человека.J Biol Chem 272: 1842–1848

PubMed CAS Статья Google ученый

Takada Y, Noguchi T (1982) Субклеточное распределение, а также физические и иммунологические свойства изоферментов печеночной аланин: глиоксилатаминотрансферазы у различных видов млекопитающих. Comp Biochem Physiol B 72: 597–604

PubMed CAS Статья Google ученый

Tariq M, Al Moutaery AR (1997) Исследования антисекреторных, желудочных противоязвенных и цитопротекторных свойств глицина.Res Commun Mol Pathol Pharmacol 97: 185–198

PubMed CAS Google ученый

Thompson JS, Richardson KE (1967) Выделение и характеристика l-аланин: глиоксилатаминотрансферазы из печени человека. J Biol Chem 242: 3614–3619

PubMed CAS Google ученый

Thureen PJ, Narkewicz MR, Battaglia FC et al (1995) Пути метаболизма серина и глицина в первичной культуре гепатоцитов плода овцы.Pediatr Res 38: 775–782

PubMed CAS Статья Google ученый

Трухильо М.Э., Шерер П.Е. (2006) Факторы, производные от жировой ткани: влияние на здоровье и болезни. Endocr Ред. 27: 762–778

PubMed CAS Google ученый

Васкес А., Тедески П.М., Бертино Дж.Р. (2013) Сверхэкспрессия митохондриального фолатного и глицин-серинового пути: новый детерминант селективности метотрексата в опухолях.Cancer Res 73: 478–482

PubMed CAS Статья Google ученый

Walsh DA, Sallach HJ (1966) Сравнительные исследования путей синтеза серина в тканях животных. J Biol Chem 241: 4068–4076

PubMed CAS Google ученый

Ван Дж.Дж., Ву З.Л., Ли Д.Ф. и др. (2012) Питание, эпигенетика и метаболический синдром. Антиоксидный окислительно-восстановительный сигнал 17: 282–301

PubMed CAS Статья Google ученый

Watts RWE, Crawhall JC (1959) Первый метаболический пул глицина у человека.Biochem J 73: 277–286

PubMed CAS Google ученый

Wei JW, Carroll RJ, Harden KK et al (2012) Сравнение лечения означает отсутствие взаимодействия факторов в двухфакторных исследованиях. Аминокислоты 42: 2031–2035

PubMed CAS Статья Google ученый

Wheeler MD, Ikejema K, Enomoto N. et al (1999) Глицин: новый противовоспалительный иммунонутриент.Cell Mol Life Sci 56: 843–856

PubMed CAS Статья Google ученый

Wheeler MD, Rose ML, Yamashima S. et al (2000) Диетический глицин подавляет приток воспалительных клеток в легкие после острого эндотоксина. Am J Physiol 279: L390 – L398

CAS Google ученый

Wijekoon EP, Skinner C, Brosnan ME et al (2004) Аминокислотный метаболизм у крыс с сахарным диабетом Цукера: эффекты инсулинорезистентности и диабета 2 типа.Can J Physiol Pharmacol 82: 506–514

PubMed CAS Статья Google ученый

Wu G (2009) Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты 37: 1–17

PubMed Статья CAS Google ученый

Wu G (2010a) Последние достижения в области аминокислотного питания свиней. J Anim Sci Biotech 1: 49–61

Google ученый

Wu G (2010b) Функциональные аминокислоты для роста, воспроизводства и здоровья.Adv Nutr 1: 31–37

PubMed CAS Статья Google ученый

Wu G (2013) Аминокислоты: биохимия и питание. CRC Press, Бока-Ратон

Google ученый

Wu G, Knabe DA (1994) Свободные и связанные с белками аминокислоты в молозиве и молоке свиноматки. J Nutr 124: 415–424

PubMed CAS Google ученый

Wu G, Meininger CJ (2002) Регулирование синтеза оксида азота диетическими факторами.Анну Рев Нутр 22: 61–86

PubMed CAS Статья Google ученый

Wu G, Borbolla AG, Knabe DA (1994) Поглощение глутамина и высвобождение аргинина, цитруллина и пролина тонким кишечником развивающихся свиней. J Nutr 124: 2437–2444

PubMed CAS Google ученый

Wu G, Meier SA, Knabe DA (1996) Добавка с пищей глутамина предотвращает атрофию тощей кишки у свиней-отъемышей.J Nutr 126: 2578–2584

PubMed CAS Google ученый

Wu G, Knabe DA, Kim SW (2004a) Аргининовое питание новорожденных свиней. J Nutr 134: 2783S – 2790S

PubMed CAS Google ученый

Wu G, Fang YZ, Yang S. et al (2004b) Метаболизм глутатиона и его значение для здоровья. J Nutr 134: 489–492

PubMed CAS Google ученый

Wu G, Bazer FW, Burghardt RC et al (2010) Функциональные аминокислоты в корме и производстве свиней.В: Doppenberg J, van der Aar P (eds) Динамика в питании животных. Wageningen Academic Publishers, Нидерланды, стр. 69–98

Google ученый

Wu G, Bazer FW, Burghardt RC et al (2011a) Метаболизм пролина и гидроксипролина: последствия для питания животных и человека. Аминокислоты 40: 1053–1063

PubMed CAS Статья Google ученый

Wu G, Bazer FW, Johnson GA et al (2011b) Важная роль l-глутамина в питании и производстве свиней.J Anim Sci 89: 2017–2030

PubMed CAS Статья Google ученый

Wu G, Imhoff-Kunsch B, Girard AW (2012) Биологические механизмы регуляции питания матери и развития плода. Paediatr Perinat Epidemiol 26 (Suppl 1): 4–26

PubMed Статья Google ученый

Wu G, Wu ZL, Dai ZL et al (2013) Диетические потребности животных и людей в «незаменимых в питательном отношении аминокислотах».Аминокислоты 44: 1107–1113

PubMed CAS Статья Google ученый

Xue HH, Sakaguchi T, Fujie M et al (1999) Поток метаболизма l-серина в печени кролика, человека и собаки. Существенный вклад как митохондриальной, так и пероксисомальной серин: пируват / аланин: глиоксилатаминотрансферазы. J Biol Chem 274: 16028–16033

PubMed CAS Статья Google ученый

Ямашина С., Конно А., Уиллер М.Д. и др. (2001) Эндотелиальные клетки содержат хлоридный канал, управляемый глицином.Nutr Cancer 40: 197–204

PubMed CAS Статья Google ученый

Ямашина С., Икедзима К., Эномото Н. и др. (2005) Глицин как лечебный иммуно-нутриент при алкогольной болезни печени. Alcohol Clin Exp Res 29 (11 дополнений): 162S – 165S

PubMed CAS Статья Google ученый

Ямашина С., Икеджима К., Русин И. и др. (2007) Глицин как мощное антиангиогенное питательное вещество для роста опухолей.J Гастроэнтерол Hepatol 22 (Дополнение 1): S62 – S64

PubMed CAS Статья Google ученый

Yan BX, Sun YQ (1997) Остатки глицина обеспечивают гибкость для активных центров ферментов. J Biol Chem 272: 3190–3194

PubMed CAS Статья Google ученый

Yao K, Yin YL, Li XL et al (2012) Альфа-кетоглутарат подавляет деградацию глутамина и усиливает синтез белка в эпителиальных клетках кишечника свиней.Аминокислоты 42: 2491–2500

PubMed CAS Статья Google ученый

Yeo EJ, Wagner C (1994) Распределение в тканях глицин N -метилтрансферазы, основного фолат-связывающего белка печени. Proc Natl Acad Sci USA 91: 210–214

PubMed CAS Статья Google ученый

Yeung YG (1986) l-треонинальдолаза не является настоящим ферментом в печени крысы.Biochem J 237: 187–190

PubMed CAS Google ученый

Yin M, Zhong Z, Connor HD et al (2002) Защитный эффект глицина при повреждении почек, вызванном ишемией-реперфузией in vivo. Am J Physiol Renal Physiol 282: F417 – F423

PubMed CAS Статья Google ученый

Yu YM, Yang RD, Matthews DE et al (1985) Количественные аспекты метаболизма азота глицина и аланина у молодых мужчин после абсорбции: влияние уровня азота и потребления незаменимых аминокислот.J Nutr 115: 399–410

PubMed CAS Google ученый

Yue JT, Mighiu PI, Naples M et al (2012) Глицин нормализует печеночную секрецию ЛПОНП, богатых триглицеридами, путем запуска ЦНС у крыс с высоким содержанием жира. Circ Res 110: 1345–1354

PubMed CAS Статья Google ученый

Zhang J, Blusztajn JK, Zeisel SH (1992) Измерение образования бетаинальдегида и бетаина в митохондриях печени крысы с помощью жидкостной хроматографии и радиоэнзиматического анализа высокого давления.Biochim Biophys Acta 1117: 333–339

PubMed CAS Статья Google ученый

Zhang Y, Ikejima K, Honda H et al (2000) Глицин предотвращает апоптоз синусоидальных эндотелиальных клеток крыс, вызванный депривацией фактора роста эндотелия сосудов. Гепатология 32: 542–546

PubMed CAS Статья Google ученый

Zhong Z, Jones S, Thurman RG (1996) Глицин минимизирует реперфузионное повреждение в модели перфузии печени с низким потоком у крысы.Am J Physiol 270: G332 – G338

PubMed CAS Google ученый

Zhong Z, Enomoto N, Connor HD et al (1999) Глицин улучшает выживаемость у крыс после геморрагического шока. Shock 12: 54–62

PubMed CAS Статья Google ученый

Zhong Z, Wheeler MD, Li X et al (2003) l-глицин: новый противовоспалительный, иммуномодулирующий и цитопротекторный агент.Curr Opin Clin Nutr Metab Care 6: 229–240

PubMed CAS Статья Google ученый

Связь между глицином и сном

Эта аминокислота улучшает сон и поддерживает здоровье всего тела

Возможно, вы не знаете его по имени, но крошечная аминокислота глицин сейчас усердно работает в вашем теле, поддерживая силу и поддержку ваших мышц и костей, помогая поддерживать нормальный обмен веществ, поддерживая здоровый мозг и способствует хорошему ночному сну.

Несмотря на всю свою способность поддерживать здоровье тела и естественную способность к исцелению, глицин как естественное средство не привлекает удивительно мало внимания. Давайте посмотрим на то, что мы знаем сегодня о глицине: как он действует в организме и какое дополнительное количество глицина может повлиять на ваше здоровье и сон.

Что такое глицин?

Глицин (также известный как 2-аминоуксусная кислота ) представляет собой аминокислоту и нейромедиатор. Организм самостоятельно вырабатывает глицин, синтезируемый из других природных биохимических веществ, чаще всего из серина, но также из холина и треонина.Мы также потребляем глицин с пищей. Эта аминокислота содержится в продуктах с высоким содержанием белка, включая мясо, рыбу, яйца, молочные продукты и бобовые. Ежедневный рацион обычно включает около 2 граммов глицина.

Глицин — нейротрансмиттер, обладающий возбуждающей и тормозящей способностью, что означает, что он может действовать как для стимуляции активности мозга и нервной системы, так и для ее успокоения.

Люди используют глицин в качестве пероральной добавки для различных целей, включая улучшение сна, улучшение памяти и повышение чувствительности к инсулину.Глицин также доступен в форме для местного применения и используется для заживления ран и лечения кожных язв.

Глицин имеет сладкий вкус, коммерчески производится как подсластитель и входит в такие продукты, как косметика и антациды. Его название происходит от греческого слова glykys , что означает «сладкий».

Глицин иногда используется при лечении шизофрении, как правило, вместе с обычными лекарствами, чтобы уменьшить симптомы. Глицин также назначают перорально пациентам, перенесшим ишемический инсульт (наиболее распространенный тип инсульта), в качестве лечения, помогающего ограничить повреждение мозга в течение первых шести часов после инсульта.

Как работает глицин?

Глицин считается одной из самых важных аминокислот для организма. Он оказывает широкое влияние на системы, структуру и общее состояние нашего организма, включая сердечно-сосудистую, когнитивную и метаболическую системы. Вот некоторые из наиболее важных и хорошо изученных ролей, которые глицин играет в нашем здоровье и функционировании:

Как аминокислота, глицин работает в организме как строительный белок. В частности, глицин способствует выработке коллагена, белка, который является важным компонентом мышц, сухожилий, кожи и костей.Коллаген — это наиболее часто встречающийся белок в организме, составляющий примерно треть всех белков организма. Он не меньше, чем придает телу его фундаментальную структуру и силу. Коллаген — это белок, который помогает коже сохранять эластичность. Глицин также способствует выработке креатина, питательного вещества, которое хранится и используется как мышцами, так и мозгом для получения энергии.

Глицин участвует в пищеварении, в частности, в расщеплении жирных кислот в пищевых продуктах. Это также помогает поддерживать здоровый уровень кислотности в пищеварительном тракте.

Глицин также участвует в производстве организмом ДНК и РНК, генетических инструкций, которые доставляют клеткам нашего тела информацию, необходимую им для функционирования.

Эта аминокислота помогает регулировать уровень сахара в крови и перемещать его к клеткам и тканям по всему телу для использования в качестве энергии.

Глицин помогает регулировать иммунный ответ организма, ограничивать нездоровое воспаление и ускорять заживление.

Как нейротрансмиттер, глицин как стимулирует, так и подавляет клетки мозга и центральной нервной системы, влияя на познание, настроение, аппетит и пищеварение, иммунную функцию, восприятие боли и сон.Глицин также участвует в производстве других биохимических веществ, влияющих на эти функции организма. В частности, глицин помогает организму вырабатывать серотонин, гормон и нейромедиатор, который оказывает значительное влияние на сон и настроение. Он также влияет на ключевые рецепторы мозга, влияющие на обучение и память.

Преимущества глицина

Для сна : Глицин влияет на сон несколькими способами. Исследования показывают, что более высокий уровень этой аминокислоты может:

• Помогает быстрее заснуть
• Повысьте эффективность сна
• Уменьшает симптомы бессонницы
• Улучшение качества сна и обеспечение более глубокого и спокойного сна

Как глицин выполняет всю эту работу по улучшению сна? Похоже, что он влияет на сон по крайней мере несколькими важными способами:

Глицин помогает снизить температуру тела .Глицин усиливает приток крови к конечностям, что снижает внутреннюю температуру тела. Я уже писал ранее о том, как колебания температуры тела влияют на циклы сна и бодрствования, а также на вашу способность засыпать вначале. Небольшое понижение температуры тела — ключевая часть физического процесса засыпания. Недавнее исследование эффектов глицина в качестве добавки показало, что он вызывает снижение температуры тела и в то же время помогает людям быстрее засыпать и проводить больше времени в фазе быстрого сна.Другое исследование показало, что дополнительный глицин может помочь вам быстрее погрузиться в глубокий медленный сон.

Глицин повышает уровень серотонина. Серотонин имеет сложную связь со сном. Помимо прочего, серотонин необходим для выработки гормона сна мелатонина. У людей, страдающих нарушениями сна или нарушениями сна, такими как бессонница и апноэ во сне, повышение уровня серотонина может помочь восстановить здоровый режим сна и способствовать более глубокому, более спокойному и освежающему сну.Исследования показывают, что пероральный глицин повышает уровень серотонина, уменьшает симптомы бессонницы и улучшает качество сна. Другие исследования показывают, что это может помочь вам вернуться к здоровому циклу сна после периода нарушенного сна.

Для улучшения когнитивных функций и памяти : Глицин активен в гиппокампе, области мозга, важной для памяти и обучения. В виде добавок глицин, по-видимому, полезен для дневной когнитивной функции. В том же исследовании, которое показало, что добавка глицина облегчает засыпание и переход к медленноволновому сну, ученые также обнаружили, что люди получают более высокие баллы в дневных когнитивных тестах.Кроме того, было показано, что дополнительный глицин улучшает память и внимание у молодых людей. Ученые активно исследуют возможность использования глицина при лечении нейродегенеративных расстройств, таких как болезнь Альцгеймера.

Для здоровья сердечно-сосудистой системы: Глицин поддерживает здоровье иммунной системы и сдерживает воспаление, обеспечивая защиту сердечно-сосудистой системы. Он также действует как антиоксидант, помогая задерживать и удерживать поврежденные клетки, которые могут вызвать заболевание.Более высокий уровень глицина был связан с более низким риском сердечного приступа, и есть некоторые свидетельства того, что глицин может помочь защитить от высокого кровяного давления. Тем не менее, полная связь между глицином и здоровьем сердечно-сосудистой системы — это то, над чем ученые все еще работают, чтобы лучше понять.

Для здоровья суставов и костей: Глицин — одна из самых важных аминокислот в организме, подпитывающих белок. Он снабжает наши мышцы, кости и соединительные ткани коллагеном — белком, который необходим для вашей силы, стабильности и здорового физического состояния.С возрастом уровень коллагена в организме естественным образом снижается. Глицин также очень эффективен при подавлении воспаления. Дополнительные дозы глицина могут помочь укрепить кости и суставы и предотвратить артрит.

Для улучшения обмена веществ: Глицин играет важную роль в здоровом обмене веществ. Низкий уровень глицина связан с повышенным риском развития диабета 2 типа. С другой стороны, более высокие уровни глицина связаны с более низким риском этого метаболического нарушения.Но пока не ясно, каковы причина и следствие этой взаимосвязи: действительно ли низкий уровень глицина непосредственно способствует метаболической дисфункции , ведущей к диабету, или же является результатом уже имеющейся метаболической дисфункции .

Исследования показывают, что глицин может эффективно снижать уровень сахара в крови и увеличивать выработку инсулина у здоровых взрослых. Исследования показали, что у людей с диабетом 2 типа дефицит глицина может быть уменьшен с помощью перорального приема глицина.Другие исследования показывают, что у людей с диабетом пероральный глицин может снизить уровень сахара в крови.

Глицин: что нужно знать

Всегда консультируйтесь с врачом, прежде чем начинать принимать добавку или вносить какие-либо изменения в существующие лекарства и режим приема добавок. Это не медицинский совет , а информация, которую вы можете использовать в качестве начала разговора со своим врачом при следующем посещении.

Дозирование глицина

Для сна : 3-5 граммов глицина, принимаемых перорально перед сном, были эффективно использованы для улучшения сна в научных исследованиях.

Для сахара в крови : 3-5 граммов глицина, принимаемых перорально во время еды, были эффективно использованы для снижения уровня сахара в крови в научных исследованиях.

Возможные побочные эффекты глицина

Глицин обычно хорошо переносится здоровыми взрослыми. Побочные эффекты встречаются редко, но могут включать:

• Тошнота
• Рвота
• Легкое расстройство желудка
• Стулья мягкие

Взаимодействие с глицином

Это обычно используемые лекарства и добавки, которые имеют научно подтвержденное взаимодействие с глицином.Люди, которые принимают эти или любые другие лекарства и добавки, должны проконсультироваться с врачом, прежде чем начинать использовать глицин в качестве добавки.

Беременные или кормящие женщины . Рекомендуется избегать использования глицина во время беременности и кормления грудью, прежде всего потому, что в настоящее время нет достаточных доказательств безопасности использования в этих условиях.

Взаимодействие с лекарствами

Клозапин . Этот препарат (торговая марка Clozaril) используется при лечении шизофрении.Использование глицина в сочетании с клозапином может снизить эффективность клозапина. Людям, принимающим клозапин, не рекомендуется использовать глицин.

Взаимодействие с другими дополнениями

В настоящее время не известно о взаимодействии с травами и добавками.

Когда вы говорите со своим врачом о приеме глицина, обязательно укажите информацию о добавках, которые вы уже принимаете.

Глицин — это довольно интересное природное биохимическое соединение с преимуществами, которые простираются от физиологического здоровья, силы и жизнеспособности до более сильной умственной деятельности и улучшения сна.Я ожидаю, что из-за его широкого воздействия мы увидим повышенное внимание к тому, как дополнительный глицин может помочь нам защитить наше здоровье и наш сон.

Sweet Dreams,

Майкл Дж. Бреус, PhD, DABSM

Доктор сна ™

www.thesleepdoctor.com

Обзор, применение, побочные эффекты, меры предосторожности, взаимодействия, дозировка и обзоры

Баннаи М., Кавай Н., Оно К., Накахара К., Мураками Н. Влияние глицина на субъективную дневную работоспособность у здоровых добровольцев с частичным ограничением сна.Фронт Neurol. 2012 18 апреля; 3:61. Просмотреть аннотацию.

Bannai M, Kawai N. Новая терапевтическая стратегия для аминокислотной медицины: глицин улучшает качество сна. J Pharmacol Sci. 2012; 118 (2): 145-8. Просмотреть аннотацию.

де Конинг Т.Дж., Дюран М., Дорланд Л. и др. Благоприятные эффекты L-серина и глицина при лечении судорог при дефиците 3-фосфоглицератдегидрогеназы. Ann Neurol 1998; 44: 261-5 .. Просмотреть аннотацию.

Диас-Флорес М., Крус М., Дюран-Рейес Г., Мунгиа-Миранда С., Лоза-Родригес Н., Пулидо-Касас Е., Торрес-Рамирес Н., Гаха-Родригес О., Кумате Дж., Байса-Гутман Л.А., Эрнандес- Сааведра Д.Пероральный прием глицина снижает окислительный стресс у пациентов с метаболическим синдромом, улучшая систолическое артериальное давление. Может J Physiol Pharmacol. 2013 Октябрь; 91 (10): 855-60. Просмотреть аннотацию.

Evins AE, Фитцджеральд С.М., Wine L и др. Плацебо-контролируемое испытание глицина, добавленного к клозапину при шизофрении. Am J Psychiatry 2000; 157: 826-8 .. Просмотреть аннотацию.

File SE, Fluck E, Fernandes C. Благотворное влияние глицина (биоглицина) на память и внимание у взрослых молодого и среднего возраста.J. Clin Psychopharmacol 1999; 19: 506-12. . Просмотреть аннотацию.

Fries MH, Rinaldo P, Schmidt-Sommerfeld E, et al. Изовалериановая ацидемия: ответ на лейциновую нагрузку после трех недель приема добавок глицина, L-карнитина и комбинированной терапии глицин-карнитином. J Pediatr 1996; 129: 449-52 .. Просмотреть аннотацию.

Гринвуд Л.М., Леунг С., Мичи П.Т. и др. Влияние глицина на негативность слухового несоответствия при шизофрении. Schizophr Res. 2018; 191: 61-69. Просмотреть аннотацию.

Гусев Е.И., Скворцова В.И., Дамбинова С.А. и др.Нейропротекторные эффекты глицина в терапии острого ишемического инсульта. Цереброваск Дис 2000; 10: 49-60. Просмотреть аннотацию.

Харви С.Г., Гибсон-младший, Берк, Калифорния. L-цистеин, глицин и dl-треонин в лечении гипостатических язв на ногах: плацебо-контролируемое исследование. Pharmatherapeutica 1985; 4: 227-30 .. Просмотреть аннотацию.

Heresco-Levy U, Javitt DC, Ermilov M, et al. Двойное слепое плацебо-контролируемое перекрестное испытание адъювантной терапии глицином для лечения резистентной шизофрении.Br J Psychiatry 1996; 169: 610-7 .. Просмотреть аннотацию.

Heresco-Levy U, Javitt DC, Ermilov M, et al. Эффективность высоких доз глицина при лечении стойких негативных симптомов шизофрении. Arch Gen Psychiatry 1999; 56: 29-36 .. Просмотреть аннотацию.

Инагава К., Хираока Т., Кода Т., Ямадера В., Такахаши М. Субъективные эффекты приема глицина перед сном на качество сна. Сон и биологические ритмы. 2006; 4: 75-77.

Инагава К., Кавай Н., Оно К., Сукегава Е., Цубуку С., Такахаши М.Оценка острых побочных эффектов приема высоких доз глицина у людей-добровольцев. Seikatsu Eisei. 2006; 50: 27-32.

Джавитт, округ Колумбия, Балла А., Сершен Х, Лайта А. Э. Премия за исследования Беннета. Аннулирование фенциклидин-индуцированных эффектов глицином и ингибиторами транспорта глицина. Biol Psychiatry 1999; 45: 668-79 .. Просмотреть аннотацию.

Javitt DC, Zylberman I, Zukin SR, et al. Облегчение негативных симптомов при шизофрении глицином. Am J Psychiatry 1994; 151: 1234-6 .. Просмотреть аннотацию.

Oshima S, Shiiya S, Nakamura Y. Эффекты комбинированного лечения глицином и триптофаном в сыворотке крови у субъектов с легкой гиперурикемией: рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое перекрестное исследование. Питательные вещества 2019; 11 (3). pii: E564. Просмотреть аннотацию.

Поткин С.Г., Джин И., Банни Б.Г., Коста Дж., Гуласекарам Б. Эффект клозапина и дополнительных высоких доз глицина при резистентной к лечению шизофрении. Am J Psychiatry 1999; 156: 145-7 .. Просмотреть аннотацию.

Rose ML, Cattley RC, Dunn C, et al.Пищевой глицин предотвращает развитие опухолей печени, вызванных пролифератором пероксисом WY-14,643. Канцерогенез 1999; 20: 2075-81 .. Просмотреть аннотацию.

Rose ML, Madren J, Bunzendahl H, Thurman RG. Пищевой глицин подавляет рост опухолей меланомы B16 у мышей. Канцерогенез 1999; 20: 793-8 .. Просмотреть аннотацию.

Турман Р.Г., Чжун З., фон Франкенберг М. и др. Профилактика вызванной циклоспорином нефротоксичности с помощью диетического глицина. Трансплантация 1997; 63: 1661-7 .. Просмотреть аннотацию.

Варгас М.Х., Дель-Разо-Родригес Р., Лопес-Гарсия А. и др. Влияние перорального глицина на клинический, спирометрический и воспалительный статус у субъектов с муковисцидозом: пилотное рандомизированное исследование. BMC Pulm Med. 2017; 17 (1): 206. Просмотреть аннотацию.

Woods SW, Уолш BC, Хокинс KA, Миллер TJ, Saksa JR, D’Souza DC, Pearlson GD, Javitt DC, McGlashan TH, Krystal JH. Лечение глицином синдрома риска психоза: отчет о двух пилотных исследованиях. Eur Neuropsychopharmacol. 2013 августа; 23 (8): 931-40.Просмотреть аннотацию.

Ямадера В., Инагава К., Чиба С., Баннаи М., Такахаши М., Накаяма К. Прием глицина улучшает субъективное качество сна у добровольцев, что коррелирует с полисомнографическими изменениями. Сон и биологические ритмы. 2007; 5: 126-131.

Инь М., Икедзима К., Arteel GE, Seabra V и др. Глицин ускоряет восстановление после повреждения печени, вызванного алкоголем. J Pharmacol Exp Ther 1998; 286: 1014-9 .. Просмотреть аннотацию.

Чжун З., Arteel GE, Коннор HD и др. Циклоспорин А увеличивает гипоксию и выработку свободных радикалов в почках крыс: профилактика с помощью диетического глицина.Am J Physiol 1998; 275: F595-604 .. Просмотреть аннотацию.

Документ без названия

	Аминокислоты Белковые молекулы состоят из большого количества связанных друг с другом мономеров. Аминокислоты — это именно те мономеры или строительные блоки, которые играют важную роль в метаболизме живого организма, поскольку аминокислоты необходимы для поддержания азотного баланса и стимулирования роста. Более того, аминокислоты оказывают сильное влияние на питательную ценность пищевых продуктов, поскольку они непосредственно влияют на вкус и являются предшественниками некоторых соединений, которые образуются во время приготовления, хранения и приготовления пищи.Белки гидролизуются до двадцати различных аминокислот, девятнадцать из которых являются α-аминокислотами — это означает, что аминогруппа (Nh3) связана с атомом углерода, соседним с карбоксильной группой. Общая формула — RCH (Nh3) COOH, в которой радикал R (боковая цепь) находится в диапазоне от простого атома водорода (для глицина) до более сложных алифатических, ароматических или гетероциклических групп. Единственным исключением из этой общей формулы является пролин, поскольку группа Nh3 включена в пятиуглеродную циклическую структуру.Название каждой аминокислоты сокращается трехбуквенным кодом, основанным на первых трех буквах их названий (рис. 1). Определенная боковая цепь R каждой аминокислоты влияет на их физические и химические свойства и, следовательно, на свойства белков. В соответствии с полярностью R (рис. 1) можно сгруппировать аминокислоты в четыре класса: (i) незаряженные неполярные боковые цепи (аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан и метионин), (ii) незаряженная полярная боковая цепь (серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин), (iii) заряженная боковая цепь (положительный заряд: лизин, аргинин и гистидин; отрицательный заряд: аспарагиновая и глутаминовая кислоты).
	Фиг.1. Химическая структура, название и трехбуквенный код для различных аминокислот.
	С точки зрения питания, аминокислоты подразделяются на две группы: незаменимые (аминокислоты, которые люди не могут синтезировать и, следовательно, должны быть получены с пищей) — валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, гистидин, треонин, лизин и аргинин (полужидкие) и заменимые — глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты.Заменимые аминокислоты так же важны, как и незаменимые, поскольку они незаменимы в физиологических процессах организма, тем не менее, люди могут жить без их присутствия в рационе. Например, цистеин и тирозин незаменимы для взрослых людей, но не существенны, поскольку организм вырабатывает первый из метионина, а второй — из фенилаланина. Подобно белкам, содержащимся в молоке, яйцах и мясе, белки морепродуктов обладают высокой биологической ценностью, поскольку они содержат все аминокислоты, необходимые для питания человека (Таблица I).
	Таблица I. Средние уровни незаменимых аминокислот (%) в белках различного происхождения (морепродукты, молоко, говядина и яйца).
	Essential a минокислота Морепродукты Молоко Говядина Яйцо Лизин (%) 8,8 8,1 9,3 6,8 Триптофан (%) 1,0 1,6 1,1 1,9 Гистидин (%) 2,0 2,6 3,8 2,2 Фенилаланин (%) 3,9 5,3 4,5 5,4 Лейцин (%) 8,4 10,2 8,2 8,4 Изолейцин (%) 6,0 7,2 5,2 7,1 Треонин (%) 4,6 4,4 4,2 5,5 Метионин-цистеин (%) 4,0 4,3 2,9 3,3 Валин (%) 6,0 7,6 5,0 8,1
	Если вы хотите узнать больше, см . No related posts. Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт